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万見
- PDB-7ow2: E3 RING ligase binding domain with peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ow2
タイトルE3 RING ligase binding domain with peptide
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF187 peptide
  • E3 ubiquitin-protein ligase TRIM7
キーワードUNKNOWN FUNCTION / ubiquitin ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


antiviral innate immune response / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin protein ligase activity / protein ubiquitination / innate immune response / Golgi apparatus / zinc ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
zinc finger of C3HC4-type, RING / SPRY domain / Zinc finger, B-box, chordata / : / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / B-box zinc finger / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-Box-type zinc finger ...zinc finger of C3HC4-type, RING / SPRY domain / Zinc finger, B-box, chordata / : / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / B-box zinc finger / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / E3 ubiquitin-protein ligase TRIM7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.17 Å
データ登録者James, L.C.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: E3 ligase targeting domain
著者: James, L.C.
履歴
登録2021年6月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary / カテゴリ: pdbx_entry_details / Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM7
B: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM7
C: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM7
D: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM7
E: E3 ubiquitin-protein ligase RNF187 peptide
F: E3 ubiquitin-protein ligase RNF187 peptide
G: E3 ubiquitin-protein ligase RNF187 peptide
H: E3 ubiquitin-protein ligase RNF187 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,42511
ポリマ－80,2598
非ポリマー1663
水2,450136
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM7
C: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM7
E: E3 ubiquitin-protein ligase RNF187 peptide
G: E3 ubiquitin-protein ligase RNF187 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,1655
ポリマ－40,1304
非ポリマー351
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2720 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area16130 Å2
手法PISA
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM7
D: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM7
F: E3 ubiquitin-protein ligase RNF187 peptide
H: E3 ubiquitin-protein ligase RNF187 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,2606
ポリマ－40,1304
非ポリマー1302
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2810 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area16040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.119, 108.119, 137.142
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61

-
要素

#1: タンパク質
E3 ubiquitin-protein ligase TRIM7 / Glycogenin-interacting protein / RING finger protein 90 / Tripartite motif-containing protein 7


分子量: 19303.898 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIM7, GNIP, RNF90 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9C029, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質・ペプチド
E3 ubiquitin-protein ligase RNF187 peptide


分子量: 760.943 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF187 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: RING-type E3 ubiquitin transferase
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 136 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.54 %
結晶化温度: 297 K / 手法: batch mode / pH: 6.7 / 詳細: 23% PEG 6K, 0.1 M NaCl, 50mM HEPES pH 6.7

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: OXFORD TITAN CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年11月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.17→93.64 Å / Num. obs: 47982 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.4 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル解像度: 2.2→2.29 Å / Num. unique obs: 1398 / CC1/2: 0.963

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
ADDREFデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2IWG

2iwg


解像度: 2.17→93.63 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 7.246 / SU ML: 0.175 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.236 / ESU R Free: 0.196 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2475 2346 5 %RANDOM
Rwork0.2076 ---
obs0.2095 44910 98.49 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 131.45 Å2 / Biso mean: 40.283 Å2 / Biso min: 21.72 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.41 Å20.2 Å20 Å2
2--0.41 Å2-0 Å2
3----1.32 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.17→93.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5611 0 7 136 5754
Biso mean--50.68 38.65 -
残基数----709
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0135755
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0175361
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3971.6437824
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2461.57612272
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.7585701
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.67819.576330
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.60115903
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.3491563
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.2697
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.026554
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021460
LS精密化 シェル解像度: 2.17→2.226 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.348 154 -
Rwork0.325 3305 -
all-3459 -
obs--98.21 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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