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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7oik | |||||||||||||||
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タイトル | Mouse RNF213:UBE2L3 transthiolation intermediate, chemically stabilized | |||||||||||||||
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![]() | SIGNALING PROTEIN / nucleotide / AAA / RNF213 / E3 ligase / activity based probe | |||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() lipid ubiquitination / lipid droplet formation / negative regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / cell cycle phase transition / ubiquitin-protein transferase activator activity / xenophagy / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein K11-linked ubiquitination / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / cellular response to glucocorticoid stimulus ...lipid ubiquitination / lipid droplet formation / negative regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / cell cycle phase transition / ubiquitin-protein transferase activator activity / xenophagy / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein K11-linked ubiquitination / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / cellular response to glucocorticoid stimulus / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / sprouting angiogenesis / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / cellular response to steroid hormone stimulus / immune system process / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein K63-linked ubiquitination / regulation of lipid metabolic process / protein autoubiquitination / ubiquitin ligase complex / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / lipid droplet / positive regulation of protein ubiquitination / Regulation of TNFR1 signaling / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein modification process / Regulation of necroptotic cell death / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / presynapse / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / ubiquitin-dependent protein catabolic process / angiogenesis / cell population proliferation / transcription coactivator activity / protein ubiquitination / defense response to bacterium / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / enzyme binding / ATP hydrolysis activity / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||||||||
![]() | Grabarczyk, D. / Ahel, J. / Clausen, T. | |||||||||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: E3 ubiquitin ligase RNF213 employs a non-canonical zinc finger active site and is allosterically regulated by ATP 著者: Ahel, J. / Fletcher, A.J. / Grabarczyk, D. / Roitinger, E. / Deszcz, L. / Lehner, A. / Virdee, S. / Clausen, T. | |||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 824.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 675.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 113.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 166.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 12931MC ![]() 7oimC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data size: 2.1 TB Data #1: unaligned multi-frame micrographs [micrographs - multiframe]) |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 586545.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: E9Q555, RING-type E3 ubiquitin transferase, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 | ||
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#2: タンパク質 | 分子量: 19197.908 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() | ||
#3: 化合物 | ChemComp-ATP / | ||
#4: 化合物 | ChemComp-MG / | ||
#5: 化合物 | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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分子量 | 値: 0.58 MDa / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 7.2 | ||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R2/2 | ||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: LEICA PLUNGER / 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): -2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): -800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 3.92 sec. / 電子線照射量: 45 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4591 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 98000 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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