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万見
- PDB-7o3k: Structure of a monomeric variant (L135E) of Sandercyanin fluoresc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7o3k
タイトルStructure of a monomeric variant (L135E) of Sandercyanin fluorescent protein bound to biliverdin IX-alpha
要素Sandercyanin Fluorescent Protein
キーワードFLUORESCENT PROTEIN / Blue fish protein / lipocalin / Biliverdin-binding protein / red-fluorescent protein
機能・相同性Lipocalin-like domain / Invertebrate colouration protein / pigment binding / Lipocalin, ApoD type / response to stress / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin / BILIVERDINE IX ALPHA / Sandercyanin Fluorescent Protein
機能・相同性情報
生物種Sander vitreus (魚類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Ghosh, S. / Yadav, K. / Ramaswamy, S.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Department of Biotechnology (DBT, India)Grant BT/PR5801/INF/22/156/2012 インド
引用ジャーナル: Rsc Adv / 年: 2022
タイトル: Modulation of biliverdin dynamics and spectral properties by Sandercyanin.
著者: Ghosh, S. / Mondal, S. / Yadav, K. / Aggarwal, S. / Schaefer, W.F. / Narayana, C. / Subramanian, R.
履歴
登録2021年4月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sandercyanin Fluorescent Protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7582
ポリマ－20,1761
非ポリマー5831
水25214
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1280 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area8620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.810, 39.810, 119.050
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 Sandercyanin Fluorescent Protein


分子量: 20175.705 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sander vitreus (魚類) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1D5B367
#2: 化合物 ChemComp-BLA / BILIVERDINE IX ALPHA / 19,24-ジヒドロ-1-ヒドロキシ-3,7,13,18-テトラメチル-2,17-ジビニル-19-オキソ-22H-ビリ(以下略)


分子量: 582.646 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C33H34N4O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.91 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 26mg/mL 10% (w/v) PEG 1000, 10% (w/v) PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: MAR CCD 130 mm / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→39.81 Å / Num. obs: 4795 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 13.9 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Rpim(I) all: 0.07 / Rrim(I) all: 0.13 / Net I/av σ(I): 9 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 2.75→2.9 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.553 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 703 / CC1/2: 0.804 / Rpim(I) all: 0.35 / Rrim(I) all: 0.657 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.7データスケーリング
PHENIX1.19_4092精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
MOSFLMデータ削減
PHENIX1.19_4092位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5EZ2

5ez2


解像度: 2.75→39.81 Å / SU ML: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 22.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2505 240 5.01 %
Rwork0.2313 4548 -
obs0.2324 4788 99.01 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 86.99 Å2 / Biso mean: 40.5199 Å2 / Biso min: 27.19 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.75→39.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1271 0 43 14 1328
Biso mean--43.62 38.22 -
残基数----166
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 2 / % reflection obs: 99 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.75-3.460.30381260.251222532379
3.47-39.810.22321140.222422952409

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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