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- PDB-7nxt: 14-3-3 sigma with RelA/p65 binding site pS45 and covalently bound... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7nxt
タイトル14-3-3 sigma with RelA/p65 binding site pS45 and covalently bound TCF521-183
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • Transcription factor p65
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / benzaldehyde / covalent fragment / p65 / 1433 / RelA
機能・相同性
機能・相同性情報


prolactin signaling pathway / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / NF-kappaB p50/p65 complex / toll-like receptor TLR6:TLR2 signaling pathway / IkBA variant leads to EDA-ID / positive regulation of Schwann cell differentiation / cellular response to peptidoglycan / Regulated proteolysis of p75NTR / ankyrin repeat binding / SUMOylation of immune response proteins ...prolactin signaling pathway / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / NF-kappaB p50/p65 complex / toll-like receptor TLR6:TLR2 signaling pathway / IkBA variant leads to EDA-ID / positive regulation of Schwann cell differentiation / cellular response to peptidoglycan / Regulated proteolysis of p75NTR / ankyrin repeat binding / SUMOylation of immune response proteins / CLEC7A/inflammasome pathway / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / postsynapse to nucleus signaling pathway / negative regulation of protein sumoylation / Interleukin-1 processing / defense response to tumor cell / cellular response to interleukin-6 / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / actinin binding / response to UV-B / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / signal transduction involved in regulation of gene expression / non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of miRNA metabolic process / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / Regulation of NFE2L2 gene expression / interleukin-1-mediated signaling pathway / NF-kappaB complex / vascular endothelial growth factor signaling pathway / toll-like receptor 4 signaling pathway / positive regulation of amyloid-beta formation / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / response to cobalamin / phosphate ion binding / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / regulation of cell-cell adhesion / cellular response to lipoteichoic acid / response to muramyl dipeptide / TRAF6 mediated NF-kB activation / cAMP/PKA signal transduction / The NLRP3 inflammasome / Transcriptional Regulation by VENTX / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / cellular response to interleukin-1 / general transcription initiation factor binding / cellular response to angiotensin / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / phosphoserine residue binding / canonical NF-kappaB signal transduction / hair follicle development / Activation of BAD and translocation to mitochondria / response to amino acid / negative regulation of keratinocyte proliferation / neuropeptide signaling pathway / establishment of skin barrier / NF-kappaB binding / negative regulation of protein localization to plasma membrane / cellular defense response / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / negative regulation of stem cell proliferation / response to cAMP / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of protein localization / response to muscle stretch / antiviral innate immune response / positive regulation of interleukin-12 production / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / CD209 (DC-SIGN) signaling / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / response to cytokine / positive regulation of cell adhesion / response to interleukin-1 / negative regulation of miRNA transcription / NF-kB is activated and signals survival / peptide binding / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / protein export from nucleus / release of cytochrome c from mitochondria / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / negative regulation of angiogenesis / liver development / response to progesterone / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / positive regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of protein export from nucleus / response to ischemia / animal organ morphogenesis / negative regulation of protein kinase activity
類似検索 - 分子機能
Transcription factor RelA (p65) / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain signature. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. ...Transcription factor RelA (p65) / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain signature. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain superfamily / ig-like, plexins, transcription factors / IPT domain / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / p53-like transcription factor, DNA-binding / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Chem-UVE / 14-3-3 protein sigma / Transcription factor p65
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Wolter, M. / Ottmann, C.
資金援助1件
組織認可番号国
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission675179
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2021
タイトル: An Exploration of Chemical Properties Required for Cooperative Stabilization of the 14-3-3 Interaction with NF-kappa B-Utilizing a Reversible Covalent Tethering Approach.
著者: Wolter, M. / Valenti, D. / Cossar, P.J. / Hristeva, S. / Levy, L.M. / Genski, T. / Hoffmann, T. / Brunsveld, L. / Tzalis, D. / Ottmann, C.
履歴
登録2021年3月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年7月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
P: Transcription factor p65
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,4767
ポリマ－27,9712
非ポリマー5055
水4,864270
1
A: 14-3-3 protein sigma
P: Transcription factor p65
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein sigma
P: Transcription factor p65
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,95214
ポリマ－55,9434
非ポリマー1,00910
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area6020 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area21230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.474, 112.448, 62.434
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-304-

MG

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AP

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 26558.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFN, HME1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド Transcription factor p65 / Nuclear factor NF-kappa-B p65 subunit / Nuclear factor of kappa light polypeptide gene enhancer in B-cells 3


分子量: 1412.429 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: the sequence follows an alternative sequencing (ID: CAA80524)
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q04206

-
非ポリマー , 5種, 275分子

#3: 化合物 ChemComp-UVE / 4-(2,3-dihydro-1,4-benzoxazin-4-ylsulfonyl)benzaldehyde


分子量: 303.333 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H13NO4S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 270 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.46 % / Mosaicity: 0 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.1
詳細: 0.095 M HEPES Na pH 7.1, 27% PEG400, 0.19M Calcium chloride, 5% Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.976284 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年2月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976284 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→66.5 Å / Num. obs: 90621 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.5 % / Biso Wilson estimate: 13.06 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.039 / Rpim(I) all: 0.011 / Rrim(I) all: 0.04 / Net I/σ(I): 27.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.2-1.2212.50.5055508144210.9520.1480.5273.699.9
6.57-66.511.20.03371096320.9980.0110.03591.899.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRR rigid body: 0.455
最高解像度最低解像度
Rotation66.51 Å1.59 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.4データスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.19_4092精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
DIALSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6QHL

6qhl


解像度: 1.2→66.5 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.61 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: MOLECULAR REPLACEMENT
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1945 4574 5.06 %
Rwork0.1811 166375 -
obs0.1817 90571 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 64.39 Å2 / Biso mean: 17.6747 Å2 / Biso min: 9.21 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.2→66.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1811 0 40 270 2121
Biso mean--29.66 26.47 -
残基数----234
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.2-1.210.28323150.242454805795
1.21-1.230.24983310.227554875818
1.23-1.240.2632540.224155805834
1.24-1.260.24622710.214255235794
1.26-1.280.22593630.216755005863
1.28-1.290.23763290.220455165845
1.29-1.310.20453170.222355355852
1.31-1.330.22863430.219455175860
1.33-1.350.21813060.214655065812
1.35-1.370.19463080.207255755883
1.37-1.40.21163100.208155445854
1.4-1.420.19632930.194855425835
1.42-1.450.19893190.192954685787
1.45-1.480.18153210.185355745895
1.48-1.510.19872980.179955545852
1.51-1.550.20393110.181454745785
1.55-1.590.18522660.187756165882
1.59-1.630.20572830.182855325815
1.63-1.680.1962900.175955705860
1.68-1.730.15832820.17955655847
1.73-1.790.21552780.180755585836
1.79-1.860.19452780.183455785856
1.86-1.950.1732790.181156025881
1.95-2.050.18552550.18155665821
2.05-2.180.18032690.164156015870
2.18-2.350.16322560.165855845840
2.35-2.590.19643010.178155565857
2.59-2.960.21112820.184755415823
2.96-3.730.20532760.177255795855
3.73-66.50.17342900.164555525842

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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