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- PDB-7nvn: Human TRiC complex in closed state with nanobody and tubulin bound -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7nvn
タイトルHuman TRiC complex in closed state with nanobody and tubulin bound
要素
  • (T-complex protein 1 subunit ...) x 8
  • Nanobody
  • Tubulin beta-2A chain
キーワードCHAPERONE / TRiC / CCT / ATP hydrolysis / type II chaperonin / protein folding / tubulin
機能・相同性
機能・相同性情報


Post-chaperonin tubulin folding pathway / zona pellucida receptor complex / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Cilium Assembly / scaRNA localization to Cajal body / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / chaperone mediated protein folding independent of cofactor / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / positive regulation of protein localization to Cajal body / tubulin complex assembly ...Post-chaperonin tubulin folding pathway / zona pellucida receptor complex / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Cilium Assembly / scaRNA localization to Cajal body / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / chaperone mediated protein folding independent of cofactor / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / positive regulation of protein localization to Cajal body / tubulin complex assembly / BBSome-mediated cargo-targeting to cilium / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / chaperonin-containing T-complex / Intraflagellar transport / binding of sperm to zona pellucida / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / Folding of actin by CCT/TriC / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / Gap junction assembly / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / Kinesins / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / RHOBTB1 GTPase cycle / intermediate filament cytoskeleton / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / WD40-repeat domain binding / intercellular bridge / pericentriolar material / beta-tubulin binding / : / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / Recycling pathway of L1 / chaperone-mediated protein complex assembly / RHO GTPases activate IQGAPs / RHOBTB2 GTPase cycle / Hedgehog 'off' state / COPI-mediated anterograde transport / heterochromatin / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Mitotic Prometaphase / chaperone-mediated protein folding / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / protein folding chaperone / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / MHC class II antigen presentation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / acrosomal vesicle / cell projection / mRNA 3'-UTR binding / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / RHO GTPases Activate Formins / ATP-dependent protein folding chaperone / response to virus / PKR-mediated signaling / cilium / structural constituent of cytoskeleton / cerebral cortex development / mitotic spindle / mRNA 5'-UTR binding / microtubule cytoskeleton organization / Aggrephagy / HCMV Early Events / Separation of Sister Chromatids / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / azurophil granule lumen / microtubule cytoskeleton / G-protein beta-subunit binding / unfolded protein binding / extracellular vesicle / melanosome / protein folding / mitotic cell cycle / cell body / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / microtubule / cytoskeleton / protein stabilization / cadherin binding / GTPase activity / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / GTP binding / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
T-complex protein 1, alpha subunit / T-complex protein 1, eta subunit / T-complex protein 1, theta subunit / T-complex protein 1, zeta subunit / T-complex protein 1, delta subunit / T-complex protein 1, gamma subunit / T-complex protein 1, epsilon subunit / T-complex protein 1, beta subunit / Chaperonins TCP-1 signature 1. / : ...T-complex protein 1, alpha subunit / T-complex protein 1, eta subunit / T-complex protein 1, theta subunit / T-complex protein 1, zeta subunit / T-complex protein 1, delta subunit / T-complex protein 1, gamma subunit / T-complex protein 1, epsilon subunit / T-complex protein 1, beta subunit / Chaperonins TCP-1 signature 1. / : / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ALUMINUM FLUORIDE / T-complex protein 1 subunit alpha / T-complex protein 1 subunit zeta / T-complex protein 1 subunit epsilon / T-complex protein 1 subunit gamma / T-complex protein 1 subunit theta / T-complex protein 1 subunit delta / T-complex protein 1 subunit beta / Tubulin beta-2A chain / T-complex protein 1 subunit eta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Lama glama (ラマ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Kelly, J.J. / Chi, G. / Bulawa, C. / Paavilainen, V.O. / Bountra, C. / Huiskonen, J.T. / Yue, W.
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022
タイトル: Snapshots of actin and tubulin folding inside the TRiC chaperonin.
著者: John J Kelly / Dale Tranter / Els Pardon / Gamma Chi / Holger Kramer / Lotta Happonen / Kelly M Knee / Jay M Janz / Jan Steyaert / Christine Bulawa / Ville O Paavilainen / Juha T Huiskonen / Wyatt W Yue /
要旨: The integrity of a cell's proteome depends on correct folding of polypeptides by chaperonins. The chaperonin TCP-1 ring complex (TRiC) acts as obligate folder for >10% of cytosolic proteins, ...The integrity of a cell's proteome depends on correct folding of polypeptides by chaperonins. The chaperonin TCP-1 ring complex (TRiC) acts as obligate folder for >10% of cytosolic proteins, including he cytoskeletal proteins actin and tubulin. Although its architecture and how it recognizes folding substrates are emerging from structural studies, the subsequent fate of substrates inside the TRiC chamber is not defined. We trapped endogenous human TRiC with substrates (actin, tubulin) and cochaperone (PhLP2A) at different folding stages, for structure determination by cryo-EM. The already-folded regions of client proteins are anchored at the chamber wall, positioning unstructured regions toward the central space to achieve their native fold. Substrates engage with different sections of the chamber during the folding cycle, coupled to TRiC open-and-close transitions. Further, the cochaperone PhLP2A modulates folding, acting as a molecular strut between substrate and TRiC chamber. Our structural snapshots piece together an emerging model of client protein folding within TRiC.
履歴
登録2021年3月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年5月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年5月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32022年6月1日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-12607
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: T-complex protein 1 subunit alpha
B: T-complex protein 1 subunit beta
D: T-complex protein 1 subunit delta
E: T-complex protein 1 subunit epsilon
G: T-complex protein 1 subunit gamma
H: T-complex protein 1 subunit eta
N: Nanobody
Q: T-complex protein 1 subunit theta
Z: T-complex protein 1 subunit zeta
a: T-complex protein 1 subunit alpha
b: T-complex protein 1 subunit beta
d: T-complex protein 1 subunit delta
e: T-complex protein 1 subunit epsilon
g: T-complex protein 1 subunit gamma
h: T-complex protein 1 subunit eta
n: Nanobody
q: T-complex protein 1 subunit theta
z: T-complex protein 1 subunit zeta
T: Tubulin beta-2A chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,034,48867
ポリマ－1,025,92119
非ポリマー8,56848
水34219
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area152260 Å2
ΔGint-772 kcal/mol
Surface area285260 Å2
手法PISA

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要素

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T-complex protein 1 subunit ... , 8種, 16分子 AaBbDdEeGgHhQqZz

#1: タンパク質 T-complex protein 1 subunit alpha / TCP-1-alpha / CCT-alpha


分子量: 60418.477 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P17987
#2: タンパク質 T-complex protein 1 subunit beta / TCP-1-beta / CCT-beta


分子量: 57567.141 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P78371
#3: タンパク質 T-complex protein 1 subunit delta / TCP-1-delta / CCT-delta / Stimulator of TAR RNA-binding


分子量: 57996.113 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P50991
#4: タンパク質 T-complex protein 1 subunit epsilon / TCP-1-epsilon / CCT-epsilon


分子量: 59749.957 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT5, CCTE, KIAA0098 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P48643
#5: タンパク質 T-complex protein 1 subunit gamma / TCP-1-gamma / CCT-gamma / hTRiC5


分子量: 60613.855 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P49368
#6: タンパク質 T-complex protein 1 subunit eta / TCP-1-eta / CCT-eta / HIV-1 Nef-interacting protein


分子量: 59443.535 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q99832
#8: タンパク質 T-complex protein 1 subunit theta / TCP-1-theta / CCT-theta / Chaperonin containing T-complex polypeptide 1 subunit 8 / Renal carcinoma ...TCP-1-theta / CCT-theta / Chaperonin containing T-complex polypeptide 1 subunit 8 / Renal carcinoma antigen NY-REN-15


分子量: 59691.422 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P50990
#9: タンパク質 T-complex protein 1 subunit zeta / TCP-1-zeta / Acute morphine dependence-related protein 2 / CCT-zeta-1 / HTR3 / Tcp20


分子量: 58106.086 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P40227

-
抗体 / タンパク質 , 2種, 3分子 NnT

#10: タンパク質 Tubulin beta-2A chain / Tubulin beta class IIa


分子量: 49921.730 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13885
#7: 抗体 Nanobody


分子量: 14412.816 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lama glama (ラマ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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非ポリマー , 4種, 67分子

#11: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#12: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#13: 化合物
ChemComp-AF3 / ALUMINUM FLUORIDE / トリフルオロアルミニウム


分子量: 83.977 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF3
#14: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Human type II chaperonin TRiC/CCT complex with nanobody Nb18 and tubulin boundCOMPLEX#1-#100MULTIPLE SOURCES
2Human type II chaperonin TRiC/CCT complexCOMPLEX#1-#3, #5-#6, #8-#101NATURAL
3NanobodyCOMPLEX#71RECOMBINANT
4T-complex protein 1 subunit epsilonCOMPLEX#41RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID単位実験値
11MEGADALTONSNO
21NO
31NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Homo sapiens (ヒト)9606
23Lama glama (ラマ)9844
34Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
13Escherichia coli (大腸菌)562
24Homo sapiens (ヒト)9606
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 43 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.17.1_3660精密化
PHENIX1.17.1_3660精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 93758 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 73.26 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.003669953
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.609794470
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.042811206
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.003912067
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d23.686726443

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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