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万見
- PDB-7nvm: Human TRiC complex in closed state with nanobody Nb18, actin and ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7nvm
タイトルHuman TRiC complex in closed state with nanobody Nb18, actin and PhLP2A bound
要素
  • (T-complex protein 1 subunit ...) x 8
  • Actin, cytoplasmic 2
  • Nanobody Nb18
  • Phosducin-like protein 3
キーワードCHAPERONE / TRiC / CCT / ATP hydrolysis / type II chaperonin / protein folding / actin / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


basal body patch / : / perinucleolar compartment / tight junction assembly / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / zona pellucida receptor complex / positive regulation of protein localization to Cajal body / scaRNA localization to Cajal body / protein localization to bicellular tight junction / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body ...basal body patch / : / perinucleolar compartment / tight junction assembly / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / zona pellucida receptor complex / positive regulation of protein localization to Cajal body / scaRNA localization to Cajal body / protein localization to bicellular tight junction / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / profilin binding / tubulin complex assembly / regulation of transepithelial transport / chaperonin-containing T-complex / : / BBSome-mediated cargo-targeting to cilium / morphogenesis of a polarized epithelium / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / Formation of annular gap junctions / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / Gap junction degradation / Folding of actin by CCT/TriC / Cell-extracellular matrix interactions / dense body / binding of sperm to zona pellucida / vascular endothelial growth factor receptor 2 binding / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / regulation of stress fiber assembly / Adherens junctions interactions / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Interaction between L1 and Ankyrins / RHOBTB1 GTPase cycle / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / sarcomere organization / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / WD40-repeat domain binding / regulation of focal adhesion assembly / apical junction complex / positive regulation of wound healing / pericentriolar material / maintenance of blood-brain barrier / NuA4 histone acetyltransferase complex / beta-tubulin binding / filamentous actin / myofibril / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / Recycling pathway of L1 / regulation of synaptic vesicle endocytosis / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RHO GTPases activate IQGAPs / chaperone-mediated protein complex assembly / heterochromatin / RHOBTB2 GTPase cycle / phagocytic vesicle / : / positive regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / EPHB-mediated forward signaling / calyx of Held / protein folding chaperone / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / axonogenesis / acrosomal vesicle / mRNA 3'-UTR binding / cell projection / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / actin filament / FCGR3A-mediated phagocytosis / cell motility / RHO GTPases Activate Formins / ATP-dependent protein folding chaperone / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / Schaffer collateral - CA1 synapse / response to virus / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / structural constituent of cytoskeleton / cellular response to type II interferon / VEGFA-VEGFR2 Pathway / platelet aggregation / mRNA 5'-UTR binding / positive regulation of angiogenesis / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / azurophil granule lumen / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / unfolded protein binding / melanosome / G-protein beta-subunit binding / cell-cell junction / protein folding / actin cytoskeleton / Clathrin-mediated endocytosis
類似検索 - 分子機能
: / Phosducin, thioredoxin-like domain / Phosducin / GroEL / GroEL / T-complex protein 1, alpha subunit / T-complex protein 1, eta subunit / T-complex protein 1, theta subunit / T-complex protein 1, zeta subunit / T-complex protein 1, delta subunit ...: / Phosducin, thioredoxin-like domain / Phosducin / GroEL / GroEL / T-complex protein 1, alpha subunit / T-complex protein 1, eta subunit / T-complex protein 1, theta subunit / T-complex protein 1, zeta subunit / T-complex protein 1, delta subunit / T-complex protein 1, gamma subunit / T-complex protein 1, epsilon subunit / T-complex protein 1, beta subunit / : / Chaperonins TCP-1 signature 1. / : / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / 3-Layer(bba) Sandwich / Glutaredoxin / Glutaredoxin / ATPase, nucleotide binding domain / Thioredoxin-like superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ALUMINUM FLUORIDE / T-complex protein 1 subunit alpha / T-complex protein 1 subunit zeta / T-complex protein 1 subunit epsilon / T-complex protein 1 subunit gamma / T-complex protein 1 subunit theta / T-complex protein 1 subunit delta / Actin, cytoplasmic 2 / T-complex protein 1 subunit beta ...ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ALUMINUM FLUORIDE / T-complex protein 1 subunit alpha / T-complex protein 1 subunit zeta / T-complex protein 1 subunit epsilon / T-complex protein 1 subunit gamma / T-complex protein 1 subunit theta / T-complex protein 1 subunit delta / Actin, cytoplasmic 2 / T-complex protein 1 subunit beta / T-complex protein 1 subunit eta / Phosducin-like protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Lama glama (ラマ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Kelly, J.J. / Chi, G. / Bulawa, C. / Paavilainen, V.O. / Bountra, C. / Huiskonen, J.T. / Yue, W. / Structural Genomics Consortium (SGC)
資金援助 英国, フィンランド, 2件
組織認可番号国
Wellcome Trust092809/Z/10/Z 英国
Academy of Finland314669 フィンランド
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022
タイトル: Snapshots of actin and tubulin folding inside the TRiC chaperonin.
著者: John J Kelly / Dale Tranter / Els Pardon / Gamma Chi / Holger Kramer / Lotta Happonen / Kelly M Knee / Jay M Janz / Jan Steyaert / Christine Bulawa / Ville O Paavilainen / Juha T Huiskonen / Wyatt W Yue /
要旨: The integrity of a cell's proteome depends on correct folding of polypeptides by chaperonins. The chaperonin TCP-1 ring complex (TRiC) acts as obligate folder for >10% of cytosolic proteins, ...The integrity of a cell's proteome depends on correct folding of polypeptides by chaperonins. The chaperonin TCP-1 ring complex (TRiC) acts as obligate folder for >10% of cytosolic proteins, including he cytoskeletal proteins actin and tubulin. Although its architecture and how it recognizes folding substrates are emerging from structural studies, the subsequent fate of substrates inside the TRiC chamber is not defined. We trapped endogenous human TRiC with substrates (actin, tubulin) and cochaperone (PhLP2A) at different folding stages, for structure determination by cryo-EM. The already-folded regions of client proteins are anchored at the chamber wall, positioning unstructured regions toward the central space to achieve their native fold. Substrates engage with different sections of the chamber during the folding cycle, coupled to TRiC open-and-close transitions. Further, the cochaperone PhLP2A modulates folding, acting as a molecular strut between substrate and TRiC chamber. Our structural snapshots piece together an emerging model of client protein folding within TRiC.
履歴
登録2021年3月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年5月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年5月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32022年6月1日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-12606
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: T-complex protein 1 subunit alpha
B: T-complex protein 1 subunit beta
D: T-complex protein 1 subunit delta
E: T-complex protein 1 subunit epsilon
G: T-complex protein 1 subunit gamma
H: T-complex protein 1 subunit eta
N: Nanobody Nb18
Q: T-complex protein 1 subunit theta
Z: T-complex protein 1 subunit zeta
a: T-complex protein 1 subunit alpha
b: T-complex protein 1 subunit beta
d: T-complex protein 1 subunit delta
e: T-complex protein 1 subunit epsilon
g: T-complex protein 1 subunit gamma
h: T-complex protein 1 subunit eta
n: Nanobody Nb18
q: T-complex protein 1 subunit theta
z: T-complex protein 1 subunit zeta
K: Actin, cytoplasmic 2
P: Phosducin-like protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,054,05668
ポリマ－1,045,48820
非ポリマー8,56848
水34219
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area155840 Å2
ΔGint-781 kcal/mol
Surface area299420 Å2

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要素

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T-complex protein 1 subunit ... , 8種, 16分子 AaBbDdEeGgHhQqZz

#1: タンパク質 T-complex protein 1 subunit alpha / TCP-1-alpha / CCT-alpha


分子量: 60418.477 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P17987
#2: タンパク質 T-complex protein 1 subunit beta / TCP-1-beta / CCT-beta


分子量: 57567.141 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P78371
#3: タンパク質 T-complex protein 1 subunit delta / TCP-1-delta / CCT-delta / Stimulator of TAR RNA-binding


分子量: 57996.113 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P50991
#4: タンパク質 T-complex protein 1 subunit epsilon / TCP-1-epsilon / CCT-epsilon


分子量: 59749.957 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT5, CCTE, KIAA0098 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P48643
#5: タンパク質 T-complex protein 1 subunit gamma / TCP-1-gamma / CCT-gamma / hTRiC5


分子量: 60613.855 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT3, CCTG, TRIC5 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P49368
#6: タンパク質 T-complex protein 1 subunit eta / TCP-1-eta / CCT-eta / HIV-1 Nef-interacting protein


分子量: 59443.535 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q99832
#8: タンパク質 T-complex protein 1 subunit theta / TCP-1-theta / CCT-theta / Chaperonin containing T-complex polypeptide 1 subunit 8 / Renal carcinoma ...TCP-1-theta / CCT-theta / Chaperonin containing T-complex polypeptide 1 subunit 8 / Renal carcinoma antigen NY-REN-15


分子量: 59691.422 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P50990
#9: タンパク質 T-complex protein 1 subunit zeta / TCP-1-zeta / Acute morphine dependence-related protein 2 / CCT-zeta-1 / HTR3 / Tcp20


分子量: 58106.086 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P40227

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タンパク質 , 2種, 2分子 KP

#10: タンパク質 Actin, cytoplasmic 2 / Gamma-actin


分子量: 41838.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P63261
#11: タンパク質 Phosducin-like protein 3 / HTPHLP / PhPL3 / Viral IAP-associated factor 1 / VIAF-1


分子量: 27650.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9H2J4

-
抗体 , 1種, 2分子 Nn

#7: 抗体 Nanobody Nb18


分子量: 14412.816 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lama glama (ラマ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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非ポリマー , 4種, 67分子

#12: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#13: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: Mg
#14: 化合物
ChemComp-AF3 / ALUMINUM FLUORIDE / トリフルオロアルミニウム


分子量: 83.977 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF3
#15: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Human type II chaperonin TRiC/CCT complex with nanobody Nb18, actin and PhLP2A boundCOMPLEX#1-#110MULTIPLE SOURCES
2Human type II chaperonin TRiC/CCTCOMPLEX#1-#3, #6, #8-#111NATURAL
3T-complex proteinCOMPLEX#4-#51RECOMBINANT
4NanobodyCOMPLEX#71RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Homo sapiens (ヒト)9606
23Homo sapiens (ヒト)9606
34Lama glama (ラマ)9844
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
13Homo sapiens (ヒト)9606
24Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 43 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.17.1_3660精密化
PHENIX1.17.1_3660精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 63082 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 71.38 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.005671863
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.759297070
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.048611504
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.005212405
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d25.190827165

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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