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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7nqh | |||||||||
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タイトル | 55S mammalian mitochondrial ribosome with mtRF1a and P-site tRNAMet | |||||||||
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![]() | TRANSLATION / Ribosome / Mitochondria / Termination / mtRF1a / Release | |||||||||
機能・相同性 | ![]() Hormone ligand-binding receptors / G alpha (q) signalling events / gonadotropin hormone-releasing hormone activity / gonadotropin-releasing hormone receptor binding / Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation termination / mitochondrial transcription / mitochondrial translational termination / mitochondrial translational elongation / ribonuclease III activity ...Hormone ligand-binding receptors / G alpha (q) signalling events / gonadotropin hormone-releasing hormone activity / gonadotropin-releasing hormone receptor binding / Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation termination / mitochondrial transcription / mitochondrial translational termination / mitochondrial translational elongation / ribonuclease III activity / mitochondrial ribosome assembly / translation release factor activity, codon specific / translation release factor activity, codon nonspecific / Mitochondrial translation termination / Mitochondrial protein degradation / translation release factor activity / mitochondrial large ribosomal subunit / peptidyl-tRNA hydrolase / mitochondrial ribosome / mitochondrial small ribosomal subunit / peptidyl-tRNA hydrolase activity / mitochondrial translation / organelle membrane / positive regulation of proteolysis / ribosomal small subunit binding / RNA processing / rescue of stalled ribosome / cell junction / regulation of translation / large ribosomal subunit / double-stranded RNA binding / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / nuclear membrane / negative regulation of translation / rRNA binding / nuclear body / ribosome / structural constituent of ribosome / mitochondrial matrix / protein domain specific binding / translation / ribonucleoprotein complex / nucleotide binding / intracellular membrane-bounded organelle / mRNA binding / apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / mitochondrion / extracellular space / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||
![]() | Kummer, E. / Schubert, K. / Ban, N. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis of translation termination, rescue, and recycling in mammalian mitochondria. 著者: Eva Kummer / Katharina Noel Schubert / Tanja Schoenhut / Alain Scaiola / Nenad Ban / ![]() 要旨: The mitochondrial translation system originates from a bacterial ancestor but has substantially diverged in the course of evolution. Here, we use single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) as ...The mitochondrial translation system originates from a bacterial ancestor but has substantially diverged in the course of evolution. Here, we use single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) as a screening tool to identify mitochondrial translation termination mechanisms and to describe them in molecular detail. We show how mitochondrial release factor 1a releases the nascent chain from the ribosome when it encounters the canonical stop codons UAA and UAG. Furthermore, we define how the peptidyl-tRNA hydrolase ICT1 acts as a rescue factor on mitoribosomes that have stalled on truncated messages to recover them for protein synthesis. Finally, we present structural models detailing the process of mitochondrial ribosome recycling to explain how a dedicated elongation factor, mitochondrial EFG2 (mtEFG2), has specialized for cooperation with the mitochondrial ribosome recycling factor to dissociate the mitoribosomal subunits at the end of the translation process. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 2.4 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 2.5 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 370.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 619.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
+Mitochondrial ribosomal protein ... , 38種, 43分子 CLDLELFLGLHLB0B1B2BFBIBJBKBSBTBUBVBaBbBcBeBgBiBjBmBnBtBxB7AB...
-RNA鎖 , 5種, 5分子 BBAAAVAXBA
#5: RNA鎖 | 分子量: 23402.018 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#48: RNA鎖 | 分子量: 308989.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#68: RNA鎖 | 分子量: 22664.498 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() |
#69: RNA鎖 | 分子量: 2839.767 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() |
#88: RNA鎖 | 分子量: 504852.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
+タンパク質 , 39種, 39分子 BDBEBLBNBOBPBQBRBWBXBYB3BdBfBhBlBoBpBqBuBvB4B5B6AFAIAKAOAQAU...
-39S ribosomal protein ... , 2種, 2分子 BkBw
#36: タンパク質 | 分子量: 29942.523 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#46: タンパク質 | 分子量: 49100.504 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-28S ribosomal protein ... , 3種, 3分子 AGAPAp
#57: タンパク質 | 分子量: 27778.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#64: タンパク質 | 分子量: 15182.668 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#86: タンパク質 | 分子量: 29220.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 AZ
#70: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1549.902 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: unknown polypeptide modeled as poly-Alanine / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 6種, 338分子 










#89: 化合物 | ChemComp-MG / #90: 化合物 | ChemComp-ZN / #91: 化合物 | #92: 化合物 | ChemComp-GTP / | #93: 化合物 | #94: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 7.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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3次元再構成 | 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 47048 / 対称性のタイプ: POINT |