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- PDB-7nmn: Rabbit HCN4 stabilised in amphipol A8-35 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7nmn
タイトルRabbit HCN4 stabilised in amphipol A8-35
要素Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 4,Rabbit HCN4
キーワードMEMBRANE PROTEIN / cryo-EM / ion channels
機能・相同性
機能・相同性情報


HCN channel complex / intracellularly cAMP-activated cation channel activity / regulation of membrane depolarization / AMP binding / sodium channel activity / voltage-gated potassium channel activity / potassium channel activity / cAMP binding / potassium ion transmembrane transport / sodium ion transmembrane transport ...HCN channel complex / intracellularly cAMP-activated cation channel activity / regulation of membrane depolarization / AMP binding / sodium channel activity / voltage-gated potassium channel activity / potassium channel activity / cAMP binding / potassium ion transmembrane transport / sodium ion transmembrane transport / regulation of heart rate / cellular response to cAMP / axon / dendrite / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ion transport N-terminal / Ion transport protein N-terminal / : / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain ...Ion transport N-terminal / Ion transport protein N-terminal / : / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / RmlC-like jelly roll fold / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 4
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Chaves-Sanjuan, A.
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2021
タイトル: Gating movements and ion permeation in HCN4 pacemaker channels.
著者: Andrea Saponaro / Daniel Bauer / M Hunter Giese / Paolo Swuec / Alessandro Porro / Federica Gasparri / Atiyeh Sadat Sharifzadeh / Antonio Chaves-Sanjuan / Laura Alberio / Giacomo Parisi / ...著者: Andrea Saponaro / Daniel Bauer / M Hunter Giese / Paolo Swuec / Alessandro Porro / Federica Gasparri / Atiyeh Sadat Sharifzadeh / Antonio Chaves-Sanjuan / Laura Alberio / Giacomo Parisi / Gabriele Cerutti / Oliver B Clarke / Kay Hamacher / Henry M Colecraft / Filippo Mancia / Wayne A Hendrickson / Steven A Siegelbaum / Dario DiFrancesco / Martino Bolognesi / Gerhard Thiel / Bina Santoro / Anna Moroni /
要旨: The HCN1-4 channel family is responsible for the hyperpolarization-activated cation current I/I that controls automaticity in cardiac and neuronal pacemaker cells. We present cryoelectron microscopy ...The HCN1-4 channel family is responsible for the hyperpolarization-activated cation current I/I that controls automaticity in cardiac and neuronal pacemaker cells. We present cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of HCN4 in the presence or absence of bound cAMP, displaying the pore domain in closed and open conformations. Analysis of cAMP-bound and -unbound structures sheds light on how ligand-induced transitions in the channel cytosolic portion mediate the effect of cAMP on channel gating and highlights the regulatory role of a Mg coordination site formed between the C-linker and the S4-S5 linker. Comparison of open/closed pore states shows that the cytosolic gate opens through concerted movements of the S5 and S6 transmembrane helices. Furthermore, in combination with molecular dynamics analyses, the open pore structures provide insights into the mechanisms of K/Na permeation. Our results contribute mechanistic understanding on HCN channel gating, cyclic nucleotide-dependent modulation, and ion permeation.
履歴
登録2021年2月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年7月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22021年7月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.32024年7月10日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-12466
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 4,Rabbit HCN4
B: Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 4,Rabbit HCN4
C: Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 4,Rabbit HCN4
D: Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 4,Rabbit HCN4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)392,8344
ポリマ－392,8344
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, microscopy, homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1chain "C"
d_2ens_1chain "B"
d_3ens_1chain "A"
d_4ens_1chain "D"

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1GLNTHRA1 - 469
d_21ens_1GLNTHRB1 - 469
d_31ens_1GLNTHRC1 - 469
d_41ens_1GLNTHRD1 - 469

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.000128753922697, 0.99999985162, 0.000529322246215), (-0.999999904989, 0.000128533448977, 0.00041653370992), (0.000416465612501, -0.000529375826273, 0.999999773159)-0.0383374029261, 128.002927815, 0.0200202576956
2given(-0.999998179989, -0.00158152127345, -0.0010671500169), (0.00158213435408, -0.999998583742, -0.000573903351046), (-0.00106624086518, -0.000575590681238, 0.999999265913)128.178981249, 127.957750987, 0.107735696322
3given(-0.000928953404324, -0.999999504452, 0.000357967556631), (0.999999568483, -0.000928956545089, -8.60771407964E-6), (8.94024611877E-6, 0.000357959405997, 0.999999935893)128.048936331, 0.032523043619, -0.00834336729944

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要素

#1: タンパク質
Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 4,Rabbit HCN4 / Hyperpolarization-activated cation channel 4 / HAC-4


分子量: 98208.383 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 遺伝子: HCN4, HAC4 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9TV66

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Rabbit HCN4 cAMP-unbound stabilised in amphipol A8-35
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 株: HEK-293
緩衝液pH: 7
試料濃度: 0.3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影平均露光時間: 62 sec. / 電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1571

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
phenix.real_space_refinedev_3751精密化
PHENIXdev_3751精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Gautomatch粒子像選択
2EPU2画像取得
4CTFFIND4.1.10CTF補正
9RELION3初期オイラー角割当
10RELION3最終オイラー角割当
11RELION3分類
12RELION3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 100130
対称性点対称性: C4 (4回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 11406 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 57.9 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.009815812
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.154821356
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.22792328
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00792684
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d20.68295864
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.00070773272005
ens_1d_3AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000498358740117
ens_1d_4AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.00070806156801

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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