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万見
- PDB-7nih: Wzc-K540M MgADP C8 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7nih
タイトルWzc-K540M MgADP C8
要素Putative transmembrane protein Wzc
キーワードCARBOHYDRATE / Wzc / regulator / capsular polysaccharide synthesis and transport / Gram-negative pathogens
機能・相同性
機能・相同性情報


: / protein tyrosine kinase activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tyrosine kinase, G-rich domain / G-rich domain on putative tyrosine kinase / Exopolysaccharide synthesis protein / Polysaccharide chain length determinant N-terminal domain / Chain length determinant protein / : / AAA domain / AAA domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Putative transmembrane protein Wzc
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Naismith, J.H. / Liu, J.W. / Yang, Y.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: The molecular basis of regulation of bacterial capsule assembly by Wzc.
著者: Yun Yang / Jiwei Liu / Bradley R Clarke / Laura Seidel / Jani R Bolla / Philip N Ward / Peijun Zhang / Carol V Robinson / Chris Whitfield / James H Naismith /
要旨: Bacterial extracellular polysaccharides (EPSs) play critical roles in virulence. Many bacteria assemble EPSs via a multi-protein "Wzx-Wzy" system, involving glycan polymerization at the outer face of ...Bacterial extracellular polysaccharides (EPSs) play critical roles in virulence. Many bacteria assemble EPSs via a multi-protein "Wzx-Wzy" system, involving glycan polymerization at the outer face of the cytoplasmic/inner membrane. Gram-negative species couple polymerization with translocation across the periplasm and outer membrane and the master regulator of the system is the tyrosine autokinase, Wzc. This near atomic cryo-EM structure of dephosphorylated Wzc from E. coli shows an octameric assembly with a large central cavity formed by transmembrane helices. The tyrosine autokinase domain forms the cytoplasm region, while the periplasmic region contains small folded motifs and helical bundles. The helical bundles are essential for function, most likely through interaction with the outer membrane translocon, Wza. Autophosphorylation of the tyrosine-rich C-terminus of Wzc results in disassembly of the octamer into multiply phosphorylated monomers. We propose that the cycling between phosphorylated monomer and dephosphorylated octamer regulates glycan polymerization and translocation.
履歴
登録2021年2月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月10日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-12359
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative transmembrane protein Wzc
B: Putative transmembrane protein Wzc
C: Putative transmembrane protein Wzc
D: Putative transmembrane protein Wzc
E: Putative transmembrane protein Wzc
F: Putative transmembrane protein Wzc
G: Putative transmembrane protein Wzc
H: Putative transmembrane protein Wzc
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)648,18324
ポリマ－644,5718
非ポリマー3,61216
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area36230 Å2
ΔGint-276 kcal/mol
Surface area184080 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
Putative transmembrane protein Wzc


分子量: 80571.328 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: wzc / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9X4B9
#2: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Octameric complex of Wzc-K540M in complex with Mg ADP
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.64 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.3
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 53.6 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.16_3549: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: cryoSPARC / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 261748 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0132984
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.69944736
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d9.87819928
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0475328
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0045648

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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