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- PDB-7ndx: Crystal structure of the human HSP40 DNAJB1-CTDs in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ndx
タイトルCrystal structure of the human HSP40 DNAJB1-CTDs in complex with a peptide of NudC
要素
  • DnaJ homolog subfamily B member 1
  • Nuclear migration protein nudC
キーワードCHAPERONE / Chaperones / Protein Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm head / negative regulation of inclusion body assembly / positive regulation of ATP-dependent activity / nuclear migration / transcription regulator inhibitor activity / RND2 GTPase cycle / mitotic metaphase chromosome alignment / ATPase activator activity / chaperone cofactor-dependent protein refolding / HSF1-dependent transactivation ...sperm head / negative regulation of inclusion body assembly / positive regulation of ATP-dependent activity / nuclear migration / transcription regulator inhibitor activity / RND2 GTPase cycle / mitotic metaphase chromosome alignment / ATPase activator activity / chaperone cofactor-dependent protein refolding / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Attenuation phase / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / regulation of cellular response to heat / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / forebrain development / protein folding chaperone / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Hsp70 protein binding / mitotic spindle organization / RHO GTPases Activate Formins / MAPK6/MAPK4 signaling / mitotic spindle / response to peptide hormone / spindle / Separation of Sister Chromatids / transcription corepressor activity / unfolded protein binding / protein folding / protein-folding chaperone binding / cellular response to heat / ATPase binding / midbody / microtubule / dendritic spine / postsynaptic density / cadherin binding / cell division / neuronal cell body / glutamatergic synapse / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nuclear migration protein nudC / Nuclear distribution C domain / NudC N-terminal domain / N-terminal conserved domain of Nudc. / NudC family / : / CS domain / CS domain / CS domain profile. / HSP40/DnaJ peptide-binding ...Nuclear migration protein nudC / Nuclear distribution C domain / NudC N-terminal domain / N-terminal conserved domain of Nudc. / NudC family / : / CS domain / CS domain / CS domain profile. / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / HSP20-like chaperone / DnaJ domain / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain
類似検索 - ドメイン・相同性
DnaJ homolog subfamily B member 1 / Nuclear migration protein nudC
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.541 Å
データ登録者Delhommel, F. / Zak, K.M. / Popowicz, G.M. / Sattler, M.
資金援助 ドイツ, 3件
組織認可番号国
European Molecular Biology Organization (EMBO)ALTF 243-2018 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SFB 1035 - project A03 ドイツ
Helmholtz AssociationZT-I-0003 ドイツ
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2022
タイトル: NudC guides client transfer between the Hsp40/70 and Hsp90 chaperone systems.
著者: Biebl, M.M. / Delhommel, F. / Faust, O. / Zak, K.M. / Agam, G. / Guo, X. / Muhlhofer, M. / Dahiya, V. / Hillebrand, D. / Popowicz, G.M. / Kampmann, M. / Lamb, D.C. / Rosenzweig, R. / Sattler, M. / Buchner, J.
履歴
登録2021年2月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22022年2月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.32024年1月31日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_type / chem_comp_atom ...atom_type / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DnaJ homolog subfamily B member 1
B: Nuclear migration protein nudC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,8116
ポリマ－25,5622
非ポリマー2484
水39622
1
A: DnaJ homolog subfamily B member 1
B: Nuclear migration protein nudC
ヘテロ分子

A: DnaJ homolog subfamily B member 1
B: Nuclear migration protein nudC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,62112
ポリマ－51,1254
非ポリマー4978
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555-x+1/2,y,-z1
Buried area5090 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area22250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.300, 128.264, 135.213
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number24
Space group name H-MI212121

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要素

#1: タンパク質 DnaJ homolog subfamily B member 1 / DnaJ protein homolog 1 / Heat shock 40 kDa protein 1 / Heat shock protein 40 / Human DnaJ protein 1 / hDj-1


分子量: 20894.402 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNAJB1, DNAJ1, HDJ1, HSPF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25685
#2: タンパク質・ペプチド Nuclear migration protein nudC / Nuclear distribution protein C homolog


分子量: 4668.003 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NUDC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y266
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.88 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4
詳細: 0.1 M of sodium acetate trihydrate and 15% (v/v) of polyethylene glycol 400

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データ収集

回折平均測定温度: 193 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年2月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.54→46.53 Å / Num. obs: 12295 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 16.5
反射 シェル解像度: 2.54→2.65 Å / Num. unique obs: 1465 / CC1/2: 0.66

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3AGY

3agy


解像度: 2.541→46.53 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.921 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU B: 20.166 / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.302 / ESU R Free: 0.246 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2681 607 4.937 %
Rwork0.2328 11688 -
all0.235 --
obs-12295 99.911 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 69.028 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.914 Å2-0 Å20 Å2
2--2.607 Å2-0 Å2
3---1.307 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.541→46.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1430 0 16 22 1468
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0131466
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0171481
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7991.6721971
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1541.5843429
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.4675177
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.13921.54971
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.67415276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.3741512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.2201
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021560
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02288
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.2242
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1870.21313
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1580.2657
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0780.2844
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1370.231
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1730.215
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2010.262
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1290.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.2474.259720
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.2434.259719
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.576.377893
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.5686.379894
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.44.533746
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.3994.534747
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8956.6721078
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.8956.6721078
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it5.91548.4491424
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other5.91448.4711425
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.541-2.6070.401490.321841X-RAY DIFFRACTION99.6641
2.607-2.6780.337340.277815X-RAY DIFFRACTION100
2.678-2.7560.355470.288807X-RAY DIFFRACTION100
2.756-2.8410.257380.264774X-RAY DIFFRACTION100
2.841-2.9340.265340.253782X-RAY DIFFRACTION100
2.934-3.0370.254280.24730X-RAY DIFFRACTION100
3.037-3.1510.241240.245733X-RAY DIFFRACTION100
3.151-3.280.305270.258694X-RAY DIFFRACTION100
3.28-3.4250.274310.237663X-RAY DIFFRACTION100
3.425-3.5920.344460.253609X-RAY DIFFRACTION100
3.592-3.7860.308250.237617X-RAY DIFFRACTION100
3.786-4.0160.188320.194571X-RAY DIFFRACTION100
4.016-4.2920.228450.189517X-RAY DIFFRACTION100
4.292-4.6350.243260.175522X-RAY DIFFRACTION100
4.635-5.0760.158300.17458X-RAY DIFFRACTION100
5.076-5.6740.247310.228412X-RAY DIFFRACTION100
5.674-6.5470.282200.232380X-RAY DIFFRACTION100
6.547-8.0090.241170.258336X-RAY DIFFRACTION100
8.009-11.2840.345110.202265X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.06251.789-1.50694.1837-2.28663.2027-0.1038-0.5161-0.41640.06680.05770.08840.46490.16730.0460.13060.05190.02450.13140.10720.09193.597518.785814.828
23.92970.8782-2.44043.07750.0063.561-0.11170.3796-0.2016-0.1647-0.003-0.06590.3196-0.58320.11470.5686-0.03870.04210.4470.30520.4114-19.0963-4.23726.546
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelectionAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1ALLA163 - 340
2X-RAY DIFFRACTION1ALLA401 - 404
3X-RAY DIFFRACTION1ALLA501 - 519
4X-RAY DIFFRACTION2ALLB102 - 128

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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