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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7ndo | ||||||
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Title | ER-PRS*(-) (L536S, L372R) in complex with raloxifene | ||||||
![]() | Estrogen receptor | ||||||
![]() | TRANSCRIPTION / human estrogen receptor alpha / hERa-LBD / raloxifene / ligand binding domain / ER | ||||||
Function / homology | ![]() regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / G protein-coupled estrogen receptor activity / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / nuclear estrogen receptor activity / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation ...regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / G protein-coupled estrogen receptor activity / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / nuclear estrogen receptor activity / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation / epithelial cell development / prostate epithelial cord elongation / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / mammary gland branching involved in pregnancy / uterus development / vagina development / TFIIB-class transcription factor binding / androgen metabolic process / steroid hormone receptor signaling pathway / mammary gland alveolus development / estrogen receptor signaling pathway / cellular response to estrogen stimulus / estrogen response element binding / : / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Nuclear signaling by ERBB4 / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / protein localization to chromatin / 14-3-3 protein binding / TBP-class protein binding / nitric-oxide synthase regulator activity / steroid binding / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / ESR-mediated signaling / transcription corepressor binding / negative regulation of miRNA transcription / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / cellular response to estradiol stimulus / transcription coregulator binding / stem cell differentiation / nuclear estrogen receptor binding / SUMOylation of intracellular receptors / euchromatin / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / beta-catenin binding / transcription coactivator binding / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / Nuclear Receptor transcription pathway / response to estrogen / Regulation of RUNX2 expression and activity / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / nuclear receptor activity / male gonad development / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / sequence-specific double-stranded DNA binding / positive regulation of fibroblast proliferation / Ovarian tumor domain proteases / PIP3 activates AKT signaling / response to estradiol / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / ATPase binding / fibroblast proliferation / regulation of inflammatory response / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / Estrogen-dependent gene expression / transcription regulator complex / Extra-nuclear estrogen signaling / calmodulin binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of gene expression / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Kriegel, M. / Muller, Y.A. | ||||||
![]() | ![]() Title: A PROSS-designed extensively mutated estrogen receptor alpha variant displays enhanced thermal stability while retaining native allosteric regulation and structure. Authors: Kriegel, M. / Wiederanders, H.J. / Alkhashrom, S. / Eichler, J. / Muller, Y.A. | ||||||
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Structure visualization
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 7nelC ![]() 7nfbC ![]() 2qxsS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 28474.348 Da / Num. of mol.: 2 Mutation: M315I, V316I, D321E, T334S, S341Y, R363K, T371S, L372R, C381S, E397D, N407D, N413E, C417S, S433E, M437E, N439K, G442R, S450A, E471N, D473E, H474K, V478M, T485A, H488W, L489Y, A493S, T496S, C530S, L536S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-EDO / #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.07 Å3/Da / Density % sol: 40.53 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion Details: 0.2 M sodium chloride, 0.1 M BIS-TRIS pH 5.5, 25% w/v polyethylene glycol 3,350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 S 6M / Detector: PIXEL / Date: Jan 23, 2020 |
Radiation | Monochromator: DCM Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9184 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.6→42.8 Å / Num. obs: 56359 / % possible obs: 93.56 % / Redundancy: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 25.88 Å2 / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.05248 / Rpim(I) all: 0.03125 / Rrim(I) all: 0.06115 / Net I/σ(I): 11.81 |
Reflection shell | Resolution: 1.6→1.657 Å / Redundancy: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 1.287 / Num. unique obs: 5535 / CC1/2: 0.478 / CC star: 0.804 / Rpim(I) all: 0.7659 / Rrim(I) all: 1.499 / % possible all: 92.11 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 2QXS Resolution: 1.6→42.8 Å / SU ML: 0.2288 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.93 / Phase error: 27.3991 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 42.14 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.6→42.8 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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