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- PDB-7na4: HDM2 in complex with compound 63 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7na4
タイトルHDM2 in complex with compound 63
要素Isoform 11 of E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
キーワードTRANSFERASE / P53 / DRUG DESIGN / PROTEIN-PROTEIN INTERACTIONS
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to vitamin B1 / response to formaldehyde / response to water-immersion restraint stress / traversing start control point of mitotic cell cycle / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / response to ether / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / fibroblast activation / atrial septum development / receptor serine/threonine kinase binding ...cellular response to vitamin B1 / response to formaldehyde / response to water-immersion restraint stress / traversing start control point of mitotic cell cycle / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / response to ether / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / fibroblast activation / atrial septum development / receptor serine/threonine kinase binding / Trafficking of AMPA receptors / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / peroxisome proliferator activated receptor binding / SUMO transferase activity / negative regulation of protein processing / response to iron ion / response to steroid hormone / NEDD8 ligase activity / AKT phosphorylates targets in the cytosol / atrioventricular valve morphogenesis / cellular response to peptide hormone stimulus / ventricular septum development / endocardial cushion morphogenesis / positive regulation of muscle cell differentiation / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / cellular response to alkaloid / blood vessel development / regulation of protein catabolic process / cardiac septum morphogenesis / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / ligase activity / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / response to magnesium ion / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / protein localization to nucleus / cellular response to UV-C / blood vessel remodeling / cellular response to estrogen stimulus / protein autoubiquitination / cellular response to actinomycin D / ribonucleoprotein complex binding / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest / NPAS4 regulates expression of target genes / transcription repressor complex / regulation of heart rate / positive regulation of mitotic cell cycle / positive regulation of protein export from nucleus / response to cocaine / proteolysis involved in protein catabolic process / ubiquitin binding / Stabilization of p53 / Regulation of RUNX3 expression and activity / protein destabilization / RING-type E3 ubiquitin transferase / establishment of protein localization / Oncogene Induced Senescence / Regulation of TP53 Activity through Methylation / response to toxic substance / cellular response to gamma radiation / cellular response to growth factor stimulus / cellular response to hydrogen peroxide / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / endocytic vesicle membrane / ubiquitin protein ligase activity / disordered domain specific binding / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Regulation of TP53 Degradation / p53 binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of neuron projection development / cellular response to hypoxia / 5S rRNA binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of gene expression / protein-containing complex assembly / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Oxidative Stress Induced Senescence / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / amyloid fibril formation / regulation of cell cycle / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / response to xenobiotic stimulus / protein domain specific binding / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / nucleolus / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / MDM2, modified RING finger, HC subclass / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger RanBP2 type profile. ...E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / MDM2, modified RING finger, HC subclass / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1I9 / E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.84 Å
データ登録者Scapin, G.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2021
タイトル: Discovery of MK-4688 : an Efficient Inhibitor of the HDM2-p53 Protein-Protein Interaction.
著者: Reutershan, M.H. / Machacek, M.R. / Altman, M.D. / Bogen, S. / Cai, M. / Cammarano, C. / Chen, D. / Christopher, M. / Cryan, J. / Daublain, P. / Fradera, X. / Geda, P. / Goldenblatt, P. / ...著者: Reutershan, M.H. / Machacek, M.R. / Altman, M.D. / Bogen, S. / Cai, M. / Cammarano, C. / Chen, D. / Christopher, M. / Cryan, J. / Daublain, P. / Fradera, X. / Geda, P. / Goldenblatt, P. / Hill, A.D. / Kemper, R.A. / Kutilek, V. / Li, C. / Martinez, M. / McCoy, M. / Nair, L. / Pan, W. / Thompson, C.F. / Scapin, G. / Shizuka, M. / Spatz, M.L. / Steinhuebel, D. / Sun, B. / Voss, M.E. / Wang, X. / Yang, L. / Yeh, T.C. / Dussault, I. / Marshall, C.G. / Trotter, B.W.
履歴
登録2021年6月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年11月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform 11 of E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,3495
ポリマ－12,5921
非ポリマー7574
水52229
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.736, 55.736, 101.296
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-204-

CL

21A-309-

HOH

31A-311-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Isoform 11 of E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / Double minute 2 protein / Hdm2 / Oncoprotein Mdm2 / RING-type E3 ubiquitin transferase Mdm2 / p53- ...Double minute 2 protein / Hdm2 / Oncoprotein Mdm2 / RING-type E3 ubiquitin transferase Mdm2 / p53-binding protein Mdm2


分子量: 12592.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MDM2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q00987, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物 ChemComp-1I9 / 3-[4-(5-chloropyridin-3-yl)-2-[(R)-cyclopropyl(ethoxy)methyl]-3-{(1R)-1-[(1r,4R)-4-methylcyclohexyl]ethyl}-3H-imidazo[4,5-c]pyridin-6-yl]-1,2,4-oxadiazol-5(4H)-one


分子量: 537.053 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H33ClN6O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: undisclosed

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.03 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.84→48.28 Å / Num. obs: 8607 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 19.7 % / Biso Wilson estimate: 35.874 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rrim(I) all: 0.065 / Χ2: 0.974 / Net I/σ(I): 31.77
反射 シェル解像度: 1.84→2.09 Å / 冗長度: 18.6 % / Rmerge(I) obs: 0.599 / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / Num. unique obs: 46 / CC1/2: 1 / Rrim(I) all: 0.026 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.84→48.28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.963 / SU B: 3.719 / SU ML: 0.111 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.161 / ESU R Free: 0.137 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2173 864 10 %RANDOM
Rwork0.191 ---
obs0.1938 7743 99.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 125.53 Å2 / Biso mean: 30.99 Å2 / Biso min: 17.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.36 Å2-0.68 Å20 Å2
2---1.36 Å20 Å2
3---2.04 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.84→48.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数784 0 51 29 864
Biso mean--35.55 42.19 -
残基数----96
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.02841
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.02582
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7432.0571141
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.18631420
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.645597
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg43.9722430
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.13515146
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.214153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2129
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021888
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02157
LS精密化 シェル解像度: 1.84→1.888 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.366 56 -
Rwork0.299 449 -
all-505 -
obs--99.41 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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