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- PDB-7n6j: Crystal structure of the substrate-binding domain of E. coli DnaK... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7n6j
タイトルCrystal structure of the substrate-binding domain of E. coli DnaK in complex with the peptide RKQSTIALALLPLLFTPRR
要素
  • Alkaline phosphatase peptide
  • Chaperone protein DnaK
キーワードCHAPERONE/HYDROLASE / Complex / Molecular chaperone / Protein/Peptide / CHAPERONE / CHAPERONE-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on phosphorus or arsenic in donors / stress response to copper ion / sigma factor antagonist activity / alkaline phosphatase / alkaline phosphatase activity / hydrogenase (acceptor) activity / : / phosphoprotein phosphatase activity / protein unfolding / cellular response to unfolded protein ...oxidoreductase activity, acting on phosphorus or arsenic in donors / stress response to copper ion / sigma factor antagonist activity / alkaline phosphatase / alkaline phosphatase activity / hydrogenase (acceptor) activity / : / phosphoprotein phosphatase activity / protein unfolding / cellular response to unfolded protein / protein dephosphorylation / inclusion body / heat shock protein binding / protein folding chaperone / ATP-dependent protein folding chaperone / ADP binding / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / outer membrane-bounded periplasmic space / response to heat / protein refolding / protein-containing complex assembly / periplasmic space / DNA replication / magnesium ion binding / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 / Chaperone DnaK / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Alkaline phosphatase, active site / Alkaline phosphatase active site. / Alkaline phosphatase / Alkaline phosphatase / Alkaline phosphatase homologues / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. ...Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 / Chaperone DnaK / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Alkaline phosphatase, active site / Alkaline phosphatase active site. / Alkaline phosphatase / Alkaline phosphatase / Alkaline phosphatase homologues / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Alkaline-phosphatase-like, core domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain / Up-down Bundle / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Alkaline phosphatase / Chaperone protein DnaK
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Jansen, R.M. / Ozden, C. / Gierasch, L.M. / Garman, S.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5 R35 GM118161 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2021
タイトル: Selective promiscuity in the binding of E. coli Hsp70 to an unfolded protein.
著者: Clerico, E.M. / Pozhidaeva, A.K. / Jansen, R.M. / Ozden, C. / Tilitsky, J.M. / Gierasch, L.M.
履歴
登録2021年6月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2021年6月23日ID: 7JM8, 7JML
改定 1.02021年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02021年7月14日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Structure summary
カテゴリ: atom_site / entity_poly ...atom_site / entity_poly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet_range
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _entity_poly.pdbx_strand_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_special_symmetry.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_strand_id / _struct_ref_seq_dif.pdbx_auth_seq_num / _struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_strand_id / _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id / _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id / _struct_sheet_range.end_auth_asym_id / _struct_sheet_range.end_auth_seq_id
改定 2.12021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chaperone protein DnaK
B: Alkaline phosphatase peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,4046
ポリマ－26,0192
非ポリマー3844
水1,76598
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)47.330, 57.568, 181.467
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-102-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Chaperone protein DnaK / HSP70 / Heat shock 70 kDa protein / Heat shock protein 70


分子量: 23820.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: dnaK, groP, grpF, seg, b0014, JW0013 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0A6Y8
#2: タンパク質・ペプチド Alkaline phosphatase peptide / APase


分子量: 2198.696 Da / 分子数: 1 / Mutation: M1R, V18R, T19R / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) / 参照: UniProt: P00634, alkaline phosphatase
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 98 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.22 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 2.4 M (NH4)2SO4, 0.1 M K3PO4 pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: 100 K throughout the collection / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 R 200K-A / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年5月1日 / 詳細: Rigaku VariMax HF
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 17179 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.154 / Rpim(I) all: 0.068 / Rrim(I) all: 0.167 / Χ2: 1.768 / Net I/σ(I): 5.2 / Num. measured all: 107879
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique obsCC1/2Rpim(I) allΧ2% possible allRmerge(I) obsRrim(I) all
2-2.035.88320.6810.5321.23699.6
2.03-2.075.88460.7810.4021.2199.80.8990.987
2.07-2.115.98240.7980.3361.25899.60.7560.83
2.11-2.1568610.8330.2891.30299.50.6590.721
2.15-2.26.18330.8110.3031.2799.50.6930.758
2.2-2.256.38540.8570.2811.26199.90.6550.714
2.25-2.316.38390.880.2391.28199.80.5570.607
2.31-2.376.58510.9160.2081.33899.80.4930.536
2.37-2.446.68430.9390.1861.399.60.4440.481
2.44-2.526.68540.9310.21.5311000.4840.525
2.52-2.616.68480.9440.212.0711000.4990.542
2.61-2.716.68540.9730.1241.3421000.2940.319
2.71-2.846.68580.9790.1031.6221000.2440.265
2.84-2.996.68660.9840.081.6191000.1910.208
2.99-3.176.68650.990.0621.8431000.1470.16
3.17-3.426.58510.9930.0482.1121000.1150.125
3.42-3.766.58770.9930.042.5131000.0950.103
3.76-4.316.48770.9950.0352.71000.0810.089
4.31-5.436.28950.9950.0322.6971000.0730.079
5.43-505.49510.9950.033.70499.50.0630.07

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1DKZ

1dkz


解像度: 2→33.93 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 5.938 / SU ML: 0.156 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.189 / ESU R Free: 0.18 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2654 839 4.9 %RANDOM
Rwork0.2075 ---
obs0.2103 16339 99.61 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 91.35 Å2 / Biso mean: 31.462 Å2 / Biso min: 16.95 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.22 Å20 Å2-0 Å2
2--2.26 Å20 Å2
3----2.04 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→33.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1701 0 20 98 1819
Biso mean--72.86 35.33 -
残基数----228
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0131732
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0171641
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4871.6362343
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2821.5793824
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0435226
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.02425.52676
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.2915319
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.382156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0570.2248
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021906
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02284
LS精密化 シェル解像度: 2.001→2.053 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.378 72 -
Rwork0.313 1158 -
all-1230 -
obs--96.93 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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