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- PDB-7mzv: Structure of yeast pseudouridine synthase 7 (PUS7) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7mzv
タイトルStructure of yeast pseudouridine synthase 7 (PUS7)
要素Multisubstrate pseudouridine synthase 7
キーワードISOMERASE / PUS7 / pseudouridine synthase / RNA binding protein / RBP / mRNA modification / pseudouridine
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA pseudouridine13 synthase / box H/ACA snoRNP complex / 異性化酵素; 分子内転位酵素; ムターゼ; その他の基を移すもの / pseudouridine synthesis / snRNA pseudouridine synthesis / enzyme-directed rRNA pseudouridine synthesis / tRNA pseudouridine synthase activity / tRNA pseudouridine synthesis / mRNA pseudouridine synthesis / pseudouridine synthase activity ...tRNA pseudouridine13 synthase / box H/ACA snoRNP complex / 異性化酵素; 分子内転位酵素; ムターゼ; その他の基を移すもの / pseudouridine synthesis / snRNA pseudouridine synthesis / enzyme-directed rRNA pseudouridine synthesis / tRNA pseudouridine synthase activity / tRNA pseudouridine synthesis / mRNA pseudouridine synthesis / pseudouridine synthase activity / tRNA modification / RNA splicing / mRNA processing / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Pseudouridine synthase TruD, conserved site / tRNA pseudouridine synthase D (TruD) / Uncharacterized protein family UPF0024 signature. / Pseudouridine synthase, TruD, insertion domain / TRUD domain profile. / Pseudouridine synthase, TruD, catalytic domain / Pseudouridine synthase, TruD / Pseudouridine synthase, catalytic domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Multisubstrate pseudouridine synthase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Purchal, M. / Koutmos, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM128836 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2022
タイトル: Pseudouridine synthase 7 is an opportunistic enzyme that binds and modifies substrates with diverse sequences and structures.
著者: Purchal, M.K. / Eyler, D.E. / Tardu, M. / Franco, M.K. / Korn, M.M. / Khan, T. / McNassor, R. / Giles, R. / Lev, K. / Sharma, H. / Monroe, J. / Mallik, L. / Koutmos, M. / Koutmou, K.S.
履歴
登録2021年5月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Multisubstrate pseudouridine synthase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,2004
ポリマ－77,9121
非ポリマー2883
水21612
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.890, 171.800, 105.340
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number21
Space group name H-MC222

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要素

#1: タンパク質 Multisubstrate pseudouridine synthase 7 / RNA pseudouridylate synthase 7 / RNA-uridine isomerase 7 / tRNA pseudouridine(13) synthase


分子量: 77911.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: PUS7, YOR243C, O5254 / プラスミド: PMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-pLys
参照: UniProt: Q08647, 異性化酵素; 分子内転位酵素; ムターゼ; その他の基を移すもの, tRNA pseudouridine13 synthase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.43 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2M Ammonium Sulfate, 10mM nickel(II) chloride, 100 mM TRIS pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→46.32 Å / Num. obs: 18019 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.3 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.162 / Rpim(I) all: 0.074 / Rrim(I) all: 0.178 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allMean I/σ(I) obsΧ2% possible all
9.05-46.278.90.0818740.9960.0370.089
3.2-3.429.71.27632070.8020.6061.41720.81100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
Aimless0.7.4データスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5kkp

5kkp


解像度: 3.2→46.317 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.899 / SU B: 25.62 / SU ML: 0.42 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.489 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2869 881 4.9 %RANDOM
Rwork0.2297 ---
obs0.2325 17136 99.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 252.89 Å2 / Biso mean: 120.992 Å2 / Biso min: 58.95 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.25 Å2-0 Å20 Å2
2---2.27 Å2-0 Å2
3---2.03 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.2→46.317 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4679 0 15 12 4706
Biso mean--163.06 85.81 -
残基数----583
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0030.0134759
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0174636
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2081.6546398
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0161.58910668
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8685575
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.41422.331266
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.38215866
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.1831537
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0380.2623
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.025300
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021094
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.283 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.375 67 -
Rwork0.331 1236 -
all-1303 -
obs--99.92 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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