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- PDB-7mys: Crystal structure of a tRNA (guanine-N1)-methyltransferase from A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7mys
タイトルCrystal structure of a tRNA (guanine-N1)-methyltransferase from Acinetobacter baumannii AB5075-UW bound to S-adenosyl homocysteine
要素tRNA (guanine-N(1)-)-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / NIH / structural genomics / SAH / SAM / TrmD / opportunistic pathogen / tRNA biogenesis / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / SSGCID
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA (guanine37-N1)-methyltransferase / tRNA (guanine(37)-N1)-methyltransferase activity / tRNA N1-guanine methylation / cytosol
類似検索 - 分子機能
tRNA (guanine-N1-)-methyltransferase, bacteria / tRNA (guanine-N(1)-)-methyltransferase, C-terminal domain superfamily / tRNA methyltransferase TRMD/TRM10-type domain / tRNA (Guanine-1)-methyltransferase / tRNA (guanine-N1-)-methyltransferase, N-terminal / Alpha/beta knot methyltransferases
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / tRNA (guanine-N(1)-)-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Acinetobacter baumannii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of a tRNA (guanine-N1)-methyltransferase from Acinetobacter baumannii AB5075-UW bound to S-adenosyl homocysteine
著者: Edwards, T.E. / Abendroth, J. / Horanyi, P.S. / Lorimer, D.D. / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease
履歴
登録2021年5月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: tRNA (guanine-N(1)-)-methyltransferase
B: tRNA (guanine-N(1)-)-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,6194
ポリマ－57,8502
非ポリマー7692
水1,06359
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7130 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area19990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.960, 65.960, 132.590
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number76
Space group name H-MP41
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 0 through 23 or (resid 24...
21(chain B and (resid 0 through 103 or (resid 104...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11HISHISGLYGLY(chain A and (resid 0 through 23 or (resid 24...AA0 - 238 - 31
12ARGARGLYSLYS(chain A and (resid 0 through 23 or (resid 24...AA24 - 2732 - 35
13HISHISSAHSAH(chain A and (resid 0 through 23 or (resid 24...AA - C0 - 3018
14HISHISSAHSAH(chain A and (resid 0 through 23 or (resid 24...AA - C0 - 3018
15HISHISSAHSAH(chain A and (resid 0 through 23 or (resid 24...AA - C0 - 3018
16HISHISSAHSAH(chain A and (resid 0 through 23 or (resid 24...AA - C0 - 3018
21HISHISVALVAL(chain B and (resid 0 through 103 or (resid 104...BB0 - 1038 - 111
22GLNGLNGLNGLN(chain B and (resid 0 through 103 or (resid 104...BB104 - 105112 - 113
23HISHISSAHSAH(chain B and (resid 0 through 103 or (resid 104...BB - D0 - 3018
24HISHISSAHSAH(chain B and (resid 0 through 103 or (resid 104...BB - D0 - 3018
25HISHISSAHSAH(chain B and (resid 0 through 103 or (resid 104...BB - D0 - 3018
26HISHISSAHSAH(chain B and (resid 0 through 103 or (resid 104...BB - D0 - 3018

-
要素

#1: タンパク質 tRNA (guanine-N(1)-)-methyltransferase / M1G-methyltransferase / tRNA [GM37] methyltransferase


分子量: 28924.916 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baumannii (バクテリア)
遺伝子: trmD, ABC003_01337, ABUW_0322, EA686_14030, FDO31_01140, FJU79_00125, GNY86_14875, HYI42_11650
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0D5YDX5, tRNA (guanine37-N1)-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.3 %
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: AcbaC.00054.a.B1.PW38905 at 26 mg/mL with 6 mM GMP and 6 mM SAH against Morpheus condition F2 with 10% PEG 8000, 20% ethylene glycol, 0.1 M MES/imidazole pH 6.5, 0.02 M each glucose, mannose, ...詳細: AcbaC.00054.a.B1.PW38905 at 26 mg/mL with 6 mM GMP and 6 mM SAH against Morpheus condition F2 with 10% PEG 8000, 20% ethylene glycol, 0.1 M MES/imidazole pH 6.5, 0.02 M each glucose, mannose, galactose, fucose, xylose, acetyl-glucosamine, direct cryo, unique puck ID okj1-10, crystal tracking ID 319640f2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.9787 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2021年2月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9787 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→46.64 Å / Num. obs: 22187 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.328 % / Biso Wilson estimate: 56.43 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Rrim(I) all: 0.043 / Χ2: 0.936 / Net I/σ(I): 25.84 / Num. measured all: 140392
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.4-2.466.3870.5243.6910564165416540.910.571100
2.46-2.536.4140.4234.610263160016000.9490.461100
2.53-2.66.3860.36.299764152915290.9780.326100
2.6-2.686.40.267.29600150015000.9730.283100
2.68-2.776.4140.1949.549313145214520.9860.211100
2.77-2.876.4120.14912.029285144814480.9910.162100
2.87-2.986.3970.11614.938540133513350.9950.126100
2.98-3.16.380.08719.038390131513150.9970.095100
3.1-3.246.3610.06825.098015126012600.9970.074100
3.24-3.396.390.04831.77572118511850.9990.053100
3.39-3.586.3220.0437.387334116011600.9990.043100
3.58-3.796.2960.03543.156844108710870.9990.038100
3.79-4.066.2630.03247.646401102210220.9990.035100
4.06-4.386.2450.02951.0859399519510.9990.031100
4.38-4.86.2590.02754.7154588728720.9990.03100
4.8-5.376.1490.02655.0448587907900.9990.028100
5.37-6.26.1550.02554.7743647097090.9990.027100
6.2-7.596.1290.02655.9936225915910.9990.029100
7.59-10.736.060.02160.4628364684680.9990.023100
10.73-46.645.5210.02357.9314302672590.9990.02697

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIXdev-4224-000精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ual

1ual


解像度: 2.4→46.64 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.83 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2252 2057 9.29 %
Rwork0.181 20075 -
obs0.185 22132 99.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 161.23 Å2 / Biso mean: 71.293 Å2 / Biso min: 38.32 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→46.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3601 0 52 59 3712
Biso mean--58.77 58.47 -
残基数----478
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2110X-RAY DIFFRACTION4.768TORSIONAL
12B2110X-RAY DIFFRACTION4.768TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 15 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.4-2.460.36091810.267113221503
2.46-2.520.27971400.248612991439
2.52-2.590.29321350.233413311466
2.59-2.660.26811530.225113111464
2.66-2.750.26991370.222513691506
2.75-2.850.2821380.235713071445
2.85-2.960.32571060.255413741480
2.96-3.090.27661260.226613451471
3.09-3.260.26071460.204813171463
3.26-3.460.24131250.197213581483
3.46-3.730.22451230.185113501473
3.73-4.10.22931220.162313591481
4.1-4.70.15951240.145613501474
4.7-5.910.19151430.166113501493
5.92-46.640.20061580.14613331491
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.65121.30741.61032.15360.22993.98670.0097-0.2874-0.2090.11640.0453-0.53430.42040.4867-0.04880.51720.17180.0290.52910.02680.420925.1229-4.00537.4768
23.49251.3422-0.55522.1646-0.30243.02450.0067-0.2570.15180.1279-0.0368-0.0220.13690.10620.03640.39730.11340.00490.4117-0.01010.346118.32834.5557.7742
33.84123.1361-1.44096.2523-1.93573.7218-0.0174-0.63480.81980.79040.0725-0.3627-0.63830.9593-0.12780.76850.0042-0.04290.8082-0.24270.88233.040725.3137.6888
40.2921-0.36330.08890.4067-0.27911.1676-0.28520.17860.3293-0.0407-1.08180.9672-0.03591.18311.42190.7995-0.48770.27111.2221-0.31851.686450.42733.55450.5268
51.0021-2.4993-1.01335.57863.66245.5238-0.44360.05020.7343-0.61920.6547-0.4762-1.70560.5993-0.32941.0198-0.12700.5224-0.18491.06129.585537.52872.13
65.06260.4447-1.25824.4795-0.50733.16630.0002-0.14560.0397-0.2248-0.0452-0.71270.21430.95890.00480.34490.08020.03080.68490.01490.507939.881711.7574-5.9795
71.2421.296-0.51191.3085-1.03035.2088-0.25381.1736-0.2496-0.84570.8074-0.35630.20670.2602-0.55590.7523-0.1066-0.04790.8418-0.12240.65617.13453.1822-13.2431
83.53062.82842.47986.22240.5153.686-0.30160.20180.389-0.48810.15840.7453-0.1498-0.12690.15440.41050.05130.03760.4577-0.02740.39172.92142.5608-10.626
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 0 through 63 )A0 - 63
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 64 through 159 )A64 - 159
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 160 through 185 )A160 - 185
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 186 through 204 )A186 - 204
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 205 through 244 )A205 - 244
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 0 through 159 )B0 - 159
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 160 through 183 )B160 - 183
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 184 through 245 )B184 - 245

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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