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- PDB-7mxk: Crystal structure of the S/T protein kinase PknG from Corynebacte... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7mxk
タイトルCrystal structure of the S/T protein kinase PknG from Corynebacterium glutamicum (residues 130-433) in complex with AMP-PNP, isoform 2
要素Serine/threonine protein kinases
キーワードTRANSFERASE / metabolic control / glutamate metabolism / bacterial protein kinase / tetratricopeptide repeats
機能・相同性
機能・相同性情報


non-specific serine/threonine protein kinase / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Protein kinase G, tetratricopeptide repeat containing domain / Protein kinase G tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. ...Protein kinase G, tetratricopeptide repeat containing domain / Protein kinase G tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MAGNESIUM-5'-ADENYLY-IMIDO-TRIPHOSPHATE / non-specific serine/threonine protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Corynebacterium glutamicum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Lisa, M.N. / Alzari, P.M.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-09-BLAN-0400 フランス
引用ジャーナル: Mbio / 年: 2021
タイトル: A Tetratricopeptide Repeat Scaffold Couples Signal Detection to OdhI Phosphorylation in Metabolic Control by the Protein Kinase PknG.
著者: Lisa, M.N. / Sogues, A. / Barilone, N. / Baumgart, M. / Gil, M. / Grana, M. / Duran, R. / Biondi, R.M. / Bellinzoni, M. / Bott, M. / Alzari, P.M.
履歴
登録2021年5月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine protein kinases
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,8263
ポリマ－33,2721
非ポリマー5542
水2,828157
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.807, 54.594, 146.492
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine protein kinases


分子量: 33272.176 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Corynebacterium glutamicum (strain ATCC 13032 / DSM 20300 / BCRC 11384 / JCM 1318 / LMG 3730 / NCIMB 10025) (バクテリア)
株: ATCC 13032 / DSM 20300 / BCRC 11384 / JCM 1318 / LMG 3730 / NCIMB 10025
遺伝子: Cgl2751 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8NM29
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-MAP / MAGNESIUM-5'-ADENYLY-IMIDO-TRIPHOSPHATE


分子量: 529.493 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16MgN6O12P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 157 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.86 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 100 mM Tris-HCl, 27-30% w/v PEG 4 k, 200 mM MgCl2, pH 8.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.976251 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年2月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976251 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→48.83 Å / Num. obs: 21235 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 29.95 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.073 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 1.99→2.04 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.654 / Num. unique obs: 1207 / CC1/2: 0.751 / Rpim(I) all: 0.306 / Rrim(I) all: 0.725 / % possible all: 84.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7MXB

7mxb


解像度: 1.99→43.77 Å / SU ML: 0.222 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.3222
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.237 1063 5.02 %
Rwork0.2088 20120 -
obs0.2102 21183 98.11 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 47.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→43.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2255 0 33 157 2445
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00292337
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.61323183
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0486359
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051412
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4908881
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.99-2.080.32961230.29982166X-RAY DIFFRACTION87.13
2.08-2.190.2661440.26862475X-RAY DIFFRACTION98.87
2.19-2.330.2891310.24512515X-RAY DIFFRACTION99.7
2.33-2.510.29961210.24292546X-RAY DIFFRACTION99.59
2.51-2.760.29121420.23282527X-RAY DIFFRACTION99.89
2.76-3.160.27741220.22492577X-RAY DIFFRACTION99.78
3.16-3.980.2281280.19012588X-RAY DIFFRACTION99.85
3.98-43.770.17021520.16862726X-RAY DIFFRACTION99.79
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -0.113720250801 Å / Origin y: 17.565592884 Å / Origin z: -18.6506305899 Å
111213212223313233
T0.209507781257 Å20.00958499352637 Å20.0488829267095 Å2-0.27981046034 Å20.0807125523547 Å2--0.204330018334 Å2
L1.33936941846 °2-1.30200038833 °2-0.56529736293 °2-5.68714081356 °21.64867626222 °2--3.54245112021 °2
S-0.318495101762 Å °-0.35055177634 Å °-0.232347571691 Å °0.741392192608 Å °0.309396924 Å °0.43504957546 Å °-0.104200310369 Å °0.315164328652 Å °0.0124300699966 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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