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- PDB-7mt1: Crystal structure of Human Platelet-activating factor acetylhydro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7mt1
タイトルCrystal structure of Human Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta (PAFAH1B1)
要素Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta
キーワードPROTEIN BINDING / PAFAH1B1 / WD40 / WD-repeat protein / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


corpus callosum morphogenesis / microtubule cytoskeleton organization involved in establishment of planar polarity / ameboidal-type cell migration / establishment of planar polarity of embryonic epithelium / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase complex / maintenance of centrosome location / platelet activating factor metabolic process / radial glia-guided pyramidal neuron migration / acrosome assembly / central region of growth cone ...corpus callosum morphogenesis / microtubule cytoskeleton organization involved in establishment of planar polarity / ameboidal-type cell migration / establishment of planar polarity of embryonic epithelium / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase complex / maintenance of centrosome location / platelet activating factor metabolic process / radial glia-guided pyramidal neuron migration / acrosome assembly / central region of growth cone / cerebral cortex neuron differentiation / establishment of centrosome localization / microtubule sliding / positive regulation of embryonic development / positive regulation of cytokine-mediated signaling pathway / microtubule organizing center organization / interneuron migration / layer formation in cerebral cortex / auditory receptor cell development / nuclear membrane disassembly / astral microtubule / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / cortical microtubule organization / myeloid leukocyte migration / reelin-mediated signaling pathway / stereocilium / osteoclast development / microtubule plus-end binding / brain morphogenesis / vesicle transport along microtubule / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / retrograde axonal transport / kinesin complex / negative regulation of JNK cascade / microtubule associated complex / motile cilium / neuromuscular process controlling balance / stem cell division / nuclear migration / dynein complex binding / cell leading edge / transmission of nerve impulse / dynein intermediate chain binding / germ cell development / establishment of mitotic spindle orientation / dynactin binding / protein secretion / cochlea development / neuroblast proliferation / positive regulation of axon extension / microtubule-based process / phospholipase binding / lipid catabolic process / cytoplasmic microtubule / JNK cascade / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / axon cytoplasm / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / positive regulation of mitotic cell cycle / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / regulation of microtubule cytoskeleton organization / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / adult locomotory behavior / AURKA Activation by TPX2 / hippocampus development / phosphoprotein binding / RHO GTPases Activate Formins / modulation of chemical synaptic transmission / cerebral cortex development / kinetochore / microtubule cytoskeleton organization / Schaffer collateral - CA1 synapse / Separation of Sister Chromatids / neuron migration / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / nuclear envelope / heparin binding / negative regulation of neuron projection development / actin cytoskeleton organization / cell cortex / nuclear membrane / microtubule binding / chemical synaptic transmission / learning or memory / neuron projection / protein heterodimerization activity / neuronal cell body / centrosome / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / extracellular exosome / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / PAC1 LisH domain / Dynein regulator LIS1 / LIS1, N-terminal / Lissencephaly type-1-like homology motif / LIS1 homology (LisH) motif profile. / LIS1 homology motif / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat ...: / : / PAC1 LisH domain / Dynein regulator LIS1 / LIS1, N-terminal / Lissencephaly type-1-like homology motif / LIS1 homology (LisH) motif profile. / LIS1 homology motif / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Hutchinson, A. / Seitova, A. / Dong, A. / Loppnau, P. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Halabelian, L. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of Human Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta (PAFAH1B1)
著者: Hutchinson, A. / Seitova, A. / Dong, A. / Loppnau, P. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Halabelian, L. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2021年5月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1066
ポリマ－39,0141
非ポリマー925
水4,522251
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.728, 68.572, 69.549
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.280, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta / Lissencephaly-1 protein / LIS-1 / PAF acetylhydrolase 45 kDa subunit / PAF-AH 45 kDa subunit / PAF- ...Lissencephaly-1 protein / LIS-1 / PAF acetylhydrolase 45 kDa subunit / PAF-AH 45 kDa subunit / PAF-AH alpha / PAFAH alpha


分子量: 39014.176 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PAFAH1B1, LIS1, MDCR, MDS, PAFAHA / プラスミド: pFBOH-MHL / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P43034
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 4 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 251 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.13 % / Mosaicity: 0.09 °
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 18% PEG8K, 0.1M Tris pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年4月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→36.04 Å / Num. obs: 82396 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 5.6 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.034 / Rpim(I) all: 0.015 / Rrim(I) all: 0.037 / Net I/σ(I): 22.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.3-1.325.30.4772034538660.8620.2280.5313.194.4
7.12-36.025.60.02129895330.9990.0090.02365.898.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.4データスケーリング
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1vyh

1vyh


解像度: 1.3→36.03 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.962 / SU B: 0.728 / SU ML: 0.031 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.048 / ESU R Free: 0.049 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1967 3953 4.8 %RANDOM
Rwork0.1766 ---
obs0.1775 78418 99.19 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 73.33 Å2 / Biso mean: 15.789 Å2 / Biso min: 8.26 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å2-0.24 Å2
2--0.34 Å2-0 Å2
3----0.23 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.3→36.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2465 0 10 258 2733
Biso mean--33.66 28.87 -
残基数----314
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0132638
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172375
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4311.6373595
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3761.5765517
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.8235337
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.90721.308130
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.7115444
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7481517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2345
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022984
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02587
LS精密化 シェル解像度: 1.3→1.334 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.318 288 -
Rwork0.28 5572 -
all-5860 -
obs--96.18 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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