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- PDB-7mpt: Brucella melitensis NrnC with bound Mg2+ -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7mpt
タイトルBrucella melitensis NrnC with bound Mg2+
要素NanoRNase C
キーワードRNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) / RNase (リボヌクレアーゼ) / bacteria (細菌) / enzyme (酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonuclease D activity / 3'-5' exonuclease activity / nucleic acid binding
類似検索 - 分子機能
3'-5' exonuclease / 3'-5' exonuclease / 3'-5' exonuclease domain / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
リン酸塩 / Ribonuclease D
類似検索 - 構成要素
生物種Brucella melitensis (マルタ熱菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Lormand, J.D. / Sondermann, H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI142400 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2021
タイトル: Structural characterization of NrnC identifies unifying features of dinucleotidases.
著者: Justin D Lormand / Soo-Kyoung Kim / George A Walters-Marrah / Bryce A Brownfield / J Christopher Fromme / Wade C Winkler / Jonathan R Goodson / Vincent T Lee / Holger Sondermann /
要旨: RNA degradation is fundamental for cellular homeostasis. The process is carried out by various classes of endolytic and exolytic enzymes that together degrade an RNA polymer to mono-ribonucleotides. ...RNA degradation is fundamental for cellular homeostasis. The process is carried out by various classes of endolytic and exolytic enzymes that together degrade an RNA polymer to mono-ribonucleotides. Within the exoribonucleases, nano-RNases play a unique role as they act on the smallest breakdown products and hence catalyze the final steps in the process. We recently showed that oligoribonuclease (Orn) acts as a dedicated diribonucleotidase, defining the ultimate step in RNA degradation that is crucial for cellular fitness (Kim et al., 2019). Whether such a specific activity exists in organisms that lack Orn-type exoribonucleases remained unclear. Through quantitative structure-function analyses, we show here that NrnC-type RNases share this narrow substrate length preference with Orn. Although NrnC and Orn employ similar structural features that distinguish these two classes of dinucleotidases from other exonucleases, the key determinants for dinucleotidase activity are realized through distinct structural scaffolds. The structures, together with comparative genomic analyses of the phylogeny of DEDD-type exoribonucleases, indicate convergent evolution as the mechanism of how dinucleotidase activity emerged repeatedly in various organisms. The evolutionary pressure to maintain dinucleotidase activity further underlines the important role these analogous proteins play for cell growth.
履歴
登録2021年5月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NanoRNase C
B: NanoRNase C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,6537
ポリマ－46,4612
非ポリマー1925
水10,088560
1
A: NanoRNase C
ヘテロ分子

A: NanoRNase C
ヘテロ分子

A: NanoRNase C
ヘテロ分子

A: NanoRNase C
ヘテロ分子

A: NanoRNase C
ヘテロ分子

A: NanoRNase C
ヘテロ分子

A: NanoRNase C
ヘテロ分子

A: NanoRNase C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)186,23324
ポリマ－185,8448
非ポリマー38916
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_655-y+1,x,z1
crystal symmetry operation4_565y,-x+1,z1
crystal symmetry operation5_656-x+1,y,-z+11
crystal symmetry operation6_566x,-y+1,-z+11
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
crystal symmetry operation8_666-y+1,-x+1,-z+11
2
B: NanoRNase C
ヘテロ分子

B: NanoRNase C
ヘテロ分子

B: NanoRNase C
ヘテロ分子

B: NanoRNase C
ヘテロ分子

B: NanoRNase C
ヘテロ分子

B: NanoRNase C
ヘテロ分子

B: NanoRNase C
ヘテロ分子

B: NanoRNase C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)186,99332
ポリマ－185,8448
非ポリマー1,14924
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-y,x,z1
crystal symmetry operation4_555y,-x,z1
crystal symmetry operation5_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation6_555x,-y,-z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)93.314, 93.314, 123.962
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number89
Space group name H-MP422
Space group name HallP42
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-670-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 NanoRNase C


分子量: 23230.486 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Brucella melitensis (マルタ熱菌)
遺伝子: rnd_2, CUC12_07925, NCTC8223_00749 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A2X1C2S7, ribonuclease D
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 560 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.65 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.06 M sodium-potassium-monophosphate monohydrate, 1.2 M potassium phosphate dibasic, 20 % xylitol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年3月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→61.98 Å / Num. obs: 55765 / % possible obs: 99.77 % / 冗長度: 15.9 % / Biso Wilson estimate: 24.88 Å2 / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Net I/σ(I): 26.42
反射 シェル解像度: 1.75→1.813 Å / 冗長度: 15 % / Mean I/σ(I) obs: 2.03 / Num. unique obs: 5452 / CC1/2: 0.754 / CC star: 0.927 / % possible all: 99.27

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18rc6_3830精密化
XDSデータ削減
Aimless3.3.22データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1yt3

1yt3


解像度: 1.75→61.98 Å / SU ML: 0.1567 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 19.0959
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1819 1998 -
Rwork0.1691 53768 -
obs-55765 99.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 30.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→61.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3215 0 9 560 3784
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00543323
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.76114505
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0534513
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0044585
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.72261243
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.813 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.291 195 -
Rwork0.281 5452 -
obs--99.27 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.15918642894-0.3693674914680.5419843850212.54907425694-0.3270992575791.931381186510.05909146958750.00470261278732-0.0971682512088-0.08661828487590.02065163058890.365061506469-0.00890285305063-0.268321584334-0.06785199378050.137131462374-0.0163325448885-0.0208687816850.1970955632540.01312397504060.2083284693213.4635557834.178573451744.7910591398
23.12514585776-1.198412543920.4402707788062.78671069205-1.057397820384.187790728410.02983050311460.4536719381640.483591253075-0.278419455103-0.11393643606-0.293893736019-0.2522451835510.1071015633720.1312777653830.222323979409-0.01091772578550.001505729635960.2300481755830.03970795143190.26947958582534.365710924630.12409756341.6516385816
30.810803477585-0.4128287882430.1009606342831.46804668387-0.2480083630051.701759179850.001796926362980.03011393845090.0134285808606-0.0266175548284-0.00863203765374-0.0240195735746-0.047169766123-0.04158440928560.01383252917650.127990791465-0.0354126646812-0.01631889073510.166820481439-0.0005442682903840.19222557236724.975890579631.482802758648.6847665302
42.54273114201-0.884353849454-0.2216143210792.435524281020.872737825661.698066143450.03163322413440.006412720969840.04115635707570.1623902446250.0435057275009-0.35018465943-0.09018724363850.145149083283-0.08253253126860.242692306623-0.00900584516488-0.05929921585490.1676070879140.003862607855020.22432917420132.67651246616.829907538618.486474967
50.7366741307670.1943974891790.5912623467044.08906248506-0.03002832827391.00781015543-0.0265641059339-0.139615638357-0.01347543762330.4508988203380.1099660477180.218774087217-0.0337746464412-0.173687455752-0.0673300392690.2384100417360.0440138020509-0.002083126161730.2073972059620.01066142070830.17446604733225.31395543592.5927290312515.4338189744
60.467714429086-0.110891129701-0.2257140872822.248878368260.7377425156480.582745551356-0.02731022780510.00483662652264-0.004434684946150.2124489782030.0102981235848-0.0546388635117-0.0136525825172-0.03861463215560.02680837110980.2014561381020.00717206471939-0.02927545262790.1794692761020.01166434462490.1915921673626.45179668334.5341262603913.0743357887
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11(chain A and resid 0:100)AA0 - 1001 - 102
22(chain A and resid 101:133)AA101 - 133103 - 137
33(chain A and resid 134:205)AA134 - 205138 - 211
44(chain B and resid 1:73)BB1 - 731 - 77
55(chain B and resid 74:130)BB74 - 13078 - 134
66(chain B and resid 135:205)BB135 - 205135 - 207

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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