+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7mmp | ||||||
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Title | Crystal Structure of the Class Ie Ribonucleotide Reductase | ||||||
Components |
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Keywords | OXIDOREDUCTASE / ribonucleotide reductase / beta subunit / RNR / R2 / class Ie / metal-free | ||||||
Function / homology | Function and homology information ribonucleoside-diphosphate reductase complex / ribonucleoside-diphosphate reductase / ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor / deoxyribonucleotide biosynthetic process / protein modification process / FMN binding / membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Aerococcus urinae (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.15 Å | ||||||
Authors | Palowitch, G.M. / Boal, A.K. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: To be published Title: Ribonucleotide Reductase Authors: Palowitch, G.M. / Boal, A.K. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7mmp.cif.gz | 714.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7mmp.ent.gz | 592.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7mmp.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mm/7mmp ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mm/7mmp | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 7mmqC 7mmrC 7mmsC 7mmtC 7mmuC 7mmwC 6eboS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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3 |
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4 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 39320.973 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Aerococcus urinae (strain ACS-120-V-Col10a) (bacteria) Strain: ACS-120-V-Col10a / Gene: HMPREF9243_0731 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) References: UniProt: F2I8X9, ribonucleoside-diphosphate reductase #2: Protein | Mass: 16486.471 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Aerococcus urinae (bacteria) / Gene: nrdI, CYJ29_07405, DBT54_07500 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: A0A178HGH7 #3: Chemical | ChemComp-CA / #4: Chemical | ChemComp-FMN / #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.5 Å3/Da / Density % sol: 50.85 % / Mosaicity: 0.082 ° |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: 17% (w/v) PEG 3350, 0.2 M calcium chloride, 0.1 M Tris pH 8.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 23-ID-B / Wavelength: 1.0332 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Mar 17, 2019 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.0332 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.15→50 Å / Num. obs: 116972 / % possible obs: 97.6 % / Redundancy: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.112 / Rpim(I) all: 0.059 / Rrim(I) all: 0.127 / Χ2: 0.895 / Net I/σ(I): 6.5 / Num. measured all: 479235 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 6EBO Resolution: 2.15→49.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 10.889 / SU ML: 0.14 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.242 / ESU R Free: 0.186 Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 80.66 Å2 / Biso mean: 28.976 Å2 / Biso min: 12.3 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.15→49.65 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.15→2.203 Å / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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