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- PDB-7me5: Structure of the extracellular WNT-binding module in Drl-2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7me5
タイトルStructure of the extracellular WNT-binding module in Drl-2
要素Tyrosine-protein kinase transmembrane receptor DRL-2
キーワードSIGNALING PROTEIN / WNT signaling / receptor tyrosine kinases / acylation / growth factor signaling / co-receptor / pseudokinases / ligand / receptor / cancer
機能・相同性
機能・相同性情報


synaptic target inhibition / chemorepulsion of axon / Wnt-protein binding / motor neuron axon guidance / canonical Wnt signaling pathway / salivary gland morphogenesis / axonogenesis / receptor complex / protein heterodimerization activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
WIF domain / WIF domain superfamily / WIF domain / WIF domain profile. / Wnt-inhibitory factor-1 like domain / : / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase ...WIF domain / WIF domain superfamily / WIF domain / WIF domain profile. / Wnt-inhibitory factor-1 like domain / : / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Derailed 2, isoform B
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Shi, F. / Mendrola, J.M. / Perry, K. / Stayrook, S.E. / Lemmon, M.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35-GM122485 米国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2021
タイトル: ROR and RYK extracellular region structures suggest that receptor tyrosine kinases have distinct WNT-recognition modes.
著者: Shi, F. / Mendrola, J.M. / Sheetz, J.B. / Wu, N. / Sommer, A. / Speer, K.F. / Noordermeer, J.N. / Kan, Z.Y. / Perry, K. / Englander, S.W. / Stayrook, S.E. / Fradkin, L.G. / Lemmon, M.A.
履歴
登録2021年4月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年11月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase transmembrane receptor DRL-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,2872
ポリマ－18,0661
非ポリマー2211
水1,51384
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.978, 91.583, 76.362
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase transmembrane receptor DRL-2 / Derailed 2


分子量: 18065.623 Da / 分子数: 1 / 断片: Extracellular domain, UNP residues 26-183 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: Drl-2, CG12463, Dmel\CG3915, dnl, DNT-like, DRL-2, drl-2, drl2, CG3915, Dmel_CG3915
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q7JQT0
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 % / 解説: bar
結晶化温度: 294.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 12 mg/ml protein, 100mM Tris (ph 8.5), 100 mM sodium acetate, 25% PEG 6000, 15% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2012年1月24日 / 詳細: Osmic mirrors
放射モノクロメーター: osmic mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→45.79 Å / Num. obs: 13786 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 6.6 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.073 / Net I/σ(I): 19.1 / Num. measured all: 90856 / Scaling rejects: 6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2-2.053.60.89833669290.5970.5241.0481.594.2
8.94-45.795.70.0210601860.9990.0090.02275.698.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_3915精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2YGN

2ygn


解像度: 2→29.97 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 35.92 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2527 636 4.63 %
Rwork0.2303 13112 -
obs0.2315 13748 99.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 101.08 Å2 / Biso mean: 46.0118 Å2 / Biso min: 21.26 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→29.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1209 0 14 84 1307
Biso mean--79.6 47.49 -
残基数----153
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031262
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6251727
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063193
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005225
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.526169
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2-2.150.3651900.35362554264497
2.15-2.370.34451060.291326082714100
2.37-2.710.34691270.287226232750100
2.71-3.420.27961580.248426002758100
3.42-29.970.20461550.182627272882100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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