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- PDB-7mdl: High-resolution crystal structure of human SepSecS-tRNASec complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7mdl
タイトルHigh-resolution crystal structure of human SepSecS-tRNASec complex
要素
  • O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
  • RNA (90-MER)
キーワードTRANSFERASE / selenocysteine synthesis / protein translation / PLP-dependent enzyme / RNA binding
機能・相同性
機能・相同性情報


O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase activity / O-phospho-L-seryl-tRNASec:L-selenocysteinyl-tRNA synthase / conversion of seryl-tRNAsec to selenocys-tRNAsec / selenocysteine incorporation / Selenocysteine synthesis / tRNA binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase / SepSecS/SepCysS family / O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase, SepSecS / Peroxidases heam-ligand binding site / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRATE ANION / Chem-PLR / RNA / RNA (> 10) / O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.32 Å
データ登録者Puppala, A. / French, R.L. / Simonovic, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM097042 米国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2023
タイトル: Structural basis for the tRNA-dependent activation of the terminal complex of selenocysteine synthesis in humans.
著者: Puppala, A.K. / Castillo Suchkou, J. / French, R.L. / Kiernan, K.A. / Simonovic, M.
履歴
登録2021年4月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年3月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
B: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
C: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
D: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
E: RNA (90-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)262,37513
ポリマ－260,6865
非ポリマー1,6898
水23,5821309
1
E: RNA (90-MER)

A: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
B: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
ヘテロ分子

A: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
B: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)262,37513
ポリマ－260,6865
非ポリマー1,6898
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z2
crystal symmetry operation6_566x,x-y+1,-z+11
2
E: RNA (90-MER)

C: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
D: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
ヘテロ分子

C: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
D: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)262,37513
ポリマ－260,6865
非ポリマー1,6898
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z2
crystal symmetry operation5_656-x+y+1,y,-z+4/31
単位格子
Length a, b, c (Å)167.058, 167.058, 239.846
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number151
Space group name H-MP3112
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1197-

HOH

21A-1332-

HOH

31B-1222-

HOH

41B-1288-

HOH

51C-1171-

HOH

61C-1304-

HOH

71D-1225-

HOH

81D-1290-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase / Liver-pancreas antigen / LP / SLA-p35 / SLA/LP autoantigen / Selenocysteine synthase / Sec synthase ...Liver-pancreas antigen / LP / SLA-p35 / SLA/LP autoantigen / Selenocysteine synthase / Sec synthase / Selenocysteinyl-tRNA(Sec) synthase / Sep-tRNA:Sec-tRNA synthase / SepSecS / Soluble liver antigen / SLA / UGA suppressor tRNA-associated protein / tRNA(Ser/Sec)-associated antigenic protein


分子量: 57944.504 Da / 分子数: 4 / 変異: V491A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SEPSECS, TRNP48 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9HD40, O-phospho-L-seryl-tRNASec:L-selenocysteinyl-tRNA synthase
#2: RNA鎖 RNA (90-MER)


分子量: 28908.084 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Synthetic construct (人工物)
#3: 化合物
ChemComp-PLR / (5-HYDROXY-4,6-DIMETHYLPYRIDIN-3-YL)METHYL DIHYDROGEN PHOSPHATE / 4'-DEOXYPYRIDOXINE PHOSPHATE / 5-(ホスホノオキシメチル)-2,4-ジメチル-3-ピリジノ-ル


分子量: 233.158 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H12NO5P
#4: 化合物
ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1309 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
13.766.8
23.766.8
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2851蒸気拡散法, シッティングドロップ法6.40.24 M lithium citrate, 10% PEG 3350 0.1 M, sodium cacodylate trihydrate, 2.0 mg/mL SepSecS mixed with 0.5 mg/mL tRNASec
2852蒸気拡散法, シッティングドロップ法6.20.24 M lithium citrate, 9% PEG 3350, 0.1 M sodium cacodylate trihydrate, 6.0 mg/mL SepSecS mixed with 1.5 mg/mL tRNASec

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年8月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.32→50 Å / Num. obs: 165776 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.133 / Rpim(I) all: 0.053 / Rrim(I) all: 0.144 / Χ2: 1.198 / Net I/σ(I): 7.9 / Num. measured all: 1176629
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.32-2.364.51.50181850.4030.7891.7040.9499.6
2.36-2.45.11.30382490.5010.6321.4530.94299.8
2.4-2.455.61.19482500.5620.5521.320.9599.9
2.45-2.561.00682290.6770.4451.1030.95399.9
2.5-2.556.60.87882300.7580.3660.9530.992100
2.55-2.616.90.76283000.8170.3110.8250.998100
2.61-2.686.90.63182280.8770.2580.6831.075100
2.68-2.7570.53382640.8990.2160.5761.069100
2.75-2.837.10.43682830.9290.1740.471.085100
2.83-2.927.20.34282630.9570.1360.3681.147100
2.92-3.037.40.27582600.970.1090.2961.23100
3.03-3.157.50.21583000.9810.0840.2311.371100
3.15-3.297.70.18182940.9870.0690.1941.306100
3.29-3.477.80.14582460.9910.0560.1561.342100
3.47-3.6880.11482890.9940.0430.1221.49100
3.68-3.978.10.08983450.9960.0340.0951.473100
3.97-4.378.20.07583010.9970.0280.081.33100
4.37-58.10.06683300.9970.0250.0711.34100
5-6.298.20.06584000.9970.0240.0691.249100
6.29-5080.05585300.9980.0210.0591.15599.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX3951精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3HL2

3hl2


解像度: 2.32→41.6 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 23.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2025 1945 1.18 %
Rwork0.176 162705 -
obs0.1763 164650 99.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 179.09 Å2 / Biso mean: 47.468 Å2 / Biso min: 18.06 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.32→41.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14141 1783 112 1311 17347
Biso mean--56.83 48.71 -
残基数----1926
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00218682
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.61926110
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0713115
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052726
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.0674074
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.32-2.380.32891040.2949114811158599
2.38-2.440.32841030.27061156111664100
2.44-2.510.29152080.24971150311711100
2.51-2.60.27661030.23591161711720100
2.6-2.690.26531060.21581163511741100
2.69-2.80.22362020.20281152911731100
2.8-2.920.2651020.18581164511747100
2.92-3.080.20572090.18371152811737100
3.08-3.270.18841030.16791164311746100
3.27-3.520.19161010.16341167611777100
3.52-3.880.18852080.15081160011808100
3.88-4.440.13921020.13251169511797100
4.44-5.590.15621960.1431168711883100
5.59-41.60.2056980.1753119051200399

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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