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- PDB-7m9f: Structure of the wild-type native full-length HIV-1 capsid protei... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7m9f
タイトルStructure of the wild-type native full-length HIV-1 capsid protein in complex with ZW-1261
要素HIV-1 capsid protein
キーワードVIRAL PROTEIN / HIV-1 capsid protein / hexamer / CA-targeting antiviral
機能・相同性
機能・相同性情報


viral budding via host ESCRT complex / host multivesicular body / ISG15 antiviral mechanism / viral nucleocapsid / viral translational frameshifting / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / RNA binding ...viral budding via host ESCRT complex / host multivesicular body / ISG15 antiviral mechanism / viral nucleocapsid / viral translational frameshifting / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / RNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Gag protein p6 / Gag protein p6 / : / gag protein p24 N-terminal domain / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain ...Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Gag protein p6 / Gag protein p6 / : / gag protein p24 N-terminal domain / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / Chem-YTG / Gag polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Kirby, K.A. / Sarafianos, S.G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI120860 米国
引用ジャーナル: Viruses / 年: 2021
タイトル: Molecular Dynamics Free Energy Simulations Reveal the Mechanism for the Antiviral Resistance of the M66I HIV-1 Capsid Mutation.
著者: Sun, Q. / Levy, R.M. / Kirby, K.A. / Wang, Z. / Sarafianos, S.G. / Deng, N.
履歴
登録2021年3月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HIV-1 capsid protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,7277
ポリマ－25,6301
非ポリマー1,0966
水81145
1
A: HIV-1 capsid protein
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)160,36142
ポリマ－153,7836
非ポリマー6,57936
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation5_555y,-x+y,z1
crystal symmetry operation6_555x-y,x,z1
Buried area19070 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area64080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.900, 90.900, 56.140
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number168
Space group name H-MP6
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-401-

HOH

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要素

#1: タンパク質 HIV-1 capsid protein


分子量: 25630.426 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: NL4-3 / 遺伝子: Gag-pol / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: P12493
#2: 化合物 ChemComp-YTG / N-(4-chlorophenyl)-Nalpha-[(5-hydroxy-1H-indol-3-yl)acetyl]-N-methyl-L-phenylalaninamide


分子量: 461.940 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H24ClN3O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.92 % / Mosaicity: 0 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 3350, NaI, Sodium Cacodylate, Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年2月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→45.71 Å / Num. obs: 7239 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 7.208 % / Biso Wilson estimate: 69.356 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Rrim(I) all: 0.118 / Χ2: 0.899 / Net I/σ(I): 13.62 / Num. measured all: 52178 / Scaling rejects: 79
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.7-2.776.0640.7683.3930445515020.7830.8491.1
2.77-2.857.6180.74.9140305305290.7990.75499.8
2.85-2.937.5530.5925.8138825145140.860.64100
2.93-3.027.6510.5246.8537494914900.8820.56799.8
3.02-3.127.4870.418.4537365004990.9180.44799.8
3.12-3.237.5660.3349.8334884614610.8880.365100
3.23-3.357.3710.26711.3333394544530.9290.29199.8
3.35-3.497.2790.18613.1931084314270.9460.20499.1
3.49-3.647.0070.14515.129014164140.980.15899.5
3.64-3.826.7860.11915.8727014003980.9730.13299.5
3.82-4.036.0530.10415.3821853733610.980.11596.8
4.03-4.277.3910.08919.1827203713680.9920.09799.2
4.27-4.577.4570.08321.1724163313240.9920.08997.9
4.57-4.937.5510.07322.6623713183140.9940.07898.7
4.93-5.47.2570.07921.5921192962920.9920.08598.6
5.4-6.047.2660.07821.6219112692630.9920.08497.8
6.04-6.987.0090.0722.6916052372290.990.07696.6
6.98-8.546.3110.05826.4411361961800.9960.06391.8
8.54-12.087.8290.05133.1611901651520.9990.05592.1
12.08-45.717.9280.05833.754794690.9990.06273.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation5.27 Å32.23 Å
Translation5.27 Å32.23 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
XDSJan 31, 2020データ削減
Aimless0.5.32データスケーリング
PHASER2.7.17位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4XFZ

4xfz


解像度: 2.7→45.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / WRfactor Rfree: 0.2617 / WRfactor Rwork: 0.1769 / FOM work R set: 0.7808 / SU B: 32.491 / SU ML: 0.306 / SU R Cruickshank DPI: 0.2804 / SU Rfree: 0.3594 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.359 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2533 356 4.9 %RANDOM
Rwork0.1686 ---
obs0.1728 6881 97.85 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 178 Å2 / Biso mean: 70.635 Å2 / Biso min: 33.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.36 Å2-0.18 Å2-0 Å2
2---0.36 Å20 Å2
3---1.16 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→45.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1725 0 38 45 1808
Biso mean--55.32 71.02 -
残基数----221
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0191801
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021664
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8931.9762449
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3713.0043878
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0095220
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.73525.06577
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.88315307
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.4291510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2269
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0211975
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02335
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr4.97831801
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free93.97151
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded20.04651762
LS精密化 シェル解像度: 2.702→2.772 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.444 18 -
Rwork0.239 476 -
all-494 -
obs--91.31 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 8.1945 Å / Origin y: -26.3649 Å / Origin z: -0.233 Å
111213212223313233
T0.0322 Å20.0039 Å2-0.005 Å2-0.0275 Å20.0007 Å2--0.0069 Å2
L0.4439 °20.0185 °2-0.0044 °2-0.1258 °20.0075 °2--0.0012 °2
S0.0017 Å °0.0386 Å °0.0141 Å °-0.0057 Å °-0.0009 Å °-0.0251 Å °-0.0015 Å °-0.0045 Å °-0.0008 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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