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万見
- PDB-7m69: E1435Q Ycf1 mutant in inward-facing wide conformation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7m69
タイトルE1435Q Ycf1 mutant in inward-facing wide conformation
要素Metal resistance protein YCF1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ABC Transporter
機能・相同性
機能・相同性情報


ABC-type Cd2+ transporter / ABC-type cadmium transporter activity / Recycling of bile acids and salts / Heme degradation / Aspirin ADME / Paracetamol ADME / Atorvastatin ADME / P-type cadmium transporter activity / bilirubin transmembrane transporter activity / bilirubin transport ...ABC-type Cd2+ transporter / ABC-type cadmium transporter activity / Recycling of bile acids and salts / Heme degradation / Aspirin ADME / Paracetamol ADME / Atorvastatin ADME / P-type cadmium transporter activity / bilirubin transmembrane transporter activity / bilirubin transport / ABC-family proteins mediated transport / vacuole fusion, non-autophagic / ABC-type glutathione-S-conjugate transporter / ABC-type glutathione S-conjugate transporter activity / fungal-type vacuole membrane / response to metal ion / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / response to cadmium ion / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / transmembrane transport / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities ...ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Metal resistance protein YCF1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.42 Å
データ登録者Khandelwal, N.K. / Millan, C.R. / Thaker, T.M. / Tomasiak, T.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R00GM114245 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: The structural basis for regulation of the glutathione transporter Ycf1 by regulatory domain phosphorylation.
著者: Nitesh Kumar Khandelwal / Cinthia R Millan / Samantha I Zangari / Samantha Avila / Dewight Williams / Tarjani M Thaker / Thomas M Tomasiak /
要旨: Yeast Cadmium Factor 1 (Ycf1) sequesters heavy metals and glutathione into the vacuole to counter cell stress. Ycf1 belongs to the ATP binding cassette C-subfamily (ABCC) of transporters, many of ...Yeast Cadmium Factor 1 (Ycf1) sequesters heavy metals and glutathione into the vacuole to counter cell stress. Ycf1 belongs to the ATP binding cassette C-subfamily (ABCC) of transporters, many of which are regulated by phosphorylation on intrinsically-disordered domains. The regulatory mechanism of phosphorylation is still poorly understood. Here, we report two cryo-EM structures of Ycf1 at 3.4 Å and 4.0 Å resolution in inward-facing open conformations that capture previously unobserved ordered states of the intrinsically disordered regulatory domain (R-domain). R-domain phosphorylation is clearly evident and induces a topology promoting electrostatic and hydrophobic interactions with Nucleotide Binding Domain 1 (NBD1) and the Lasso motif. These interactions stay constant between the structures and are related by rigid body movements of the NBD1/R-domain complex. Biochemical data further show R-domain phosphorylation reorganizes the Ycf1 architecture and is required for maximal ATPase activity. Together, we provide insights into how R-domains control ABCC transporter activity.
履歴
登録2021年3月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Metal resistance protein YCF1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)176,3181
ポリマ－176,3181
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 Metal resistance protein YCF1 / ABC-type Cd(2+) transporter / ABC-type glutathione-S-conjugate transporter / Yeast cadmium factor 1


分子量: 176318.328 Da / 分子数: 1 / 変異: E1435Q / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Phosphorylated residues (S908, T911 and S914) are present in the structure file.
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: YCF1, YDR135C, YD9302.11C / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): DSY-5
参照: UniProt: P39109, ABC-type Cd2+ transporter, ABC-type glutathione-S-conjugate transporter
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Ycf1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.17666831 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: DSY-5
緩衝液pH: 7
詳細: Solution were made fresh in cold distilled water and final pH was adjusted to 7.0 with HCl of cold buffer. The digitonin detergent was added to final .06 % in buffer after pH adjustment.
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1300 mMsodium chlorideNaCl1
250 mMtris(hydroxymethyl)aminomethaneTris1
試料濃度: 5.94 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 80 % / 凍結前の試料温度: 283.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（補正後）: 22500 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2100 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 900 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 2.9 sec. / 電子線照射量: 54 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 8499

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.19.1_4122精密化
PHENIX1.19.1_4122精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
2SerialEM画像取得script LD
4CTFFIND4.1CTF補正
7ISOLDEモデルフィッティング
8Cootモデルフィッティング
10RELION3.1.1初期オイラー角割当
11cisTEM1.0.0最終オイラー角割当
13cisTEM1.0.0３次元再構成
14PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2159582 / 詳細: Relion autopick
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.42 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 114963 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築PDB-ID: 6JB1

6jb1


PDB chain-ID: B
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 146.4 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.005411100
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.855315064
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04411774
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00511876
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d13.32573981

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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