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- PDB-7lna: Infectious mammalian prion fibril (263K scrapie) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lna
タイトルInfectious mammalian prion fibril (263K scrapie)
要素Major prion protein
キーワードPROTEIN FIBRIL / infectious mammalian prion / templating / glycosylated glycophophatidlyinositol-anchored amyloid / PIRIBS
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glycosaminoglycan binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of interleukin-17 production / negative regulation of dendritic spine maintenance / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / cupric ion binding / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade ...regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glycosaminoglycan binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of interleukin-17 production / negative regulation of dendritic spine maintenance / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / cupric ion binding / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / negative regulation of interleukin-2 production / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / cuprous ion binding / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of activated T cell proliferation / : / negative regulation of type II interferon production / positive regulation of protein targeting to membrane / side of membrane / inclusion body / cellular response to copper ion / neuron projection maintenance / negative regulation of protein phosphorylation / molecular condensate scaffold activity / molecular function activator activity / positive regulation of protein localization to plasma membrane / protein destabilization / protein homooligomerization / terminal bouton / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of neuron apoptotic process / cellular response to xenobiotic stimulus / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / microtubule binding / nuclear membrane / protease binding / response to oxidative stress / amyloid fibril formation / learning or memory / regulation of cell cycle / membrane raft / cell cycle / copper ion binding / dendrite / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / Golgi apparatus / cell surface / endoplasmic reticulum / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Major prion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mesocricetus auratus (ネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.14 Å
データ登録者Kraus, A. / Hoyt, F. / Schwartz, C.L. / Hansen, B. / Hughson, A.G. / Artikis, E. / Race, B. / Caughey, B.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI000580 米国
Other private 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2021
タイトル: High-resolution structure and strain comparison of infectious mammalian prions.
著者: Allison Kraus / Forrest Hoyt / Cindi L Schwartz / Bryan Hansen / Efrosini Artikis / Andrew G Hughson / Gregory J Raymond / Brent Race / Gerald S Baron / Byron Caughey /
要旨: Within the extensive range of self-propagating pathologic protein aggregates of mammals, prions are the most clearly infectious (e.g., ∼10 lethal doses per milligram). The structures of such lethal ...Within the extensive range of self-propagating pathologic protein aggregates of mammals, prions are the most clearly infectious (e.g., ∼10 lethal doses per milligram). The structures of such lethal assemblies of PrP molecules have been poorly understood. Here we report a near-atomic core structure of a brain-derived, fully infectious prion (263K strain). Cryo-electron microscopy showed amyloid fibrils assembled with parallel in-register intermolecular β sheets. Each monomer provides one rung of the ordered fibril core, with N-linked glycans and glycolipid anchors projecting outward. Thus, single monomers form the templating surface for incoming monomers at fibril ends, where prion growth occurs. Comparison to another prion strain (aRML) revealed major differences in fibril morphology but, like 263K, an asymmetric fibril cross-section without paired protofilaments. These findings provide structural insights into prion propagation, strains, species barriers, and membrane pathogenesis. This structure also helps frame considerations of factors influencing the relative transmissibility of other pathologic amyloids.
履歴
登録2021年2月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22021年11月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-23459
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-23459
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major prion protein
B: Major prion protein
C: Major prion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,7923
ポリマ－48,7923
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13B
23C

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1010A95 - 227
2010B95 - 227
1020A95 - 227
2020C95 - 227
1030B95 - 227
2030C95 - 227

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質 Major prion protein / PrP / PrP27-30 / PrP33-35C


分子量: 16264.101 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
詳細: Protease-resistant glycosylated, glycophophatidlyinositol-anchored infectious prion amyloid core (inclusive of residues 90-231).
由来: (天然) Mesocricetus auratus (ネズミ) / 器官: brain / 参照: UniProt: P04273

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: infectious mammalian prion fibril (263K scrapie) / タイプ: COMPLEX
詳細: Purified from brains of hamsters with clinical scrapie prion disease.
Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Mesocricetus auratus (ネズミ) / 器官: brain / 組織: brain
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Solarus 950 (Gatan, Pleasanton CA) / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 295 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0258 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1RELION3.1粒子像選択
2SerialEM画像取得
4CTFFIND4.1CTF補正
7Coot0.9.2preモデルフィッティング
8PHENIX1.19モデルフィッティング
10PHENIX1.19モデル精密化
11REFMAC5モデル精密化
12RELION3.1初期オイラー角割当
13RELION3.1最終オイラー角割当
14RELION3.1分類
15RELION3.1３次元再構成RELION was used for 2D and 3D classification of particles, refinement, Bayesian polishing and post-processing with a soft-edged mask.
画像処理詳細: Processing and reconstruction was conducted in Relion as per Scheres, Acta Cryst. (2020). D76, 94-101
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 337368
詳細: Filament start and end positions were picked manually in RELION. Particles were extracted with an interbox distance of 14.7A along the filament axis.
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.14 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 15884 / アルゴリズム: FOURIER SPACE
詳細: Auto-refinement was then performed while optimizing the helical twist and rise. Auto-refinement with refinement of twist and rise yielded a final map with a twist of -0.847 degree and rise of ...詳細: Auto-refinement was then performed while optimizing the helical twist and rise. Auto-refinement with refinement of twist and rise yielded a final map with a twist of -0.847 degree and rise of 4.874 angstrom. Iterative cycles of CTF refinement, Bayesian polishing, and auto refinement were used until resolution estimates stabilized. Post processing in RELION was performed with a soft-edged mask representing 10% of the central Z length of the fibril. Sharpening was applied with a B-factor of -31 square angstrom.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: RECIPROCAL
精密化解像度: 3.1→114.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.808 / ESU R: 0.544
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
Rfactor反射数%反射
Rwork0.42912 --
obs0.42912 31660 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 39.924 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.31 Å2-0.49 Å2-0.68 Å2
2--0.56 Å20.19 Å2
3----6.87 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 3171
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0120.0123249
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg0.9521.6554395
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg6.3565384
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg37.98823.333198
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg15.79215543
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg19.3071518
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0450.2414
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0040.022565
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it041554
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it061932
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it041695
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined070.6929372
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A61220
12B61220
21A61200
22C61200
31B61200.01
32C61200.01
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.181 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork0.57 2326 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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