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Yorodumi- PDB-7lj5: Human TRAAK K+ channel FHIEG mutant A198E in a K+ bound conductiv... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7lj5 | ||||||
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Title | Human TRAAK K+ channel FHIEG mutant A198E in a K+ bound conductive conformation | ||||||
Components |
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Keywords | METAL TRANSPORT/Immune System / Potassium Ion Channel / METAL TRANSPORT / METAL TRANSPORT-Immune System complex | ||||||
Function / homology | : / Isoform 2 of Potassium channel subfamily K member 4 Function and homology information | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) Mus musculus (house mouse) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.26 Å | ||||||
Authors | Rietmeijer, R.A. / Brohawn, S.G. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Neuron / Year: 2021 Title: Physical basis for distinct basal and mechanically gated activity of the human K + channel TRAAK. Authors: Rietmeijer, R.A. / Sorum, B. / Li, B. / Brohawn, S.G. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7lj5.cif.gz | 540.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7lj5.ent.gz | 447.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7lj5.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lj/7lj5 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lj/7lj5 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 7lj4C 7ljaC 7ljbC 4wfeS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 1 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 32627.686 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: A198E, N104Q, N108Q Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: KCNK4, TRAAK / Details (production host): pPICz / Production host: Komagataella pastoris (fungus) / Strain (production host): SMD1163 / References: UniProt: Q9NYG8-2 |
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-Antibody , 2 types, 4 molecules DFEG
#2: Antibody | Mass: 23038.404 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Production host: Mus musculus (house mouse) #3: Antibody | Mass: 23474.381 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Production host: Mus musculus (house mouse) |
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-Non-polymers , 3 types, 258 molecules
#4: Chemical | ChemComp-K / #5: Chemical | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.31 Å3/Da / Density % sol: 62.82 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.8 Details: 50mM Tris pH 8.8, 64-200 mM CaCl2, 27-33 vol vol PEG400 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 77 K / Ambient temp details: lN2 jet / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.3.1 / Wavelength: 1.11583 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER2 X 16M / Detector: PIXEL / Date: Oct 29, 2019 |
Radiation | Monochromator: Si (111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.11583 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.26→95.45 Å / Num. obs: 57752 / % possible obs: 93.8 % / Redundancy: 27.2 % / CC1/2: 0.971 / Net I/σ(I): 10.2 |
Reflection shell | Resolution: 2.26→2.504 Å / Redundancy: 12.88 % / Rmerge(I) obs: 2.827 / Mean I/σ(I) obs: 1.508 / Num. unique obs: 2875 / CC1/2: 0.5782 / Rpim(I) all: 0.567 / Rrim(I) all: 2.884 / % possible all: 12 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4WFE Resolution: 2.26→95.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.91 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.898 / SU B: 20.721 / SU ML: 0.231 / SU R Cruickshank DPI: 0.5584 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.558 / ESU R Free: 0.303 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 204.69 Å2 / Biso mean: 69.498 Å2 / Biso min: 22.74 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.26→95.45 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.264→2.345 Å / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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