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万見
- PDB-7lgh: Asymmetric unit for phage Qbeta small prolate particle -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lgh
タイトルAsymmetric unit for phage Qbeta small prolate particle
要素Capsid protein
キーワードVIRUS LIKE PARTICLE / Bacteriophage / Virus / Qbeta / Small prolate
機能・相同性Levivirus coat protein / Levivirus coat protein / Bacteriophage RNA-type, capsid / T=3 icosahedral viral capsid / translation repressor activity / structural molecule activity / RNA binding / Capsid protein
機能・相同性情報
生物種Escherichia phage Qbeta (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.9 Å
データ登録者Chang, J.Y. / Zhang, J.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
Welch FoundationA-1863 米国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB-1902392 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R21AI137696 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)P01AI095208 米国
引用ジャーナル: Viruses / 年: 2022
タイトル: Structural Assembly of Qβ Virion and Its Diverse Forms of Virus-like Particles.
著者: Jeng-Yih Chang / Karl V Gorzelnik / Jirapat Thongchol / Junjie Zhang /
要旨: The coat proteins (CPs) of single-stranded RNA bacteriophages (ssRNA phages) directly assemble around the genomic RNA (gRNA) to form a near-icosahedral capsid with a single maturation protein (Mat) ...The coat proteins (CPs) of single-stranded RNA bacteriophages (ssRNA phages) directly assemble around the genomic RNA (gRNA) to form a near-icosahedral capsid with a single maturation protein (Mat) that binds the gRNA and interacts with the retractile pilus during infection of the host. Understanding the assembly of ssRNA phages is essential for their use in biotechnology, such as RNA protection and delivery. Here, we present the complete gRNA model of the ssRNA phage Qβ, revealing that the 3' untranslated region binds to the Mat and the 4127 nucleotides fold domain-by-domain, and is connected through long-range RNA-RNA interactions, such as kissing loops. Thirty-three operator-like RNA stem-loops are located and primarily interact with the asymmetric A/B CP-dimers, suggesting a pathway for the assembly of the virions. Additionally, we have discovered various forms of the virus-like particles (VLPs), including the canonical = 3 icosahedral, larger = 4 icosahedral, prolate, oblate forms, and a small prolate form elongated along the 3-fold axis. These particles are all produced during a normal infection, as well as when overexpressing the CPs. When overexpressing the shorter RNA fragments encoding only the CPs, we observed an increased percentage of the smaller VLPs, which may be sufficient to encapsidate a shorter RNA.
履歴
登録2021年1月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月9日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type
改定 1.22024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete point assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-23324
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-23324
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid protein
B: Capsid protein
C: Capsid protein
L: Capsid protein
D: Capsid protein
M: Capsid protein
E: Capsid protein
N: Capsid protein
F: Capsid protein
O: Capsid protein
G: Capsid protein
P: Capsid protein
H: Capsid protein
Q: Capsid protein
R: Capsid protein
I: Capsid protein
S: Capsid protein
J: Capsid protein
T: Capsid protein
U: Capsid protein
K: Capsid protein
V: Capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)313,89822
ポリマ－313,89822
非ポリマー00
水00
1
A: Capsid protein
B: Capsid protein
C: Capsid protein
L: Capsid protein
D: Capsid protein
M: Capsid protein
E: Capsid protein
N: Capsid protein
F: Capsid protein
O: Capsid protein
G: Capsid protein
P: Capsid protein
H: Capsid protein
Q: Capsid protein
R: Capsid protein
I: Capsid protein
S: Capsid protein
J: Capsid protein
T: Capsid protein
U: Capsid protein
K: Capsid protein
V: Capsid protein
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,883,385132
ポリマ－1,883,385132
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
2


  • 登録構造と同一
  • point asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • point asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: D3 (2回x3回 2面回転対称))

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要素

#1: タンパク質 ...
Capsid protein / CP / Coat protein


分子量: 14268.071 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage Qbeta (ファージ) / 参照: UniProt: P03615
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Escherichia virus Qbeta / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Escherichia virus Qbeta (ウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
EM imaging
ID加速電圧 (kV)電子線源照射モードモデルモードSpecimen-ID
1300FIELD EMISSION GUNFLOOD BEAMJEOL 3200FSCBRIGHT FIELD1
2200FIELD EMISSION GUNFLOOD BEAMFEI TECNAI F20BRIGHT FIELD1
撮影
IDImaging-ID電子線照射量 (e/Å2)フィルム・検出器のモデル
1130GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
2230GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 8.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 6842 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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