[English] 日本語
Yorodumi- PDB-7lfi: MODEL OF MHC CLASS Ib H2-M3 WITH MOUSE ND1 N-TERMINAL HEPTAPEPTID... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7lfi | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | MODEL OF MHC CLASS Ib H2-M3 WITH MOUSE ND1 N-TERMINAL HEPTAPEPTIDE REFINED AT 1.70 ANGSTROMS RESOLUTION | |||||||||
Components |
| |||||||||
Keywords | IMMUNE SYSTEM / HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN/PEPTIDE / HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN-PEPTIDE COMPLEX | |||||||||
Function / homology | Function and homology information alpha-beta T cell activation involved in immune response / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class Ib / MHC class Ib protein complex / Complex I biogenesis / Respiratory electron transport / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway ...alpha-beta T cell activation involved in immune response / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class Ib / MHC class Ib protein complex / Complex I biogenesis / Respiratory electron transport / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / response to hydroperoxide / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) / : / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / cellular defense response / nitric oxide biosynthetic process / aerobic respiration / Neutrophil degranulation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of erythrocyte differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / response to organic cyclic compound / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / sensory perception of smell / MHC class I protein complex / negative regulation of neurogenesis / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of type II interferon production / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / positive regulation of cellular senescence / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / negative regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of immune response / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / positive regulation of T cell activation / negative regulation of neuron projection development / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / iron ion transport / T cell differentiation in thymus / protein refolding / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / amyloid fibril formation / mitochondrial inner membrane / learning or memory / response to hypoxia / defense response to bacterium / immune response / response to xenobiotic stimulus / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / neuronal cell body / dendrite / structural molecule activity / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / mitochondrion / extracellular space / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Mus musculus (house mouse) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 1.7 Å | |||||||||
Authors | Tomchick, D.R. / Deisenhofer, J. / Shen, S. | |||||||||
Funding support | United States, 2items
| |||||||||
Citation | Journal: J.Biomol.Struct.Dyn. / Year: 2022 Title: Structure and dynamics of major histocompatibility class Ib molecule H2-M3 complexed with mitochondrial-derived peptides. Authors: Strand, A. / Shen, S.T. / Tomchick, D.R. / Wang, J. / Wang, C.R. / Deisenhofer, J. #1: Journal: Cell / Year: 1995 Title: Nonclassical binding of formylated peptide in crystal structure of the MHC Class IB molecule H2-M3. Authors: Wang, C.R. / Castano, A.R. / Peterson, P.A. / Slaughter, C. / Lindahl, K.F. / Deisenhofer, J. #2: Journal: Cell / Year: 1991 Title: H2-M3 encodes the MHC Class I molecule presenting the maternally transmitted antigen of the mouse. Authors: Wang, C.R. / Loveland, B.E. / Lindahl, K.F. | |||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7lfi.cif.gz | 566.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb7lfi.ent.gz | 391.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7lfi.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7lfi_validation.pdf.gz | 732.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 7lfi_full_validation.pdf.gz | 735.6 KB | Display | |
Data in XML | 7lfi_validation.xml.gz | 32.2 KB | Display | |
Data in CIF | 7lfi_validation.cif.gz | 46.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lf/7lfi ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lf/7lfi | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 7lfjC 7lfkC 7lflC 7lfmC 1mhcS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||
2 |
| ||||||||||||
Unit cell |
|
-Components
-Protein , 2 types, 4 molecules ADBE
#1: Protein | Mass: 32650.650 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: G299 deletion Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: H2-M3, H-2M3 / Plasmid: pRMHa-3 / Production host: Drosophila melanogaster (fruit fly) / References: UniProt: Q31093 #2: Protein | Mass: 11704.359 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: B2m / Plasmid: pRMHa-3 / Production host: Drosophila melanogaster (fruit fly) / References: UniProt: P01887 |
---|
-Protein/peptide / Sugars , 2 types, 3 molecules CF
#3: Protein/peptide | Mass: 925.145 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: First seven amino-terminal residues / Source method: obtained synthetically / Details: The N-terminal methionine is N-Formylmethionine / Source: (synth.) Mus musculus (house mouse) References: UniProt: P03888, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) #4: Sugar | ChemComp-NAG / | |
---|
-Non-polymers , 2 types, 391 molecules
#5: Chemical | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Details
Has ligand of interest | Y |
---|---|
Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.33 Å3/Da / Density % sol: 47.29 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 283 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: 0.1 M Hepes, 20% (w/v) PEG 4000, 30% (v/v) ethylene glycol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: CHESS / Beamline: A1 / Wavelength: 0.908 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 1 / Detector: CCD / Date: Jan 4, 1999 / Details: monochromator |
Radiation | Monochromator: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.908 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.7→33.53 Å / Num. obs: 85212 / % possible obs: 94.6 % / Redundancy: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 23.13 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.119 / Net I/σ(I): 11.2 |
Reflection shell | Resolution: 1.7→1.72 Å / Rmerge(I) obs: 0.571 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 1725 / % possible all: 59 |
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: FOURIER SYNTHESIS Starting model: 1MHC Resolution: 1.7→33.53 Å / SU ML: 0.3456 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / Phase error: 34.6277 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 37.21 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.7→33.53 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
|