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- PDB-7ld9: Structure of human GGT1 in complex with ABBA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ld9
タイトルStructure of human GGT1 in complex with ABBA
要素(Glutathione hydrolase 1 ...) x 2
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / substrate-enzyme complex / NTN-hydrolase family / glycoprotein / N-glycosylation / cell surface / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex / ABBA
機能・相同性
機能・相同性情報


leukotriene-C4 hydrolase / peptidyltransferase activity / leukotriene-C(4) hydrolase / leukotriene D4 biosynthetic process / Defective GGT1 causes GLUTH / Defective GGT1 in aflatoxin detoxification causes GLUTH / Glutathione synthesis and recycling / LTC4-CYSLTR mediated IL4 production / gamma-glutamyltransferase / glutathione gamma-glutamate hydrolase ...leukotriene-C4 hydrolase / peptidyltransferase activity / leukotriene-C(4) hydrolase / leukotriene D4 biosynthetic process / Defective GGT1 causes GLUTH / Defective GGT1 in aflatoxin detoxification causes GLUTH / Glutathione synthesis and recycling / LTC4-CYSLTR mediated IL4 production / gamma-glutamyltransferase / glutathione gamma-glutamate hydrolase / peptide modification / glutathione hydrolase activity / leukotriene C4 gamma-glutamyl transferase activity / glutathione catabolic process / glutamate metabolic process / glutathione biosynthetic process / leukotriene metabolic process / cysteine biosynthetic process / Aflatoxin activation and detoxification / Synthesis of Leukotrienes (LT) and Eoxins (EX) / Paracetamol ADME / amino acid metabolic process / zymogen activation / regulation of immune system process / fatty acid metabolic process / regulation of inflammatory response / spermatogenesis / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase signature. / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase, large subunit, C-terminal domain / Gamma-glutamyltranspeptidase, small subunit / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
(2S)-2-amino-4-boronobutanoic acid / (2R)-2-amino-4-boronobutanoic acid / Glutathione hydrolase 1 proenzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.42 Å
データ登録者Terzyan, S.S. / Hanigan, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM125952 米国
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 2022
タイトル: Design and evaluation of novel analogs of 2-amino-4-boronobutanoic acid (ABBA) as inhibitors of human gamma-glutamyl transpeptidase.
著者: Nguyen, L. / Schultz, D.C. / Terzyan, S.S. / Rezaei, M. / Songb, J. / Li, C. / You, Y. / Hanigan, M.H.
履歴
登録2021年1月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年3月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione hydrolase 1 heavy chain
B: Glutathione hydrolase 1 light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,97816
ポリマ－58,5482
非ポリマー2,43014
水13,241735
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15760 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area19400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.319, 125.570, 104.388
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-962-

HOH

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要素

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Glutathione hydrolase 1 ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glutathione hydrolase 1 heavy chain / GGT 1 / Gamma-glutamyltransferase 1 / Glutathione hydrolase 1 / Leukotriene-C4 hydrolase


分子量: 38533.664 Da / 分子数: 1 / 変異: V272A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GGT1, GGT / プラスミド: PPICZAA / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): X-33
参照: UniProt: P19440, glutathione gamma-glutamate hydrolase, gamma-glutamyltransferase, leukotriene-C4 hydrolase
#2: タンパク質 Glutathione hydrolase 1 light chain / GGT 1 / Gamma-glutamyltransferase 1 / Glutathione hydrolase 1 / Leukotriene-C4 hydrolase


分子量: 20014.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GGT1, GGT / プラスミド: PPICZAA / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): X-33
参照: UniProt: P19440, glutathione gamma-glutamate hydrolase, gamma-glutamyltransferase, leukotriene-C4 hydrolase

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糖 , 1種, 6分子

#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 6種, 743分子

#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#7: 化合物 ChemComp-XUJ / (2R)-2-amino-4-boronobutanoic acid


分子量: 146.937 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10BNO4
#8: 化合物 ChemComp-XU7 / (2S)-2-amino-4-boronobutanoic acid / L-ABBA


分子量: 146.937 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10BNO4
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 735 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.06 % / 解説: transparent rectangular prism
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 20-25%PEG3350, 0.1M ammonium cloride, 0.1M sodium cacodilate pH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL14-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月21日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.42→81 Å / Num. obs: 128369 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 25.57
反射 シェル解像度: 1.42→1.44 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.714 / Mean I/σ(I) obs: 2.44 / Num. unique obs: 5352 / % possible all: 83.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.8.0073位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 4Z9O

4z9o


解像度: 1.42→80.69 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.984 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.979 / SU B: 1.455 / SU ML: 0.025 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.04 / ESU R Free: 0.04 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.134 6480 5 %RANDOM
Rwork0.107 ---
obs0.108 121859 99.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.71 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å20 Å2
2---0.17 Å20 Å2
3---0.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.42→80.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4048 0 152 735 4935
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0194521
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.024317
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6541.9866185
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1713.0099904
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9035586
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.95423.333192
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.35415712
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.3731537
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1530.2706
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0215237
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021046
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.83838836
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free44.1695181
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded12.94859279
LS精密化 シェル解像度: 1.42→1.46 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.244 471 -
Rwork0.218 8741 -
obs--97.12 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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