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- PDB-7lbp: Crystal structure of human Survivin bound to histone H3T3phK4ac p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lbp
タイトルCrystal structure of human Survivin bound to histone H3T3phK4ac peptide
要素
  • Baculoviral IAP repeat-containing protein 5
  • histone H3T3phK4ac peptide
キーワードCELL CYCLE / lysine acetylation / threonine phosphorylation / histone H3 / CPC
機能・相同性
機能・相同性情報


survivin complex / establishment of chromosome localization / positive regulation of mitotic sister chromatid separation / positive regulation of mitotic cytokinesis / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / mitotic spindle midzone assembly / positive regulation of exit from mitosis / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / interphase microtubule organizing center / chromosome passenger complex ...survivin complex / establishment of chromosome localization / positive regulation of mitotic sister chromatid separation / positive regulation of mitotic cytokinesis / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / mitotic spindle midzone assembly / positive regulation of exit from mitosis / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / interphase microtubule organizing center / chromosome passenger complex / protein-containing complex localization / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / cobalt ion binding / nuclear chromosome / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / mitotic cytokinesis / SUMOylation of DNA replication proteins / chromosome, centromeric region / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / mitotic spindle assembly / spindle midzone / Chromatin modifying enzymes / cytoplasmic microtubule / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / centriole / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / tubulin binding / positive regulation of mitotic cell cycle / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / epigenetic regulation of gene expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / mitotic spindle organization / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / spindle microtubule / HDACs deacetylate histones / chromosome segregation / RNA Polymerase I Promoter Escape / sensory perception of sound / Transcriptional regulation by small RNAs / RHO GTPases Activate Formins / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / HDMs demethylate histones / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / small GTPase binding / kinetochore / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / G2/M transition of mitotic cell cycle / structural constituent of chromatin / Separation of Sister Chromatids / nucleosome / nucleosome assembly / mitotic cell cycle / chromatin organization / protein-folding chaperone binding / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Neddylation / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / microtubule cytoskeleton / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / midbody / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / microtubule binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / Oxidative Stress Induced Senescence / gene expression / Estrogen-dependent gene expression / microtubule / cadherin binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / cell division / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process
類似検索 - 分子機能
: / BIR repeat / Inhibitor of Apoptosis domain / BIR repeat profile. / Baculoviral inhibition of apoptosis protein repeat / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 ...: / BIR repeat / Inhibitor of Apoptosis domain / BIR repeat profile. / Baculoviral inhibition of apoptosis protein repeat / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Baculoviral IAP repeat-containing protein 5 / Histone H3.1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Niedzialkowska, E. / Minor, W. / Stukenberg, P.T.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM053163 米国
引用ジャーナル: Mol.Biol.Cell / 年: 2022
タイトル: Tip60 acetylation of histone H3K4 temporally controls chromosome passenger complex localization.
著者: Niedzialkowska, E. / Liu, L. / Kuscu, C. / Mayo, Z. / Minor, W. / Strahl, B.D. / Adli, M. / Stukenberg, P.T.
履歴
登録2021年1月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年7月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年8月3日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Baculoviral IAP repeat-containing protein 5
B: histone H3T3phK4ac peptide
C: Baculoviral IAP repeat-containing protein 5
D: histone H3T3phK4ac peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6426
ポリマ－36,5114
非ポリマー1312
水905
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2670 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area17360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.117, 70.988, 83.322
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 130.040, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: THR / Beg label comp-ID: THR / End auth comp-ID: ALA / End label comp-ID: ALA / Refine code: _ / Auth seq-ID: 5 - 140 / Label seq-ID: 9 - 144

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2CC

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要素

#1: タンパク質 Baculoviral IAP repeat-containing protein 5 / Apoptosis inhibitor 4 / Apoptosis inhibitor survivin


分子量: 16826.127 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BIRC5, API4, IAP4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O15392
#2: タンパク質・ペプチド histone H3T3phK4ac peptide / Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone ...Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone H3/i / Histone H3/j / Histone H3/k / Histone H3/l


分子量: 1429.497 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P68431
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.72 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1 uL of protein at 10mg/mL was mixed with 1 uL of buffer composed of 0.16 M potassium/sodium tartrate, 12% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月20日 / 詳細: beryllium lenses
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 15604 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.062 / Χ2: 1.565 / Net I/σ(I): 12 / Num. measured all: 58042
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.6-2.6430.4277530.8790.2960.5210.70799.1
2.64-2.693.20.347930.9380.2250.4090.69299.5
2.69-2.743.50.2967610.9450.1880.3520.695100
2.74-2.83.80.2817960.9410.1680.3280.762100
2.8-2.863.80.2057530.9740.120.2380.782100
2.86-2.933.90.1657900.9830.0970.1910.854100
2.93-33.80.1427640.9880.0830.1650.882100
3-3.083.90.1257980.9890.0730.1450.878100
3.08-3.173.90.1057810.9910.0610.1210.96699.9
3.17-3.283.80.0867460.9930.0510.11.051100
3.28-3.393.80.0757910.9930.0440.0871.075100
3.39-3.533.80.0667920.9950.0390.0771.43599.9
3.53-3.693.80.067720.9970.0350.071.73100
3.69-3.883.80.0587840.9950.0340.0672.0499.9
3.88-4.133.80.0517850.9960.030.0592.01199.9
4.13-4.453.80.0477880.9960.0280.0541.99100
4.45-4.893.80.0467810.9970.0270.0542.263100
4.89-5.63.80.0467940.9960.0270.0542.275100
5.6-7.053.80.0447850.9970.0260.0512.42799.6
7.05-503.60.047970.9910.0250.0475.50997.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
MOLREP位相決定
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3uec

3uec


解像度: 2.6→35.49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 22.202 / SU ML: 0.227 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.347 / ESU R Free: 0.255 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2472 780 5 %RANDOM
Rwork0.2121 ---
obs0.2139 14821 99.36 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 171.5 Å2 / Biso mean: 105.743 Å2 / Biso min: 67.88 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.39 Å2-0 Å20.12 Å2
2---0.59 Å20 Å2
3---0.04 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→35.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2230 0 2 5 2237
Biso mean--91.22 101.34 -
残基数----287
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0192286
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.022032
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3771.9583101
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.89234691
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5055283
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.52525108
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.68615349
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.545159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2330
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212604
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02517
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 6691 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.09 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2C
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.667 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.418 58 -
Rwork0.341 1045 -
all-1103 -
obs--95.58 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
118.515615.233-12.630712.9903-10.97399.371-0.03880.17750.7496-0.203-0.23050.00860.25850.39390.26930.67190.12310.03150.78850.37750.968414.287-4.22617.171
24.07890.5503-1.43668.1206-0.71242.3256-0.0502-0.1524-0.08670.18190.10370.25570.1867-0.1343-0.05360.3992-0.0177-0.12110.43240.060.05752.348-17.523.573
31.81490.0977-3.01150.2942-1.985419.3306-0.03960.03670.3230.15060.0305-0.0037-0.3213-0.20650.00920.4791-0.007-0.07620.37740.03240.19111.649-1.15424.52
46.72760.5215-0.55418.0262-0.586317.0318-0.0844-0.26780.0721-0.14210.10960.04590.34890.1797-0.02520.27180.0402-0.13290.4468-0.02830.2207-1.976-4.82358.263
511.70499.281-11.25588.8472-5.926420.82870.0619-0.6512-0.21590.4723-0.46270.09420.597-0.52970.40070.7416-0.018-0.13610.55420.01260.399515.3055.51814.994
65.04880.05360.30527.4428-0.60332.2919-0.13710.12960.5965-0.05340.1338-0.5856-0.20640.39370.00340.3598-0.0174-0.14160.46120.06980.196620.57181.248
722.17493.2622-4.90850.6207-0.72192.43480.0342-0.5351-0.2344-0.0375-0.0215-0.22640.07360.0826-0.01280.40350.042-0.07990.37490.00520.342520.5191.7632.941
810.00627.28821.934611.3842-2.00822.7795-0.33681.54730.241-0.23770.2167-0.0603-0.1980.47390.12010.489-0.0306-0.1020.66440.04670.207156.8964.142-5.105
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A5 - 11
2X-RAY DIFFRACTION2A12 - 93
3X-RAY DIFFRACTION3A94 - 122
4X-RAY DIFFRACTION4A123 - 141
5X-RAY DIFFRACTION5C5 - 11
6X-RAY DIFFRACTION6C12 - 91
7X-RAY DIFFRACTION7C92 - 123
8X-RAY DIFFRACTION8C124 - 142

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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