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- PDB-7lba: E. coli Agmatinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lba
タイトルE. coli Agmatinase
要素Agmatinase
キーワードHYDROLASE / Agmatine Polyamine amidinohydrolase ureohydrolase metallohydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


agmatinase / agmatinase activity / putrescine biosynthetic process from arginine / spermidine biosynthetic process / manganese ion binding
類似検索 - 分子機能
Agmatinase / Agmatinase-related / Ureohydrolase, manganese-binding site / Arginase family signature. / Ureohydrolase / Arginase family / Arginase family profile. / Ureohydrolase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Chitrakar, I. / Ahmed, S.F. / Torelli, A.T. / French, J.B.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB-1750637 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41GM103403 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)S10RR029205 米国
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2021
タイトル: Structure of the E. coli agmatinase, SPEB.
著者: Chitrakar, I. / Ahmed, S.F. / Torelli, A.T. / French, J.B.
履歴
登録2021年1月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年4月28日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Agmatinase
B: Agmatinase
C: Agmatinase
D: Agmatinase
E: Agmatinase
F: Agmatinase
G: Agmatinase
H: Agmatinase
I: Agmatinase
J: Agmatinase
K: Agmatinase
L: Agmatinase
M: Agmatinase
N: Agmatinase
O: Agmatinase
P: Agmatinase
Q: Agmatinase
R: Agmatinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)654,46745
ポリマ－652,98318
非ポリマー1,48327
水22,5011249
1
A: Agmatinase
B: Agmatinase
C: Agmatinase
D: Agmatinase
E: Agmatinase
F: Agmatinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)218,32018
ポリマ－217,6616
非ポリマー65912
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area26380 Å2
ΔGint-241 kcal/mol
Surface area47840 Å2
手法PISA
2
G: Agmatinase
H: Agmatinase
I: Agmatinase
J: Agmatinase
K: Agmatinase
L: Agmatinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)218,32018
ポリマ－217,6616
非ポリマー65912
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area26520 Å2
ΔGint-242 kcal/mol
Surface area48030 Å2
手法PISA
3
M: Agmatinase
N: Agmatinase
O: Agmatinase
P: Agmatinase
Q: Agmatinase
R: Agmatinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)217,8269
ポリマ－217,6616
非ポリマー1653
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area25530 Å2
ΔGint-190 kcal/mol
Surface area47830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)139.809, 139.809, 222.987
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number144
Space group name H-MP31

-
要素

#1: タンパク質
Agmatinase / Agmatine ureohydrolase / AUH


分子量: 36276.859 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: speB, WG5_03731 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: S0XV43, agmatinase
#2: 化合物...
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1249 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.8 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 3.5 M Sodium Formate, 0.1 M Tris, pH 8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.418
11K, H, -L20.087
11-h,-k,l30.403
11-K, -H, -L40.092
反射解像度: 2.2→82.02 Å / Num. obs: 247407 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.8 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.123 / Rpim(I) all: 0.056 / Rrim(I) all: 0.136 / Net I/σ(I): 11.2 / Num. measured all: 1435676 / Scaling rejects: 254
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.2-2.245.90.61173154123090.7850.2730.673.4100
12.05-82.026.20.043934615120.9990.0190.04722.199.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
Aimless0.5.32データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4DZ4

4dz4


解像度: 2.2→82.02 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 5.139 / SU ML: 0.136 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.072 / ESU R Free: 0.044 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2132 12405 5 %RANDOM
Rwork0.1795 ---
obs0.1812 234929 99.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 108.77 Å2 / Biso mean: 27.061 Å2 / Biso min: 0.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.94 Å20 Å20 Å2
2--2.94 Å20 Å2
3----5.89 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→82.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数42271 0 27 1249 43547
Biso mean--45.81 19.67 -
残基数----5481
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0020.01343252
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01739204
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1991.63458716
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0761.57790681
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.36555463
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.92522.5842318
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.501156789
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.55515252
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0380.25562
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.0249484
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.029348
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.265 908 -
Rwork0.244 17419 -
all-18327 -
obs--99.74 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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