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- PDB-7l8v: NMR Structure of half-calcified calmodulin mutant (CaMEF12) bound... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 7l8v
タイトルNMR Structure of half-calcified calmodulin mutant (CaMEF12) bound to the IQ-motif of CaV1.2
要素
  • Calmodulin-1
  • Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / CaV1.2 / L-type channel / EF-hand
機能・相同性
機能・相同性情報


: / voltage-gated calcium channel activity involved in AV node cell action potential / voltage-gated calcium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential / immune system development / membrane depolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / Phase 2 - plateau phase / calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / membrane depolarization during AV node cell action potential / positive regulation of adenylate cyclase activity / high voltage-gated calcium channel activity ...: / voltage-gated calcium channel activity involved in AV node cell action potential / voltage-gated calcium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential / immune system development / membrane depolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / Phase 2 - plateau phase / calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / membrane depolarization during AV node cell action potential / positive regulation of adenylate cyclase activity / high voltage-gated calcium channel activity / cardiac conduction / L-type voltage-gated calcium channel complex / membrane depolarization during cardiac muscle cell action potential / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / cardiac muscle cell action potential involved in contraction / NCAM1 interactions / camera-type eye development / embryonic forelimb morphogenesis / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / calcium ion transport into cytosol / Sodium/Calcium exchangers / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / voltage-gated calcium channel complex / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / regulation of cardiac muscle cell action potential / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Phase 0 - rapid depolarisation / alpha-actinin binding / protein phosphatase activator activity / regulation of heart rate by cardiac conduction / RHO GTPases activate PAKs / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / Ion transport by P-type ATPases / Long-term potentiation / Uptake and function of anthrax toxins / Regulation of MECP2 expression and activity / Calcineurin activates NFAT / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / calcium ion import across plasma membrane / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Smooth Muscle Contraction / voltage-gated calcium channel activity / calcium channel inhibitor activity / RHO GTPases activate IQGAPs / cellular response to interferon-beta / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / Protein methylation / eNOS activation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / regulation of calcium-mediated signaling / positive regulation of protein dephosphorylation / Ion homeostasis / titin binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / voltage-gated potassium channel complex / positive regulation of protein autophosphorylation / sperm midpiece / calcium channel complex / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / sarcomere / protein serine/threonine kinase activator activity / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / regulation of cytokinesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / VEGFR2 mediated cell proliferation / Regulation of insulin secretion / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1C subunit / Voltage-gated calcium channel subunit alpha, C-terminal / Voltage-gated calcium channel subunit alpha, C-term / Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1 subunit / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit, IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated domain / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated ...Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1C subunit / Voltage-gated calcium channel subunit alpha, C-terminal / Voltage-gated calcium channel subunit alpha, C-term / Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1 subunit / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit, IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated domain / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing
データ登録者Ames, J.B.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM130925 米国
National Institutes of Health/National Eye Institute (NIH/NEI)R01-EY012347 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2022
タイトル: Half-calcified calmodulin promotes basal activity and inactivation of the L-type calcium channel Ca V 1.2.
著者: Bartels, P. / Salveson, I. / Coleman, A.M. / Anderson, D.E. / Jeng, G. / Estrada-Tobar, Z.M. / Man, K.N.M. / Yu, Q. / Kuzmenkina, E. / Nieves-Cintron, M. / Navedo, M.F. / Horne, M.C. / Hell, J.W. / Ames, J.B.
履歴
登録2021年1月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32024年5月15日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin-1
C: Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3454
ポリマ－19,2652
非ポリマー802
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area1510 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area13070 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)12 / 40structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin-1


分子量: 16587.500 Da / 分子数: 1 / 変異: D21A, D23A, D25A, E32Q, D57A, D59A, N61A, E68Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP23
#2: タンパク質・ペプチド Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C / Calcium channel / L type / alpha-1 polypeptide / isoform 1 / cardiac muscle / Voltage-gated calcium ...Calcium channel / L type / alpha-1 polypeptide / isoform 1 / cardiac muscle / Voltage-gated calcium channel subunit alpha Cav1.2


分子量: 2677.191 Da / 分子数: 1 / Fragment: IQ-motif residues 1662-1682 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CACNA1C, CACH2, CACN2, CACNL1A1, CCHL1A1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13936
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic13D 1H-15N NOESY
121isotropic13D 1H-15N TOCSY
132isotropic13D 1H-13C NOESY
142isotropic13D (H)CCH-TOCSY
152isotropic22D 1H-13C HSQC aliphatic

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution10.5 mM [U-95% 15N] calmodulin, 0.75 mM IQ-motif, 10 mM TRIS, 2 mM CALCIUM ION, 90% H2O/10% D2O15N_sample90% H2O/10% D2O
solution20.5 mM [U-13C; U-15N] calmodulin, 0.75 mM IQ-motif, 10 mM TRIS, 2 mM CALCIUM ION, 90% H2O/10% D2O13C_sample90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMcalmodulin[U-95% 15N]1
0.75 mMIQ-motifnatural abundance1
10 mMTRISnatural abundance1
2 mMCALCIUM IONnatural abundance1
0.5 mMcalmodulin[U-13C; U-15N]2
0.75 mMIQ-motifnatural abundance2
10 mMTRISnatural abundance2
2 mMCALCIUM IONnatural abundance2
試料状態イオン強度: 0.1 M / Ionic strength err: 0.01 / Label: conditions_1 / pH: 7.4 / PH err: 0.05 / 圧: 1 atm / Pressure err: 0.01 / 温度: 303 K / Temperature err: 0.2

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III8001
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III6002

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解析

NMR software
名称開発者分類
CNSBrunger A. T. et.al.精密化
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readstructure calculation
SparkyGoddardchemical shift assignment
SparkyGoddardpeak picking
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 40 / 登録したコンフォーマーの数: 12

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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