[日本語] English
万見
- PDB-7l7n: Crystal structure of HCV NS3/4A D168A protease in complex with NR02-59 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7l7n
タイトルCrystal structure of HCV NS3/4A D168A protease in complex with NR02-59
要素NS3 protease
キーワードHYDROLASE/INHIBITOR / NS3/4a Protease / Hepatitis C virus / Drug Resistance / Protease inhibitor / HYDROLASE-HYDROLASE Inhibitor complex / HYDROLASE / HYDROLASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


transformation of host cell by virus / host cell membrane / serine-type peptidase activity / virion component / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / proteolysis / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Hepatitis C virus, NS3 protease, Peptidase S29 / Hepatitis C virus NS3 protease / Hepacivirus/Pegivirus NS3 protease domain profile. / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-XSV / NS3 protease
類似検索 - 構成要素
生物種Hepacivirus C (ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.59 Å
データ登録者Zephyr, J. / Schiffer, C.A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01 AI085051 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)F31 GM131635 米国
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2021
タイトル: Discovery of Quinoxaline-Based P1-P3 Macrocyclic NS3/4A Protease Inhibitors with Potent Activity against Drug-Resistant Hepatitis C Virus Variants.
著者: Nageswara Rao, D. / Zephyr, J. / Henes, M. / Chan, E.T. / Matthew, A.N. / Hedger, A.K. / Conway, H.L. / Saeed, M. / Newton, A. / Petropoulos, C.J. / Huang, W. / Kurt Yilmaz, N. / Schiffer, C.A. / Ali, A.
履歴
登録2020年12月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: NS3 protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7437
ポリマ－23,4871
非ポリマー1,2576
水3,513195
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area640 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area9580 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)54.623, 58.728, 60.209
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 NS3 protease


分子量: 23486.564 Da / 分子数: 1 / 変異: D168A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Hepacivirus C (ウイルス) / プラスミド: PET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0B4WYC6

-
非ポリマー , 5種, 201分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-XSV / 1-(trifluoromethyl)cyclobutyl [(2R,6S,12Z,13aS,14aR,16aS)-2-{[6-methoxy-3-(trifluoromethyl)quinoxalin-2-yl]oxy}-14a-{[(1-methylcyclopropyl)sulfonyl]carbamoyl}-5,16-dioxo-1,2,3,5,6,7,8,9,10,11,13a,14,14a,15,16,16a-hexadecahydrocyclopropa[e]pyrrolo[1,2-a][1,4]diazacyclopentadecin-6-yl]carbamate / NR02-59


分子量: 874.846 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C38H44F6N6O9S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 195 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.17 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100 mM MES Buffer pH 6.5, 4% (W/V) Ammonium Sulfate, 20-26% PEG 3350 The crystals were then soaked overnight in cryogenic conditions containing inhibitor (100 mM MES Buffer pH 6.5, 4% (W/V) ...詳細: 100 mM MES Buffer pH 6.5, 4% (W/V) Ammonium Sulfate, 20-26% PEG 3350 The crystals were then soaked overnight in cryogenic conditions containing inhibitor (100 mM MES Buffer pH 6.5, 4% (W/V) Ammonium Sulfate, 20-26% PEG 3350, 15% Ethylene glycol, and 10-20 mM of inhibitor in DMF)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2020年9月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.59→24.0555 Å / Num. obs: 26388 / % possible obs: 98.55 % / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 19.22 Å2 / CC1/2: 0.996 / Net I/σ(I): 12.48
反射 シェル解像度: 1.59→1.647 Å / Num. unique obs: 2355 / CC1/2: 0.838

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
PHASER位相決定
HKL-3000703xデータスケーリング
Coot0.8.8モデル構築
HKL-3000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5VOJ

5voj


解像度: 1.59→24.05 Å / SU ML: 0.1794 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.3013
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2093 1307 4.97 %
Rwork0.182 24985 -
obs0.1834 26292 98.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 23.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.59→24.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1428 0 79 195 1702
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00661554
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.16822129
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0684246
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081266
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.8324237
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.59-1.650.27921250.24532503X-RAY DIFFRACTION90.53
1.65-1.730.20671500.21222757X-RAY DIFFRACTION99.79
1.73-1.820.27411380.19922789X-RAY DIFFRACTION99.97
1.82-1.930.2351530.22432741X-RAY DIFFRACTION99.01
1.93-2.080.19361430.17912783X-RAY DIFFRACTION99.49
2.08-2.290.21631460.18892782X-RAY DIFFRACTION99.19
2.29-2.620.18631500.17272806X-RAY DIFFRACTION99.16
2.62-3.30.19021450.17562849X-RAY DIFFRACTION99.87
3.3-24.050.21191570.16912975X-RAY DIFFRACTION99.65

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る