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- PDB-7l5e: Crystal Structure of KPT-330 bound to CRM1 (537-DLTVK-541 to GLCEQ) -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7l5e | ||||||
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Title | Crystal Structure of KPT-330 bound to CRM1 (537-DLTVK-541 to GLCEQ) | ||||||
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![]() | PROTEIN TRANSPORT / CRM1 / XPO1 / KPT / Selinexor / KPT-330 | ||||||
Function / homology | ![]() positive regulation of mitotic centrosome separation / RNA nuclear export complex / pre-miRNA export from nucleus / nuclear export signal receptor activity / snRNA import into nucleus / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / cellular response to mineralocorticoid stimulus / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / manchette / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) ...positive regulation of mitotic centrosome separation / RNA nuclear export complex / pre-miRNA export from nucleus / nuclear export signal receptor activity / snRNA import into nucleus / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / cellular response to mineralocorticoid stimulus / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / manchette / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / SUMOylation of SUMOylation proteins / importin-alpha family protein binding / spindle pole body / protein localization to kinetochore / SUMOylation of RNA binding proteins / protein localization to nucleolus / U4 snRNA binding / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / nuclear export / Nuclear import of Rev protein / GTP metabolic process / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / tRNA processing in the nucleus / RNA export from nucleus / SUMOylation of chromatin organization proteins / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / MicroRNA (miRNA) biogenesis / nuclear import signal receptor activity / DNA metabolic process / dynein intermediate chain binding / NLS-bearing protein import into nucleus / MAPK6/MAPK4 signaling / mitotic sister chromatid segregation / spermatid development / ribosomal large subunit export from nucleus / sperm flagellum / U5 snRNA binding / ribosomal small subunit export from nucleus / U2 snRNA binding / U6 snRNA binding / mRNA export from nucleus / ribosomal subunit export from nucleus / nuclear pore / U1 snRNA binding / centriole / protein export from nucleus / viral process / GTPase activator activity / mitotic spindle organization / G protein activity / male germ cell nucleus / hippocampus development / Transcriptional regulation by small RNAs / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / recycling endosome / kinetochore / small GTPase binding / positive regulation of protein import into nucleus / G1/S transition of mitotic cell cycle / protein import into nucleus / GDP binding / melanosome / positive regulation of protein binding / nuclear envelope / mitotic cell cycle / midbody / actin cytoskeleton organization / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cadherin binding / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / cell division / GTPase activity / chromatin binding / chromatin / nucleolus / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / magnesium ion binding / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Baumhardt, J.M. / Chook, Y.M. | ||||||
![]() | ![]() Title: Recurrent XPO1 mutations alter pathogenesis of chronic lymphocytic leukemia. Authors: Walker, J.S. / Hing, Z.A. / Harrington, B. / Baumhardt, J. / Ozer, H.G. / Lehman, A. / Giacopelli, B. / Beaver, L. / Williams, K. / Skinner, J.N. / Cempre, C.B. / Sun, Q. / Shacham, S. / ...Authors: Walker, J.S. / Hing, Z.A. / Harrington, B. / Baumhardt, J. / Ozer, H.G. / Lehman, A. / Giacopelli, B. / Beaver, L. / Williams, K. / Skinner, J.N. / Cempre, C.B. / Sun, Q. / Shacham, S. / Stromberg, B.R. / Summers, M.K. / Abruzzo, L.V. / Rassenti, L. / Kipps, T.J. / Parikh, S. / Kay, N.E. / Rogers, K.A. / Woyach, J.A. / Coppola, V. / Chook, Y.M. / Oakes, C. / Byrd, J.C. / Lapalombella, R. | ||||||
History |
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Structure visualization
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Downloads & links
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Others | ![]() |
-Validation report
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 6xjpC ![]() 6xjrC ![]() 6xjsC ![]() 6xjtC ![]() 6xjuC ![]() 4hb2S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-Protein , 3 types, 3 molecules ABC
#1: Protein | Mass: 24456.105 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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#2: Protein | Mass: 16320.687 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Gene: YRB1, CST20, HTN1, SFO1, YDR002W, YD8119.08 / Production host: ![]() ![]() |
#3: Protein | Mass: 117442.812 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Gene: CRM1, KAP124, XPO1, YGR218W, G8514 / Production host: ![]() ![]() |
-Non-polymers , 5 types, 634 molecules ![](data/chem/img/GNP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/V6A.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/V6A.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#4: Chemical | ChemComp-GNP / |
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#5: Chemical | ChemComp-MG / |
#6: Chemical | ChemComp-GOL / |
#7: Chemical | ChemComp-V6A / |
#8: Water | ChemComp-HOH / |
-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.68 Å3/Da / Density % sol: 54.09 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 17% (weight/vol) PEG3350, 100 mM Bis-Tris (pH 6.4), 200 mM ammonium nitrate, and 10 mM Spermine HCl |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 93 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jan 15, 2017 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.944→50 Å / Num. obs: 126858 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 8.3 % / Biso Wilson estimate: 30.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.113 / Χ2: 0.887 / Net I/σ(I): 5.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4HB2 Resolution: 1.944→45.799 Å / SU ML: 0.24 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / Phase error: 25.04 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 144.05 Å2 / Biso mean: 41.7005 Å2 / Biso min: 17.17 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.944→45.799 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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