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- PDB-7kwn: Dihydrodipicolinate synthase from C. jejuni with pyruvate bound t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7kwn
タイトルDihydrodipicolinate synthase from C. jejuni with pyruvate bound to the active site in C2221 space group
要素4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase
キーワードLYASE
機能・相同性
機能・相同性情報


(R,S)-4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase activity / 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase / 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase activity / glyoxylate catabolic process / diaminopimelate biosynthetic process / lysine biosynthetic process via diaminopimelate / cytosol
類似検索 - 分子機能
4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase, DapA / Schiff base-forming aldolase, conserved site / Dihydrodipicolinate synthase signature 1. / Schiff base-forming aldolase, active site / Dihydrodipicolinate synthase signature 2. / DapA-like / Dihydrodipicolinate synthetase family / Dihydrodipicolinate synthetase family / Aldolase-type TIM barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Campylobacter jejuni subsp. jejuni serotype O:2 (カンピロバクター)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.24 Å
データ登録者Saran, S. / Sanders, D.A.R.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada) カナダ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: B-FACTOR ANALYSIS SUGGEST THAT L-LYSINE AND R, R-BISLYSINE ALLOSTERICALLY INHIBIT Cj.DHDPS ENZYME BY DECREASING PROTEIN DYNAMICS.
著者: Saran, S. / Sanders, D.A.R.
履歴
登録2020年12月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase
B: 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase
C: 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase
D: 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase
E: 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase
F: 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)207,71636
ポリマ－205,1126
非ポリマー2,60430
水12,106672
1
A: 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase
B: 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase
C: 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase
D: 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)138,58826
ポリマ－136,7414
非ポリマー1,84622
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13880 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area40280 Å2
手法PISA
2
E: 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase
F: 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase
ヘテロ分子

E: 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase
F: 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)138,25720
ポリマ－136,7414
非ポリマー1,51616
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
Buried area12790 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area40760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.990, 230.190, 200.140
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 3 through 17 or (resid 18...
21(chain B and (resid 3 through 24 or resid 26...
31(chain C and (resid 3 through 17 or (resid 18...
41(chain D and (resid 3 through 17 or (resid 18...
51(chain E and (resid 3 through 17 or (resid 18...
61(chain F and (resid 3 through 17 or (resid 18...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSPHEPHE(chain A and (resid 3 through 17 or (resid 18...AA3 - 1715 - 29
12LYSLYSLYSLYS(chain A and (resid 3 through 17 or (resid 18...AA1830
13LYSLYSPHEPHE(chain A and (resid 3 through 17 or (resid 18...AA3 - 29815 - 310
21LYSLYSGLUGLU(chain B and (resid 3 through 24 or resid 26...BB3 - 2415 - 36
22SERSERTHRTHR(chain B and (resid 3 through 24 or resid 26...BB26 - 7338 - 85
23LYSLYSLYSLYS(chain B and (resid 3 through 24 or resid 26...BB7486
24LYSLYSPHEPHE(chain B and (resid 3 through 24 or resid 26...BB3 - 29815 - 310
25LYSLYSPHEPHE(chain B and (resid 3 through 24 or resid 26...BB3 - 29815 - 310
26LYSLYSPHEPHE(chain B and (resid 3 through 24 or resid 26...BB3 - 29815 - 310
27LYSLYSPHEPHE(chain B and (resid 3 through 24 or resid 26...BB3 - 29815 - 310
31LYSLYSPHEPHE(chain C and (resid 3 through 17 or (resid 18...CC3 - 1715 - 29
32LYSLYSLYSLYS(chain C and (resid 3 through 17 or (resid 18...CC1830
33LYSLYSPHEPHE(chain C and (resid 3 through 17 or (resid 18...CC3 - 29815 - 310
34LYSLYSPHEPHE(chain C and (resid 3 through 17 or (resid 18...CC3 - 29815 - 310
35LYSLYSPHEPHE(chain C and (resid 3 through 17 or (resid 18...CC3 - 29815 - 310
36LYSLYSPHEPHE(chain C and (resid 3 through 17 or (resid 18...CC3 - 29815 - 310
41LYSLYSPHEPHE(chain D and (resid 3 through 17 or (resid 18...DD3 - 1715 - 29
42LYSLYSLYSLYS(chain D and (resid 3 through 17 or (resid 18...DD1830
43ASPASPPHEPHE(chain D and (resid 3 through 17 or (resid 18...DD2 - 29814 - 310
44ASPASPPHEPHE(chain D and (resid 3 through 17 or (resid 18...DD2 - 29814 - 310
45ASPASPPHEPHE(chain D and (resid 3 through 17 or (resid 18...DD2 - 29814 - 310
46ASPASPPHEPHE(chain D and (resid 3 through 17 or (resid 18...DD2 - 29814 - 310
51LYSLYSPHEPHE(chain E and (resid 3 through 17 or (resid 18...EE3 - 1715 - 29
52LYSLYSLYSLYS(chain E and (resid 3 through 17 or (resid 18...EE1830
53LYSLYSPHEPHE(chain E and (resid 3 through 17 or (resid 18...EE3 - 29815 - 310
54LYSLYSPHEPHE(chain E and (resid 3 through 17 or (resid 18...EE3 - 29815 - 310
55LYSLYSPHEPHE(chain E and (resid 3 through 17 or (resid 18...EE3 - 29815 - 310
56LYSLYSPHEPHE(chain E and (resid 3 through 17 or (resid 18...EE3 - 29815 - 310
61LYSLYSPHEPHE(chain F and (resid 3 through 17 or (resid 18...FF3 - 1715 - 29
62LYSLYSLYSLYS(chain F and (resid 3 through 17 or (resid 18...FF1830
63ASPASPPHEPHE(chain F and (resid 3 through 17 or (resid 18...FF2 - 29814 - 310
64ASPASPPHEPHE(chain F and (resid 3 through 17 or (resid 18...FF2 - 29814 - 310
65ASPASPPHEPHE(chain F and (resid 3 through 17 or (resid 18...FF2 - 29814 - 310

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要素

-
タンパク質 , 1種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質
4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase / HTPA synthase


分子量: 34185.258 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Campylobacter jejuni subsp. jejuni serotype O:2 (strain ATCC 700819 / NCTC 11168) (カンピロバクター)
株: ATCC 700819 / NCTC 11168 / 遺伝子: dapA, Cj0806 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9PPB4, 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase

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非ポリマー , 7種, 702分子

#2: 化合物
ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 672 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.84 %
結晶化温度: 288.15 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 7.4
詳細: 0.3 M Magnesium acetate, 8 % PEG 8000, 0.1 M Sodium acetate (pH 7.4)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月31日
放射モノクロメーター: Double beam / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.24→45.89 Å / Num. obs: 93275 / % possible obs: 99.89 % / 冗長度: 15 % / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 2.24→2.32 Å / Rmerge(I) obs: 0.247 / Num. unique obs: 9191 / % possible all: 99.51

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-3000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4LY8

4ly8


解像度: 2.24→45.89 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.06 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2162 4663 5 %
Rwork0.1773 88594 -
obs0.1792 93257 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 90.12 Å2 / Biso mean: 36.5486 Å2 / Biso min: 18.01 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.24→45.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13641 0 171 672 14484
Biso mean--35.78 40.76 -
残基数----1778
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A5322X-RAY DIFFRACTION6.519TORSIONAL
12B5322X-RAY DIFFRACTION6.519TORSIONAL
13C5322X-RAY DIFFRACTION6.519TORSIONAL
14D5322X-RAY DIFFRACTION6.519TORSIONAL
15E5322X-RAY DIFFRACTION6.519TORSIONAL
16F5322X-RAY DIFFRACTION6.519TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.24-2.270.26811540.2374292399
2.27-2.290.29311520.23782887100
2.29-2.320.29561530.2112922100
2.32-2.350.23231560.21022958100
2.35-2.380.26521530.21172899100
2.38-2.410.24881540.20262941100
2.41-2.450.26511530.19072908100
2.45-2.480.2241540.18572910100
2.48-2.520.23841550.18182959100
2.52-2.560.26221530.17422897100
2.56-2.610.21131570.1692979100
2.61-2.660.24521530.17412911100
2.66-2.710.24181550.17922946100
2.71-2.760.24931540.18092919100
2.76-2.820.23431550.18142950100
2.82-2.890.24391550.18492939100
2.89-2.960.22731530.18672918100
2.96-3.040.21631560.17972968100
3.04-3.130.20511560.17472952100
3.13-3.230.24461560.18052961100
3.23-3.350.2391550.19452944100
3.35-3.480.18581540.1812937100
3.48-3.640.21841570.18292978100
3.64-3.830.18871560.17042958100
3.83-4.070.20541550.16242961100
4.07-4.380.2011580.16022993100
4.38-4.820.18091570.15042976100
4.82-5.520.21591580.17493010100
5.52-6.950.20421600.18643046100
6.95-100.1741660.1599314499
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 1.9963 Å / Origin y: 9.7044 Å / Origin z: 29.5946 Å
111213212223313233
T0.2193 Å2-0.0185 Å20.0094 Å2-0.2325 Å20.0219 Å2--0.217 Å2
L0.1681 °2-0.2092 °20.1829 °2-0.3983 °2-0.2947 °2--0.2715 °2
S-0.0091 Å °-0.0192 Å °-0.0058 Å °0.0347 Å °0.0285 Å °0.0404 Å °0.006 Å °-0.0322 Å °-0.0235 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA3 - 298
2X-RAY DIFFRACTION1allB3 - 298
3X-RAY DIFFRACTION1allC3 - 298
4X-RAY DIFFRACTION1allD2 - 298
5X-RAY DIFFRACTION1allE3 - 298
6X-RAY DIFFRACTION1allF2 - 298
7X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 733
8X-RAY DIFFRACTION1allG1 - 6
9X-RAY DIFFRACTION1allH1 - 3
10X-RAY DIFFRACTION1allI6 - 16
11X-RAY DIFFRACTION1allJ1 - 5
12X-RAY DIFFRACTION1allK1 - 2
13X-RAY DIFFRACTION1allL1 - 7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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