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- PDB-7kpy: Crystal structure of CBP bromodomain liganded with UMB298 (compou... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7kpy
タイトルCrystal structure of CBP bromodomain liganded with UMB298 (compound 23)
要素Histone acetyltransferase
キーワードTRANSCRIPTION / epigenetics / inhibitor / drug development / multi domain proteins
機能・相同性
機能・相同性情報


histone acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / transcription coregulator activity / nuclear body / regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Histone acetyltransferase p300-like, PHD domain / Coactivator CBP, KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / CBP/p300-type histone acetyltransferase domain / CBP/p300, atypical RING domain superfamily / KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / KIX domain profile. / CBP/p300-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. ...: / Histone acetyltransferase p300-like, PHD domain / Coactivator CBP, KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / CBP/p300-type histone acetyltransferase domain / CBP/p300, atypical RING domain superfamily / KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / KIX domain profile. / CBP/p300-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Histone acetyltransferase Rtt109/CBP / Histone acetylation protein / Histone acetylation protein / Coactivator CBP, KIX domain superfamily / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-WU1 / histone acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Schonbrunn, E. / Bikowitz, M.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2021
タイトル: Development of Dimethylisoxazole-Attached Imidazo[1,2- a ]pyridines as Potent and Selective CBP/P300 Inhibitors.
著者: Muthengi, A. / Wimalasena, V.K. / Yosief, H.O. / Bikowitz, M.J. / Sigua, L.H. / Wang, T. / Li, D. / Gaieb, Z. / Dhawan, G. / Liu, S. / Erickson, J. / Amaro, R.E. / Schonbrunn, E. / Qi, J. / Zhang, W.
履歴
登録2020年11月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年5月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase
B: Histone acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8407
ポリマ－27,6962
非ポリマー1,1445
水3,639202
1
A: Histone acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3893
ポリマ－13,8481
非ポリマー5412
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Histone acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4514
ポリマ－13,8481
非ポリマー6033
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.880, 34.680, 90.740
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 116.246, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1396-

HOH

21A-1406-

HOH

31B-1383-

HOH

41B-1396-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Histone acetyltransferase


分子量: 13847.882 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CREBBP / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: I3L466, histone acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-WU1 / 2-[2-(3-chloranyl-4-methoxy-phenyl)ethyl]-~{N}-cyclohexyl-7-(3,5-dimethyl-1,2-oxazol-4-yl)imidazo[1,2-a]pyridin-3-amine


分子量: 479.014 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H31ClN4O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 202 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.29 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M Bis-Tris, pH 5.5 25% w/v Polyethylene glycol 3,350

-
データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.03319 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年7月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03319 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→19.17 Å / Num. obs: 27564 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 22.05 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rrim(I) all: 0.103 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 1.7→1.74 Å / Num. unique obs: 1995 / CC1/2: 0.743 / Rrim(I) all: 0.844 / % possible all: 96.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
DIALSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4NR7

4nr7


解像度: 1.7→19.17 Å / SU ML: 0.2509 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.8884
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2388 1379 5 %random
Rwork0.2019 26178 --
obs0.2038 27557 98.35 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 26.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→19.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1924 0 80 202 2206
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00722109
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.05342870
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0576288
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0072366
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.3267287
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.760.38191360.30282583X-RAY DIFFRACTION97.25
1.76-1.830.31931350.26122558X-RAY DIFFRACTION97.19
1.83-1.910.3471370.24762599X-RAY DIFFRACTION98.49
1.91-2.020.32411360.23372583X-RAY DIFFRACTION98.02
2.02-2.140.27391350.20372566X-RAY DIFFRACTION97.9
2.14-2.310.22981390.20062639X-RAY DIFFRACTION98.69
2.31-2.540.24871380.20282628X-RAY DIFFRACTION99
2.54-2.90.22971390.21142632X-RAY DIFFRACTION99.14
2.9-3.660.19981400.18972654X-RAY DIFFRACTION99.08
3.66-19.170.20981440.17612736X-RAY DIFFRACTION98.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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