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- PDB-7klo: Solution structure of the PHD1 domain of histone demethylase KDM5A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7klo
タイトルSolution structure of the PHD1 domain of histone demethylase KDM5A
要素Lysine-specific demethylase 5A
キーワードGENE REGULATION / PHD / H3 / Epigenetics / KDM5A
機能・相同性
機能・相同性情報


facultative heterochromatin formation / [histone H3]-trimethyl-L-lysine4 demethylase / histone H3K4me/H3K4me2/H3K4me3 demethylase activity / regulation of DNA-binding transcription factor activity / enzyme inhibitor activity / histone demethylase activity / methylated histone binding / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / circadian regulation of gene expression / HDMs demethylate histones ...facultative heterochromatin formation / [histone H3]-trimethyl-L-lysine4 demethylase / histone H3K4me/H3K4me2/H3K4me3 demethylase activity / regulation of DNA-binding transcription factor activity / enzyme inhibitor activity / histone demethylase activity / methylated histone binding / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / circadian regulation of gene expression / HDMs demethylate histones / chromatin DNA binding / histone binding / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / nucleolus / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / : / Lysine-specific demethylase 5, C-terminal helical domain / Lysine-specific demethylase-like domain / PLU-1-like protein / Zinc finger, C5HC2-type / C5HC2 zinc finger ...: / : / : / : / : / Lysine-specific demethylase 5, C-terminal helical domain / Lysine-specific demethylase-like domain / PLU-1-like protein / Zinc finger, C5HC2-type / C5HC2 zinc finger / ARID/BRIGHT DNA binding domain / ARID DNA-binding domain / ARID DNA-binding domain superfamily / ARID/BRIGHT DNA binding domain / ARID domain profile. / BRIGHT, ARID (A/T-rich interaction domain) domain / JmjN domain / jmjN domain / JmjN domain profile. / Small domain found in the jumonji family of transcription factors / JmjC domain, hydroxylase / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Lysine-specific demethylase 5A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Longbotham, E.J. / Kelly, M.J.S. / Fujimori, D.G.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM114044 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM114044-03S1 米国
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2021
タイトル: Recognition of Histone H3 Methylation States by the PHD1 Domain of Histone Demethylase KDM5A.
著者: Longbotham, J.E. / Kelly, M.J.S. / Fujimori, D.G.
履歴
登録2020年10月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年3月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysine-specific demethylase 5A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,7363
ポリマ－6,6061
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1medoid

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要素

#1: タンパク質 Lysine-specific demethylase 5A / Histone demethylase JARID1A / Jumonji/ARID domain-containing protein 1A / Retinoblastoma-binding ...Histone demethylase JARID1A / Jumonji/ARID domain-containing protein 1A / Retinoblastoma-binding protein 2 / RBBP-2 / [histone H3]-trimethyl-L-lysine(4) demethylase 5A


分子量: 6605.556 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KDM5A, JARID1A, RBBP2, RBP2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P29375, [histone H3]-trimethyl-L-lysine4 demethylase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
112isotropic1CBCA(CO)NH
122isotropic1CBCANH
131isotropic13D (H)CC(CO)NH-TOCSY
141isotropic13D H(CC)(CO)NH-TOCSY
151isotropic13D (H)CCH-TOCSY
161isotropic13D NOESY
171isotropic1N HSQC
181isotropic1C HSQC

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution1900 uM U-13C, 99%; U-15N, 99 % PHD1, 50 mM HEPES, 150 mM NaCl, 5 mM beta-mercaptoethanol, 0.1 mM ZnCl2, 95% H2O/5% D2O3D_structure_sample95% H2O/5% D2O
solution2550 uM U-13C, 99%; U-15N, 99 % PHD1, 50 mM HEPES, 150 mM NaCl, 5 mM beta-mercaptoethanol, 0.1 mM ZnCl2, 95% H2O/5% D2O3D_assignment_sample95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
900 uMPHD1U-13C, 99%; U-15N, 99 %1
50 mMHEPESnatural abundance1
150 mMNaClnatural abundance1
5 mMbeta-mercaptoethanolnatural abundance1
0.1 mMZnCl2natural abundance1
550 uMPHD1U-13C, 99%; U-15N, 99 %2
50 mMHEPESnatural abundance2
150 mMNaClnatural abundance2
5 mMbeta-mercaptoethanolnatural abundance2
0.1 mMZnCl2natural abundance2
試料状態イオン強度: 150 mM / Label: 3D_structure_sample / pH: 7.5 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA2.3.2Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
ARIA2.3.2Linge, O'Donoghue and Nilgesstructure calculation
CcpNmr Analysis2.4.2CCPNchemical shift assignment
CcpNmr Analysis2.4.2CCPNpeak picking
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: medoid
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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