[日本語] English
万見
- PDB-7kl8: Structure of F420 binding protein Rv1558 from Mycobacterium tuber... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7kl8
タイトルStructure of F420 binding protein Rv1558 from Mycobacterium tuberculosis with F420 bound
要素Deazaflavin-dependent nitroreductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / F420 / FDOR
機能・相同性酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; 他の既知の電子受容体を用いる / F420H(2)-dependent quinone reductase / F420H(2)-dependent quinone reductase / FMN-binding split barrel / 酸化還元酵素 / oxidoreductase activity / COENZYME F420-3 / COENZYME F420 / Deazaflavin-dependent nitroreductase
機能・相同性情報
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.469 Å
データ登録者Lee, B.M. / Tan, L.L. / Jackson, C.J.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1128929 オーストラリア
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2021
タイトル: Potency boost of a Mycobacterium tuberculosis dihydrofolate reductase inhibitor by multienzyme F 420 H 2 -dependent reduction.
著者: Aragaw, W.W. / Lee, B.M. / Yang, X. / Zimmerman, M.D. / Gengenbacher, M. / Dartois, V. / Chui, W.K. / Jackson, C.J. / Dick, T.
履歴
登録2020年10月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年3月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Deazaflavin-dependent nitroreductase
B: Deazaflavin-dependent nitroreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,64410
ポリマ－31,3912
非ポリマー2,2538
水52229
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4170 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area14570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)169.544, 169.544, 169.544
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number212
Space group name H-MP4332

-
要素

#1: タンパク質 Deazaflavin-dependent nitroreductase / Rv1558 / F420H(2)-dependent quinone reductase / Nitroreductase / Nitroreductase family deazaflavin- ...Rv1558 / F420H(2)-dependent quinone reductase / Nitroreductase / Nitroreductase family deazaflavin-dependent oxidoreductase


分子量: 15695.688 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: CAB90_01754, DSI38_14865, E5M52_02625, ERS007663_00055, ERS007665_00099, ERS007670_00350, ERS007679_03028, ERS007681_00165, ERS007688_03909, ERS007703_00001, ERS007720_01803, ERS007722_ ...遺伝子: CAB90_01754, DSI38_14865, E5M52_02625, ERS007663_00055, ERS007665_00099, ERS007670_00350, ERS007679_03028, ERS007681_00165, ERS007688_03909, ERS007703_00001, ERS007720_01803, ERS007722_00045, ERS007741_00109, ERS013471_00965, ERS023446_01350, ERS024276_03277, ERS027646_02383, ERS027659_01827, ERS027661_02140, ERS075361_00097, ERS094182_01470, F6W99_00117, FRD82_03855, SAMEA2683035_03185
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A045KKP3, 酸化還元酵素, 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; 他の既知の電子受容体を用いる
#2: 化合物 ChemComp-6J4 / COENZYME F420-3


分子量: 902.707 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H43N6O21P
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-F42 / COENZYME F420 / 補酵素F420


分子量: 773.593 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H36N5O18P
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 6.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 80.99 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M Sodium citrate pH 5.8, 0.5 M Ammonium sulfate, 1 M Lithium sulfate, and 3 % Glycerol (v/v)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.953719973564 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.953719973564 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.469→48.99 Å / Num. obs: 30473 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 78.5 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.187 / Rpim(I) all: 0.028 / Net I/σ(I): 28.5
反射 シェル解像度: 2.469→2.558 Å / Rmerge(I) obs: 5.963 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 2899 / CC1/2: 0.416 / Rpim(I) all: 0.945 / % possible all: 97.54

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3R5R

3r5r


解像度: 2.469→48.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / SU B: 14.276 / SU ML: 0.145 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.177 / ESU R Free: 0.159 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22012 1595 5.2 %RANDOM
Rwork0.20003 ---
obs0.20106 28938 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 83.23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.469→48.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2216 0 145 29 2390
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0182419
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022154
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2481.8583312
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9962.8975003
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.495278
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.57323.084107
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.9115364
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.2441516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2351
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022649
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02481
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0954.7341118
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.0954.7321117
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.2767.0981394
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.2757.11395
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2255.4581301
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.9915.3271276
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.6377.8591883
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.46656.2962662
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.48156.2782661
LS精密化 シェル解像度: 2.469→2.531 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 118 -
Rwork0.364 2073 -
obs--97.73 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.406-1.23170.42825.30830.81411.97870.26460.5524-0.3228-0.532-0.06710.5380.0402-0.1368-0.19750.27060.0873-0.04960.15440.10360.3938-12.064-25.515-46.695
22.32541.4301-0.20515.14510.32093.23630.0339-0.3715-0.08130.6335-0.00180.0566-0.31170.1044-0.03220.34090.1060.08260.12130.10950.3195-2.394-3.971-29.254
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A6 - 145
2X-RAY DIFFRACTION2B6 - 145

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る