[日本語] English
万見
- PDB-7kil: Crystal structure of the mouse lipin-1 M-Lip domain with zinc -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7kil
タイトルCrystal structure of the mouse lipin-1 M-Lip domain with zinc
要素Isoform 2 of Phosphatidate phosphatase LPIN1
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / lipin / M-Lip / dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis of PE / Triglyceride biosynthesis / phosphatidate phosphatase / Synthesis of PC / phosphatidate phosphatase activity / Depolymerization of the Nuclear Lamina / triglyceride mobilization / phosphatidylethanolamine metabolic process / triglyceride biosynthetic process / phosphatidic acid metabolic process ...Synthesis of PE / Triglyceride biosynthesis / phosphatidate phosphatase / Synthesis of PC / phosphatidate phosphatase activity / Depolymerization of the Nuclear Lamina / triglyceride mobilization / phosphatidylethanolamine metabolic process / triglyceride biosynthetic process / phosphatidic acid metabolic process / fatty acid catabolic process / ruffle organization / peroxisome proliferator activated receptor binding / mitochondrial fission / regulation of fat cell differentiation / fat cell differentiation / lipid metabolic process / histone deacetylase binding / cellular response to insulin stimulus / positive regulation of cold-induced thermogenesis / actin cytoskeleton organization / nuclear membrane / transcription regulator complex / mitochondrial outer membrane / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / immune response / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lipin, middle domain / Lipin/Ned1/Smp2 multi-domain protein middle domain / Lipin, N-terminal / Lipin/Ned1/Smp2 (LNS2) / LIPIN family / lipin, N-terminal conserved region / LNS2 (Lipin/Ned1/Smp2) / LNS2/PITP / LNS2 / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidate phosphatase LPIN1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.898 Å
データ登録者Gu, W. / Airola, M.V.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM128666 米国
American Heart Association17SDG33410860 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: The middle lipin domain adopts a membrane-binding dimeric protein fold.
著者: Gu, W. / Gao, S. / Wang, H. / Fleming, K.D. / Hoffmann, R.M. / Yang, J.W. / Patel, N.M. / Choi, Y.M. / Burke, J.E. / Reue, K. / Airola, M.V.
履歴
登録2020年10月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Isoform 2 of Phosphatidate phosphatase LPIN1
B: Isoform 2 of Phosphatidate phosphatase LPIN1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,11621
ポリマ－20,2032
非ポリマー91319
水4,197233
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4420 Å2
ΔGint-315 kcal/mol
Surface area9520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.284, 58.554, 42.897
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.060, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and resid 6 through 91)
21chain B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain A and resid 6 through 91)A6 - 91
211chain BB463 - 548

-
要素

#1: タンパク質 Isoform 2 of Phosphatidate phosphatase LPIN1 / Fatty liver dystrophy protein / Lipin-1


分子量: 10101.611 Da / 分子数: 2 / 断片: M-Lip domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Lpin1, Fld / プラスミド: ppSUMO / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): RIPL / 参照: UniProt: Q91ZP3
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 233 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.38 % / Mosaicity: 0 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: ZnAcetate

-
データ収集

回折平均測定温度: 193 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-2 / 波長: 1.282 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.282 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.898→42.238 Å / Num. obs: 13277 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 19.74 Å2 / CC1/2: 0.971 / Rmerge(I) obs: 0.284 / Rpim(I) all: 0.118 / Rrim(I) all: 0.308 / Net I/σ(I): 3.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.898-1.955.91.1956949660.5540.5361.3091.2100
8.5-42.236.50.18910121550.9570.0810.2068.699.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.6.2データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
xia2データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7KIH

7kih


解像度: 1.898→42.238 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 30.24 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2556 1314 9.97 %
Rwork0.2222 11869 -
obs0.2255 13183 99.08 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 100.27 Å2 / Biso mean: 29.6388 Å2 / Biso min: 11.43 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.898→42.238 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1352 0 19 233 1604
Biso mean--45.92 37.35 -
残基数----174
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A776X-RAY DIFFRACTION7.225TORSIONAL
12B776X-RAY DIFFRACTION7.225TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.898-1.97380.43481400.3561125596
1.9738-2.06360.36391430.3149132199
2.0636-2.17240.32111460.2606130899
2.1724-2.30850.24751470.2258130599
2.3085-2.48670.2351490.21011333100
2.4867-2.73690.25221390.21651305100
2.7369-3.13290.22021510.21151353100
3.1329-3.94660.21961470.17411324100
3.9466-42.2380.23421520.20931365100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る