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万見
- PDB-7k7a: Transmembrane structure of TNFR1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7k7a
タイトルTransmembrane structure of TNFR1
要素Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A
キーワードAPOPTOSIS / TRANSMEMBRANE HELIX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of amide metabolic process / tumor necrosis factor receptor superfamily complex / pulmonary valve development / aortic valve development / tumor necrosis factor receptor activity / positive regulation of lipid metabolic process / negative regulation of extracellular matrix constituent secretion / positive regulation of apoptotic process involved in morphogenesis / regulation of membrane lipid metabolic process / TNFs bind their physiological receptors ...positive regulation of amide metabolic process / tumor necrosis factor receptor superfamily complex / pulmonary valve development / aortic valve development / tumor necrosis factor receptor activity / positive regulation of lipid metabolic process / negative regulation of extracellular matrix constituent secretion / positive regulation of apoptotic process involved in morphogenesis / regulation of membrane lipid metabolic process / TNFs bind their physiological receptors / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / tumor necrosis factor binding / TNF signaling / regulation of establishment of endothelial barrier / TNFR1-mediated ceramide production / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / TNFR1-induced proapoptotic signaling / prostaglandin metabolic process / positive regulation of execution phase of apoptosis / Interleukin-10 signaling / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / protein localization to plasma membrane / Regulation of TNFR1 signaling / cytokine-mediated signaling pathway / negative regulation of inflammatory response / positive regulation of inflammatory response / cellular response to mechanical stimulus / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / transcription by RNA polymerase II / receptor complex / defense response to bacterium / inflammatory response / membrane raft / Golgi membrane / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tumour necrosis factor receptor 1A / Tumor necrosis factor receptor 1A, N-terminal / Tumor necrosis factor receptor 1A, death domain / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / TNFR/NGFR family cysteine-rich region signature. / Tumor necrosis factor receptor / nerve growth factor receptor repeats. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). ...Tumour necrosis factor receptor 1A / Tumor necrosis factor receptor 1A, N-terminal / Tumor necrosis factor receptor 1A, death domain / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / TNFR/NGFR family cysteine-rich region signature. / Tumor necrosis factor receptor / nerve growth factor receptor repeats. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Zhao, L. / Chou, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Center for Complementary and Integrative Health (NIH/NCCIH) 米国
引用ジャーナル: Front Cell Dev Biol / 年: 2020
タイトル: The Diversity and Similarity of Transmembrane Trimerization of TNF Receptors.
著者: Zhao, L. / Fu, Q. / Pan, L. / Piai, A. / Chou, J.J.
履歴
登録2020年9月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年11月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A
B: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A
C: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,1133
ポリマ－10,1133
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area1920 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area8470 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A / Tumor necrosis factor receptor 1 / TNF-R1 / Tumor necrosis factor receptor type I / TNFR-I / p55 / p60


分子量: 3371.109 Da / 分子数: 3 / 変異: C223A, M233A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNFRSF1A, TNFAR, TNFR1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19438

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic13D HNCO
121isotropic13D HNCA
131isotropic13D HN(CA)CO
142isotropic23D 1H-15N NOESY
153isotropic33D 1H-15N NOESY
163isotropic23D 1H-13C NOESY FOR METHYLS
172isotropic22D 1H-13C HSQC

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
bicelle10.7 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-80% 2H] Protein, 20 mM sodium phosphate, 50 mM DMPC, 100 mM DHPC, 90% H2O/10% D2Otriple res_sample90% H2O/10% D2O
bicelle30.4 mM [U-100% 13C] Protein A, 20 mM sodium phosphate, 50 mM DMPC, 100 mM DHPC, 0.4 mM [U-100% 2H; U-100% 15N] Protein B, 90% H2O/10% D2OInter_sample90% H2O/10% D2O
bicelle20.7 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Protein, 20 mM sodium phosphate, 50 mM DMPC, 100 mM DHPC, 90% H2O/10% D2OIntra_sample90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.7 mMProtein[U-100% 13C; U-100% 15N; U-80% 2H]1
20 mMsodium phosphatenatural abundance1
50 mMDMPCnatural abundance1
100 mMDHPCnatural abundance1
0.4 mMProtein A[U-100% 13C]3
20 mMsodium phosphatenatural abundance3
50 mMDMPCnatural abundance3
100 mMDHPCnatural abundance3
0.4 mMProtein B[U-100% 2H; U-100% 15N]3
0.7 mMProtein[U-100% 13C; U-100% 15N]2
20 mMsodium phosphatenatural abundance2
50 mMDMPCnatural abundance2
100 mMDHPCnatural abundance2
試料状態イオン強度: 50 mM / Label: triple res / pH: 6.8 / 圧: 1 atm / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE7502
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8003

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解析

NMR software
名称開発者分類
XEASYBartelschemical shift assignment
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clorestructure calculation
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 2
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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