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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7k0c | |||||||||||||||||||||||||||||||||
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タイトル | Structure of Secretory IgM Core | |||||||||||||||||||||||||||||||||
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![]() | IMMUNE SYSTEM / Immunoglobulin M | |||||||||||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() hexameric IgM immunoglobulin complex / polymeric immunoglobulin receptor activity / immunoglobulin transcytosis in epithelial cells mediated by polymeric immunoglobulin receptor / polymeric immunoglobulin binding / IgM B cell receptor complex / dimeric IgA immunoglobulin complex / secretory dimeric IgA immunoglobulin complex / pentameric IgM immunoglobulin complex / monomeric IgA immunoglobulin complex / Fc receptor signaling pathway ...hexameric IgM immunoglobulin complex / polymeric immunoglobulin receptor activity / immunoglobulin transcytosis in epithelial cells mediated by polymeric immunoglobulin receptor / polymeric immunoglobulin binding / IgM B cell receptor complex / dimeric IgA immunoglobulin complex / secretory dimeric IgA immunoglobulin complex / pentameric IgM immunoglobulin complex / monomeric IgA immunoglobulin complex / Fc receptor signaling pathway / secretory IgA immunoglobulin complex / IgA binding / pre-B cell allelic exclusion / IgM immunoglobulin complex / detection of chemical stimulus involved in sensory perception of bitter taste / glomerular filtration / CD22 mediated BCR regulation / immunoglobulin receptor binding / azurophil granule membrane / receptor clustering / positive regulation of respiratory burst / humoral immune response / Scavenging of heme from plasma / antigen binding / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Cell surface interactions at the vascular wall / B cell receptor signaling pathway / epidermal growth factor receptor signaling pathway / antibacterial humoral response / transmembrane signaling receptor activity / protein-containing complex assembly / protein-macromolecule adaptor activity / defense response to Gram-negative bacterium / blood microparticle / adaptive immune response / Potential therapeutics for SARS / receptor complex / immune response / innate immune response / Neutrophil degranulation / cell surface / signal transduction / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | Kumar, N. / Arthur, C.P. / Ciferri, C. / Matsumoto, M.L. | |||||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure of the human secretory immunoglobulin M core. 著者: Nikit Kumar / Christopher P Arthur / Claudio Ciferri / Marissa L Matsumoto / ![]() 要旨: Immunoglobulins (Ig) A and M are the only human antibodies that form oligomers and undergo transcytosis to mucosal secretions via the polymeric Ig receptor (pIgR). When complexed with the J-chain (JC) ...Immunoglobulins (Ig) A and M are the only human antibodies that form oligomers and undergo transcytosis to mucosal secretions via the polymeric Ig receptor (pIgR). When complexed with the J-chain (JC) and the secretory component (SC) of pIgR, secretory IgA and IgM (sIgA and sIgM) play critical roles in host-pathogen defense. Recently, we determined the structure of sIgA-Fc which elucidated the mechanism of polymeric IgA assembly and revealed an extensive binding interface between IgA-Fc, JC, and SC. Despite low sequence identity shared with IgA-Fc, IgM-Fc also undergoes JC-mediated assembly and binds pIgR. Here, we report the structure of sIgM-Fc and carryout a systematic comparison to sIgA-Fc. Our structural analysis reveals a remarkably conserved mechanism of JC-templated oligomerization and SC recognition of both IgM and IgA through a highly conserved network of interactions. These studies reveal the structurally conserved features of sIgM and sIgA required for function in mucosal immunity. | |||||||||||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 517.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 416.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 65154.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P01833 | ||||||||
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#2: タンパク質 | 分子量: 40677.605 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P01871 #3: タンパク質 | | 分子量: 15611.458 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P01591 #4: 多糖 | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | Has protein modification | Y | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Structure of the Human Secretory Immunoglobulin M Core タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT | |||||||||||||||
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分子量 | 値: 480 kDa/nm / 実験値: NO | |||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() | |||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() | |||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.2 | |||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Sample was monodisperse. | |||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R0.6/1 | |||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K 詳細: Blot for 3.5 seconds before plunging with blot force 7. |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 165000 X / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 0.2 sec. / 電子線照射量: 1.02 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 50 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.18.1_3865: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 244123 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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