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- PDB-7jof: Calcium-bound C2A Domain from Human Dysferlin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7jof
タイトルCalcium-bound C2A Domain from Human Dysferlin
要素Isoform 6 of Dysferlin
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Membrane repair / calcium-binding / C2 domain / phospholipid binding
機能・相同性
機能・相同性情報


monocyte activation involved in immune response / T-tubule organization / vesicle fusion / regulation of neurotransmitter secretion / plasma membrane repair / macrophage activation involved in immune response / calcium-dependent phospholipid binding / negative regulation of phagocytosis / centriolar satellite / endocytic vesicle ...monocyte activation involved in immune response / T-tubule organization / vesicle fusion / regulation of neurotransmitter secretion / plasma membrane repair / macrophage activation involved in immune response / calcium-dependent phospholipid binding / negative regulation of phagocytosis / centriolar satellite / endocytic vesicle / Smooth Muscle Contraction / T-tubule / cytoplasmic vesicle membrane / phospholipid binding / sarcolemma / synaptic vesicle membrane / late endosome / early endosome / endosome / calcium ion binding / extracellular exosome / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ferlin A-domain / FerA (NUC095) domain / FerA / Ferlin B-domain / FerIin domain / Ferlin, C-terminal domain / Ferlin, second C2 domain / Ferlin family / Ferlin, third C2 domain / Ferlin, fourth C2 domain ...Ferlin A-domain / FerA (NUC095) domain / FerA / Ferlin B-domain / FerIin domain / Ferlin, C-terminal domain / Ferlin, second C2 domain / Ferlin family / Ferlin, third C2 domain / Ferlin, fourth C2 domain / Ferlin, fifth C2 domain / Ferlin, sixth C2 domain / Ferlin, first C2 domain / FerB (NUC096) domain / FerI (NUC094) domain / Ferlin C-terminus / FerB / FerI / Peroxin/Ferlin domain / Dysferlin domain, N-terminal region. / Dysferlin domain, C-terminal region. / C2 domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain profile. / C2 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Tadayon, R. / Wang, Y. / Santamaria, L. / Mercier, P. / Forristal, C. / Shaw, G.S.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)FRN-93520 カナダ
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2021
タイトル: Calcium binds and rigidifies the dysferlin C2A domain in a tightly coupled manner.
著者: Wang, Y. / Tadayon, R. / Santamaria, L. / Mercier, P. / Forristal, C.J. / Shaw, G.S.
履歴
登録2020年8月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform 6 of Dysferlin
B: Isoform 6 of Dysferlin
C: Isoform 6 of Dysferlin
D: Isoform 6 of Dysferlin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,38412
ポリマ－59,0634
非ポリマー3218
水6,810378
1
A: Isoform 6 of Dysferlin
ヘテロ分子

B: Isoform 6 of Dysferlin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,6926
ポリマ－29,5322
非ポリマー1604
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
Buried area1460 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area13180 Å2
手法PISA
2
C: Isoform 6 of Dysferlin
ヘテロ分子

D: Isoform 6 of Dysferlin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,6926
ポリマ－29,5322
非ポリマー1604
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_455x-1,y,z1
Buried area1400 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area13310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.520, 54.780, 57.340
Angle α, β, γ (deg.)116.800, 103.470, 92.920
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質
Isoform 6 of Dysferlin / Dystrophy-associated fer-1-like protein / Fer-1-like protein 1


分子量: 14765.858 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYSF, FER1L1 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O75923
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 378 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.27 %
結晶化温度: 283.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 mM magnesium chloride hexahydrate, 0.1 M Tris hydrochloride, and 30% Polyethylene glycol 4,000 (commercial reagent kit from Hampton Research, HR2-130) at pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2017年2月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→23.72 Å / Num. obs: 28309 / % possible obs: 87.6 % / 冗長度: 1.7 % / Biso Wilson estimate: 12.26 Å2 / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rpim(I) all: 0.061 / Rrim(I) all: 0.086 / Net I/σ(I): 9 / Num. measured all: 47404
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.99-2.041.60.155236914410.9170.1550.2194.560.6
8.91-23.721.90.0425402880.980.0420.05918.979.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
Aimlessデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
MOSFLMデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ihb

4ihb


解像度: 2→9.986 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 24.86 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2487 1365 4.89 %
Rwork0.2412 26562 -
obs0.2415 27927 88.04 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 69.31 Å2 / Biso mean: 17.5728 Å2 / Biso min: 1.68 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→9.986 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3842 0 8 378 4228
Biso mean--8.63 19.39 -
残基数----496
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2-2.07090.2839900.2684206568
2.0709-2.1530.25521210.2506266788
2.153-2.24990.27821480.2519267589
2.2499-2.3670.29471330.2535272989
3.3841-4.20980.25481100.2118279392
4.2098-9.9860.21261490.2141268189

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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