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万見
- PDB-7jno: X-ray crystallographic structure of the NS3 helicase domain from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7jno
タイトルX-ray crystallographic structure of the NS3 helicase domain from Tick-borne encephalitis virus
要素Serine protease NS3
キーワードVIRAL PROTEIN / HYDROLASE / Helicase
機能・相同性
機能・相同性情報


flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / methyltransferase cap1 activity ...flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / methyltransferase cap1 activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / protein dimerization activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / RNA helicase / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont-mediated activation of host autophagy / serine-type endopeptidase activity / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell nucleus / virion membrane / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / extracellular region / ATP binding / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Genome polyprotein, Flavivirus / : / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. ...Genome polyprotein, Flavivirus / : / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Tick-borne encephalitis virus (ダニ媒介脳炎ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Weeks, S.D. / Munwar, A. / Lucero, H.A. / Bandara, A. / Munawar, A.H.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of Tickborne Encephalitis Virus NS3-Helicase and implications for drug design
著者: Weeks, S.D. / Fahem, S. / Bandara, A. / Munwar, A. / Lucero, H.A. / Munawar, A.H.
履歴
登録2020年8月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine protease NS3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,3221
ポリマ－49,3221
非ポリマー00
水3,315184
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.787, 55.442, 91.267
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.750, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Serine protease NS3 / NS3 RNA helicase


分子量: 49321.531 Da / 分子数: 1 / 断片: Helicase domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Tick-borne encephalitis virus (ダニ媒介脳炎ウイルス)
株: Hypr / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2(DE3) / 参照: UniProt: Q01299, RNA helicase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 184 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.97 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Crystals were initially identified in the Morpheus II screen condition G5 (15% PEG 3K, 20% 1,2,4 butanetriol, 1% NDSB-256, 20 mM arginine, 20 mM threonine, 20 mM histidine, 20 mM ...詳細: Crystals were initially identified in the Morpheus II screen condition G5 (15% PEG 3K, 20% 1,2,4 butanetriol, 1% NDSB-256, 20 mM arginine, 20 mM threonine, 20 mM histidine, 20 mM hydroxylysine, 20 mM trans-4-hydroxy-L-proline, and buffered by 50 mM BES and 50 mM triethanolamine at pH 7.5). Seeds were generated from this condition and used for random microseed matrix screening (rMMS) using a protein concentration of 10-12 mg/ml. Final crystals were identified in the Index HT screen condition H2 (0.2 M Potassium sodium tartrate tetrahydrate, 20% w/v Polyethylene glycol 3,350). Crystals were cryoprotected by transfer to a drop containing a 4:1 ratio of precipitant ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 0.920089 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年9月6日
放射モノクロメーター: Double Crystal Monochromator, Si111
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.920089 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→45.55 Å / Num. obs: 31169 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 6.1 % / CC1/2: 0.986 / Rmerge(I) obs: 0.123 / Rpim(I) all: 0.053 / Rrim(I) all: 0.135 / Net I/σ(I): 7.7 / Num. measured all: 190446 / Scaling rejects: 1730
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.95-24.20.28892221170.4530.1620.3272.793.7
8.72-45.556.70.06425403780.9960.0260.06913.699.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
xia20.6.467-geb301d90-dials-2.2データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5GJC

5gjc


解像度: 1.95→45.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 8.227 / SU ML: 0.117 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.173 / ESU R Free: 0.154 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2237 1523 4.9 %RANDOM
Rwork0.1821 ---
obs0.1841 29614 99.45 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 71.37 Å2 / Biso mean: 26.02 Å2 / Biso min: 13.21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.16 Å2-0 Å21.36 Å2
2---2.97 Å20 Å2
3---1.62 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.95→45.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3346 0 0 184 3530
Biso mean---30.88 -
残基数----427
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0133441
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0173153
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6321.6524670
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3711.5827273
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7515429
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.3620.251199
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.28115569
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7391537
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2447
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.023922
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02789
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.001 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.254 120 -
Rwork0.21 1998 -
all-2118 -
obs--93.39 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 11.418 Å / Origin y: 7.42 Å / Origin z: 22.113 Å
111213212223313233
T0.0232 Å2-0.031 Å20.0097 Å2-0.1183 Å2-0.0221 Å2--0.0114 Å2
L0.8332 °2-0.1093 °2-0.6059 °2-1.5447 °2-0.2286 °2--1.2952 °2
S0.0131 Å °-0.0485 Å °-0.0478 Å °0.0326 Å °-0.0153 Å °0.0222 Å °0.0334 Å °0.1057 Å °0.0023 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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