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- PDB-7fse: Crystal Structure of T. maritima reverse gyrase with a minimal latch -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7fse
タイトルCrystal Structure of T. maritima reverse gyrase with a minimal latch
要素Reverse gyrase
キーワードHydrolase / Isomerase / TOPOISOMERASE / DNA SUPERCOILING / ARCHAEA / HELICASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Isomerases; Isomerases altering macromolecular conformation; Enzymes altering nucleic acid conformation / reverse gyrase activity / DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) activity / DNA unwinding involved in DNA replication / DNA topological change / ATP hydrolysis activity / DNA binding / zinc ion binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Reverse gyrase, zinc finger / Reverse gyrase zinc finger / Reverse gyrase / Reverse gyrase, TOPRIM domain / Zinc finger reverse gyrase N-terminal-type profile. / Zinc finger reverse gyrase C-terminal-type profile. / Topoisomerase (Topo) IA-type catalytic domain profile. / DNA topoisomerase, type IA, domain 2 / DNA topoisomerase, type IA, DNA-binding domain / DNA topoisomerase, type IA, central ...Reverse gyrase, zinc finger / Reverse gyrase zinc finger / Reverse gyrase / Reverse gyrase, TOPRIM domain / Zinc finger reverse gyrase N-terminal-type profile. / Zinc finger reverse gyrase C-terminal-type profile. / Topoisomerase (Topo) IA-type catalytic domain profile. / DNA topoisomerase, type IA, domain 2 / DNA topoisomerase, type IA, DNA-binding domain / DNA topoisomerase, type IA, central / DNA topoisomerase, type IA, central region, subdomain 1 / DNA topoisomerase, type IA, central region, subdomain 3 / DNA topoisomerase, type IA, core domain / DNA topoisomerase / Bacterial DNA topoisomeraes I ATP-binding domain / Bacterial DNA topoisomerase I DNA-binding domain / TOPRIM / Toprim domain / Toprim domain profile. / TOPRIM domain / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Thermotoga maritima MSB8 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.89 Å
データ登録者Rasche, R. / Kummel, D. / Rudolph, M.G. / Klostermeier, D.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
F. Hoffmann-La Roche スイス
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2023
タイトル: Structure of reverse gyrase with a minimal latch that supports ATP-dependent positive supercoiling without specific interactions with the topoisomerase domain.
著者: Mhaindarkar, V.P. / Rasche, R. / Kummel, D. / Rudolph, M.G. / Klostermeier, D.
履歴
登録2023年1月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年5月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年7月12日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Reverse gyrase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,1266
ポリマ－121,3471
非ポリマー7785
水30617
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, elutes as a monomer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)91.832, 91.832, 323.312
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1201-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Reverse gyrase


分子量: 121347.352 Da / 分子数: 1 / 変異: deletion of residues 389-459 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima MSB8 (バクテリア)
遺伝子: rgy, topR, TM_0173 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O51934, DNA helicase, DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing)
#2: 化合物 ChemComp-12P / DODECAETHYLENE GLYCOL / POLYETHYLENE GLYCOL PEG400 / 3,6,9,12,15,18,21,24,27,30,33-ウンデカオキサペンタトリアコンタン-1,35-ジオ-ル


分子量: 546.646 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H50O13 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.63 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.9
詳細: 54 microM protein in 50mM Tris/HCl, pH7.5, 500mM NaCl, 10mM MgCl2, 100 microM ZnCl2, 2mM BME mixed 1:1 with 20% PEG3350 0.2 M KNO3, total volume 200nL

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: EIGER 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年6月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.89→88.34 Å / Num. obs: 32090 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 14.501 % / Biso Wilson estimate: 66.19 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.298 / Rrim(I) all: 0.309 / Χ2: 0.736 / Net I/σ(I): 7.86 / Num. measured all: 465336 / Scaling rejects: 223
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.89-2.9714.9624.9170.5534816232923270.2625.0999.9
2.97-3.0514.8124.1850.732971222622260.2984.334100
3.05-3.1314.2263.1090.9531397220722070.3743.225100
3.13-3.2313.9112.3861.3129880214821480.5192.477100
3.23-3.3414.4171.8571.8229929207620760.71.926100
3.34-3.4515.4461.4232.5831324202920280.8331.472100
3.45-3.5815.4031.1123.4429881194019400.8871.151100
3.58-3.7315.2520.8014.728826189018900.920.829100
3.73-3.915.0610.6495.8827140180218020.9510.673100
3.9-4.0914.8480.4897.4925925174717460.9680.50699.9
4.09-4.3114.5330.3649.6924052165516550.9810.377100
4.31-4.5713.6250.25712.1821445157715740.9910.26799.8
4.57-4.8813.4870.21413.9420041148714860.9910.22299.9
4.88-5.2814.8330.19115.220529138513840.9940.19899.9
5.28-5.7815.080.19614.8219484129412920.9920.20399.8
5.78-6.4614.7530.17715.7617497118711860.9930.18399.9
6.46-7.4614.140.13518.3614691104210390.9960.1499.7
7.46-9.1412.3470.07925.73112239109090.9980.08399.9
9.14-12.9212.5270.05533.1191827347330.9990.05799.9
12.92-55.6211.5450.05333.2251034474420.9960.05698.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.20.1_4487精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ddu

4ddu


解像度: 2.89→55.62 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 29.43 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2638 1231 4.93 %RANDOM
Rwork0.2128 23756 --
obs0.2154 24987 78.19 %-
溶媒の処理減衰半径: 1.1 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 194.16 Å2 / Biso mean: 70.7798 Å2 / Biso min: 30.9 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.89→55.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8521 0 23 17 8561
Biso mean--70.71 42.23 -
残基数----1040
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.89-3.010.3679180.346435136911
3.01-3.150.3692600.34791211127137
3.15-3.310.3751150.29912405252073
3.31-3.520.34311570.27072923308088
3.52-3.790.29191660.23833127329393
3.79-4.170.28791570.21723314347198
4.17-4.780.22161940.182733633557100
4.78-6.020.2631810.205634143595100
6.02-55.620.22011830.177836483831100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.00970.3596-0.05210.6427-0.39130.57010.05180.2227-0.0497-0.1382-0.1869-0.138-0.00950.1343-0.00010.64180.07010.18020.46510.05930.5234-5.187265.91869.2743
21.778-0.4870.51611.0111-0.48240.6591-0.1468-0.7518-0.78570.2902-0.5022-0.5870.28950.9049-0.00450.78990.18970.16571.28910.38491.138316.005243.373116.2425
31.6526-0.0997-0.0193.67980.8952.02980.07670.1214-0.0780.10010.0548-0.1460.08140.22360.00020.50270.06110.05040.4259-0.00080.4174-12.734217.390513.6105
40.9581-0.0446-0.1071.3608-0.07450.92080.0788-0.061-0.03870.0742-0.00540.2175-0.062-0.264-00.43040.082-0.01350.4730.04250.3769-36.995648.756129.1415
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and ((resid 2 through 90 ) or (resid 1101))A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 91 through 252 )A91 - 252
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and ((resid 253 through 456 ) or (resid 1103))A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and ((resid 457 through 1041 ) or (resid 1102))A0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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