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- PDB-7fgy: Toxoplasma gondii dihydrofolate reductase thymidylate synthase (T... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7fgy
タイトルToxoplasma gondii dihydrofolate reductase thymidylate synthase (TgDHFR-TS) complexed with P40, NADPH and dUMP
要素Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Toxoplasma gondii / dihydrofolate reductase / thymidylate synthase / antifolate
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate synthase / thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / methylation / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bifunctional dihydrofolate reductase/thymidylate synthase / Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase ...Bifunctional dihydrofolate reductase/thymidylate synthase / Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4TS / Chem-NDP / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Toxoplasma gondii (トキソプラズマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.67 Å
データ登録者Vanichtanankul, J. / Yoomuang, A. / Taweechai, S. / Saeyang, T. / Yuvaniyama, J. / Tarnchompoo, B. / Yuthavong, Y. / Kamchonwongpaisan, S.
資金援助 タイ, 1件
組織認可番号国
The Thailand Research Fund (TRF)TRG5780138 タイ
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2022
タイトル: Structural Insight into Effective Inhibitors' Binding to Toxoplasma gondii Dihydrofolate Reductase Thymidylate Synthase.
著者: Vanichtanankul, J. / Yoomuang, A. / Taweechai, S. / Saeyang, T. / Pengon, J. / Yuvaniyama, J. / Tarnchompoo, B. / Yuthavong, Y. / Kamchonwongpaisan, S.
履歴
登録2021年7月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年7月6日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop
Item: _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.value
改定 1.22022年7月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
B: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
C: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
D: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)281,18116
ポリマ－275,3714
非ポリマー5,81012
水6,539363
1
A: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
B: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,5908
ポリマ－137,6852
非ポリマー2,9056
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10970 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area45360 Å2
手法PISA
2
C: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
D: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,5908
ポリマ－137,6852
非ポリマー2,9056
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10970 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area45490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.125, 100.713, 106.036
Angle α, β, γ (deg.)85.540, 83.520, 84.670
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1

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要素

#1: タンパク質
Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase / DHFR-TS


分子量: 68842.656 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Toxoplasma gondii (トキソプラズマ)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q07422, dihydrofolate reductase, thymidylate synthase
#2: 化合物
ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#3: 化合物
ChemComp-4TS / 5-(3-chlorophenyl)-6-[2-(3-phenoxypropoxy)ethyl]pyrimidine-2,4-diamine / 5-(3-クロロフェニル)-6-[2-(3-フェノキシプロポキシ)エチル]ピリミジン-2,4-ジアミン


分子量: 398.886 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H23ClN4O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-UMP / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / DUMP / dUMP


分子量: 308.182 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N2O8P
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 363 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.18 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M Lithium nitrate, 14% (w/v) PEG4000 and 0.1 M Bis-Tris propane pH 7.5, 2.5% Benzamidine HCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年12月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.67→50 Å / Num. obs: 77348 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 40.08 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Rmerge(I) obs: 0.274 / Num. unique obs: 7612

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
PHENIX位相決定
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4EIL

4eil


解像度: 2.67→41.04 Å / SU ML: 0.341 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 25.6253
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2269 3485 5.05 %
Rwork0.1662 65593 -
obs0.1694 69078 85.11 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 41.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.67→41.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17881 0 384 363 18628
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.009718721
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.078925395
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05512735
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00923279
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.98396983
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.67-2.710.2798480.2134885X-RAY DIFFRACTION28.76
2.71-2.750.2931820.20481753X-RAY DIFFRACTION57.2
2.75-2.790.2958940.21171888X-RAY DIFFRACTION59.99
2.79-2.830.3236880.21291952X-RAY DIFFRACTION64.15
2.83-2.880.3222970.212168X-RAY DIFFRACTION68.66
2.88-2.930.26931140.21442227X-RAY DIFFRACTION71.72
2.93-2.980.2741160.21512356X-RAY DIFFRACTION77.23
2.98-3.040.26511510.22092520X-RAY DIFFRACTION80.6
3.04-3.10.2991370.22612580X-RAY DIFFRACTION85.12
3.1-3.170.31821300.22412826X-RAY DIFFRACTION89.93
3.17-3.240.28851690.20382863X-RAY DIFFRACTION94.1
3.24-3.320.28811670.19412951X-RAY DIFFRACTION95.97
3.32-3.410.23671310.18242974X-RAY DIFFRACTION96.88
3.41-3.510.25441740.17993038X-RAY DIFFRACTION96.86
3.51-3.630.23171570.17352946X-RAY DIFFRACTION97.27
3.63-3.750.23491630.17152985X-RAY DIFFRACTION96.98
3.75-3.90.2361560.16143020X-RAY DIFFRACTION96.13
3.9-4.080.22521870.15292900X-RAY DIFFRACTION96.08
4.08-4.30.19121580.13852951X-RAY DIFFRACTION96.31
4.3-4.570.19131550.12942916X-RAY DIFFRACTION94.38
4.57-4.920.17641720.13312919X-RAY DIFFRACTION94.93
4.92-5.410.2041670.14642936X-RAY DIFFRACTION95.59
5.41-6.190.2311550.1583047X-RAY DIFFRACTION98.98
6.19-7.790.1961700.15113086X-RAY DIFFRACTION99.18
7.8-41.040.14681470.12652906X-RAY DIFFRACTION94.67

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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