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万見
- PDB-7fg9: Alpha-1,2-glucosyltransferase_UDP_tll1591 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7fg9
タイトルAlpha-1,2-glucosyltransferase_UDP_tll1591
要素Glycosyl transferase
キーワードTRANSFERASE / alapha-1 / 2-glucosyltransferase_UDP_tll1591
機能・相同性
機能・相同性情報


biosynthetic process / glycosyltransferase activity / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase 4-like domain / : / Glycosyltransferase subfamily 4-like, N-terminal domain / Glycosyl transferase, family 1 / Glycosyl transferases group 1 / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / Glycosyl transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermosynechococcus elongatus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.66 Å
データ登録者Su, J.Y.
引用ジャーナル: Acta Biochim.Biophys.Sin. / 年: 2022
タイトル: Structural basis for glucosylsucrose synthesis by a member of the alpha-1,2-glucosyltransferase family
著者: Han, Q. / Yao, Y. / Liu, Y. / Zhang, W. / Yu, J. / Na, H. / Liu, T. / Mayo, K. / Su, J.
履歴
登録2021年7月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycosyl transferase
B: Glycosyl transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,6244
ポリマ－80,8162
非ポリマー8082
水1,15364
1
A: Glycosyl transferase
ヘテロ分子

B: Glycosyl transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,6244
ポリマ－80,8162
非ポリマー8082
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555y,-x+y,z+1/21
Buried area2230 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area26760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)177.643, 177.643, 57.034
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

#1: タンパク質 Glycosyl transferase


分子量: 40407.930 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermosynechococcus elongatus (strain BP-1) (バクテリア)
株: BP-1 / 遺伝子: tll1591 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8DIJ4
#2: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: UDP*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.74 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: phosphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.66→19.23 Å / Num. obs: 28981 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 2.66→2.79 Å / Rmerge(I) obs: 0.505 / Num. unique obs: 3875

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3OY2

3oy2


解像度: 2.66→19.23 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.37 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2265 1992 6.88 %
Rwork0.1785 26973 -
obs0.1819 28965 97.11 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 109.58 Å2 / Biso mean: 51.0501 Å2 / Biso min: 27.73 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.66→19.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5394 0 50 64 5508
Biso mean--44.21 48.15 -
残基数----682
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.66-2.730.30461410.25771940208199
2.73-2.80.33581430.241917206099
2.8-2.880.28061430.23091950209398
2.88-2.970.31051430.21911941208498
2.97-3.080.2471410.20661914205598
3.08-3.20.25721480.20941945209398
3.2-3.350.27221420.19451922206497
3.35-3.520.24551380.18121931206997
3.52-3.740.2541450.17221902204797
3.74-4.030.22941460.17591921206797
4.03-4.430.20241360.15141924206096
4.43-5.060.18751410.1441911205296
5.06-6.340.20051400.18371944208496
6.34-19.230.17581450.15791911205693

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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