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- PDB-7fdv: Cryo-EM structure of the human cholesterol transporter ABCG1 in c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7fdv
タイトルCryo-EM structure of the human cholesterol transporter ABCG1 in complex with cholesterol
要素ATP-binding cassette sub-family G member 1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Human ABCG1 / cholsterol transporter / ATP-bound / cholesterol
機能・相同性
機能・相同性情報


ABC-type sterol transporter activity / cellular response to high density lipoprotein particle stimulus / intracellular cholesterol transport / glycoprotein transport / toxin transmembrane transporter activity / ABC transporters in lipid homeostasis / floppase activity / phospholipid efflux / phosphatidylcholine floppase activity / high-density lipoprotein particle remodeling ...ABC-type sterol transporter activity / cellular response to high density lipoprotein particle stimulus / intracellular cholesterol transport / glycoprotein transport / toxin transmembrane transporter activity / ABC transporters in lipid homeostasis / floppase activity / phospholipid efflux / phosphatidylcholine floppase activity / high-density lipoprotein particle remodeling / reverse cholesterol transport / phospholipid homeostasis / cholesterol transfer activity / xenobiotic detoxification by transmembrane export across the plasma membrane / low-density lipoprotein particle remodeling / トランスロカーゼ; 他の化合物の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解に伴う / HDL remodeling / cholesterol efflux / regulation of cholesterol metabolic process / cholesterol binding / positive regulation of amyloid-beta formation / response to lipid / amyloid precursor protein catabolic process / negative regulation of cholesterol storage / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / positive regulation of cholesterol efflux / cholesterol metabolic process / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / cholesterol homeostasis / positive regulation of protein secretion / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / recycling endosome / ADP binding / phospholipid binding / transmembrane transport / endosome / protein heterodimerization activity / Golgi membrane / external side of plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum membrane / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Pigment precursor permease/Protein ATP-binding cassette sub-family G / ABC transporter family G domain / ABC-2 type transporter / : / ABC-2 type transporter / ABC-2 type transporter / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain ...Pigment precursor permease/Protein ATP-binding cassette sub-family G / ABC transporter family G domain / ABC-2 type transporter / : / ABC-2 type transporter / ABC-2 type transporter / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / CHOLESTEROL / Chem-HWP / ATP-binding cassette sub-family G member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.26 Å
データ登録者Xu, D. / Li, Y.Y. / Yang, F.R. / Sun, C.R. / Pan, J.H. / Wang, L. / Chen, Z.P. / Fang, S.C. / Yao, X.B. / Hou, W.T. ...Xu, D. / Li, Y.Y. / Yang, F.R. / Sun, C.R. / Pan, J.H. / Wang, L. / Chen, Z.P. / Fang, S.C. / Yao, X.B. / Hou, W.T. / Zhou, C.Z. / Chen, Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2020YFA0509302 中国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2022
タイトル: Structure and transport mechanism of the human cholesterol transporter ABCG1.
著者: Da Xu / Yanyan Li / Fengrui Yang / Cai-Rong Sun / Jinheng Pan / Liang Wang / Zhi-Peng Chen / Shu-Cheng Fang / Xuebiao Yao / Wen-Tao Hou / Cong-Zhao Zhou / Yuxing Chen /
要旨: The reverse cholesterol transport pathway is responsible for the maintenance of human cholesterol homeostasis, an imbalance of which usually leads to atherosclerosis. As a key component of this ...The reverse cholesterol transport pathway is responsible for the maintenance of human cholesterol homeostasis, an imbalance of which usually leads to atherosclerosis. As a key component of this pathway, the ATP-binding cassette transporter ABCG1 forwards cellular cholesterol to the extracellular acceptor nascent high-density lipoprotein (HDL). Here, we report a 3.26-Å cryo-electron microscopy structure of cholesterol-bound ABCG1 in an inward-facing conformation, which represents a turnover condition upon ATP binding. Structural analyses combined with functional assays reveals that a cluster of conserved hydrophobic residues, in addition to two sphingomyelins, constitute a well-defined cholesterol-binding cavity. The exit of this cavity is closed by three pairs of conserved Phe residues, which constitute a hydrophobic path for the release of cholesterol in an acceptor concentration-dependent manner. Overall, we propose an ABCG1-driven cholesterol transport cycle initiated by sphingomyelin-assisted cholesterol recruitment and accomplished by the release of cholesterol to HDL.
履歴
登録2021年7月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年6月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年6月12日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-binding cassette sub-family G member 1
D: ATP-binding cassette sub-family G member 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)154,5358
ポリマ－151,3422
非ポリマー3,1946
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 ATP-binding cassette sub-family G member 1 / ATP-binding cassette transporter 8 / White protein homolog


分子量: 75670.844 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ABCG1, ABC8, WHT1 / 細胞株 (発現宿主): HEK 293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P45844, トランスロカーゼ; 他の化合物の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解に伴う
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-HWP / [(E,2S,3R)-2-(hexadecanoylamino)-3-oxidanyl-octadec-4-enyl] 2-(trimethylazaniumyl)ethyl phosphate / N-Palmitoylsphingomyelin


分子量: 703.028 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C39H79N2O6P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-CLR / CHOLESTEROL


分子量: 386.654 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H46O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: The complex of human ABCG1 with cholesterol and ATP / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.152 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 3.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 281 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 57.6 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.26 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 151593 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 142 / プロトコル: AB INITIO MODEL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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