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- PDB-7fbb: De novo design protein D12 with MBP tag -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7fbb
タイトルDe novo design protein D12 with MBP tag
要素Maltodextrin-binding protein,de novo designed protein D12
キーワードUNKNOWN FUNCTION / DE NOVO PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cell envelope / carbohydrate transmembrane transporter activity / periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Maltodextrin-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Serratia sp. (バクテリア)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.307 Å
データ登録者Bin, H.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2022
タイトル: A backbone-centred energy function of neural networks for protein design.
著者: Huang, B. / Xu, Y. / Hu, X. / Liu, Y. / Liao, S. / Zhang, J. / Huang, C. / Hong, J. / Chen, Q. / Liu, H.
履歴
登録2021年7月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年2月23日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: citation / citation_author / entity
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _entity.pdbx_description
改定 1.32022年3月2日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltodextrin-binding protein,de novo designed protein D12
B: Maltodextrin-binding protein,de novo designed protein D12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,0292
ポリマ－96,0292
非ポリマー00
水55831
1
A: Maltodextrin-binding protein,de novo designed protein D12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,0151
ポリマ－48,0151
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Maltodextrin-binding protein,de novo designed protein D12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,0151
ポリマ－48,0151
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.078, 112.814, 84.658
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.860, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Maltodextrin-binding protein,de novo designed protein D12


分子量: 48014.520 Da / 分子数: 2
変異: D84A, K85A, E174A, N175A, K241A, E361A, K364A, D365A
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Serratia sp. (strain FS14) (バクテリア), (組換発現) synthetic construct (人工物)
株: FS14 / 遺伝子: malE, JW3994 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A4P1LXE0
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.57 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 25% PEG 3350, 0.1M Sodium Acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年6月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.307→67.4 Å / Num. obs: 46076 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 48.43 Å2 / CC1/2: 0.976 / Rmerge(I) obs: 0.2 / Rpim(I) all: 0.082 / Rrim(I) all: 0.217 / Net I/σ(I): 6.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.31-2.436.70.6784535367270.8460.2810.7352.8100
7.29-67.470.181058315120.9620.0720.194999.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA0.7.4データスケーリング
PHENIX1.1精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-3000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.307→23.906 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.15 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2635 2302 5.01 %
Rwork0.2253 43623 -
obs0.2272 45925 99.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 104.2 Å2 / Biso mean: 54.5923 Å2 / Biso min: 23.94 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.307→23.906 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6680 0 0 31 6711
Biso mean---40.29 -
残基数----879
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0066830
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7419293
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0471041
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051202
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.5934087
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.307-2.35690.34331420.29792738100
2.3569-2.41170.31311560.28912691100
2.4117-2.47190.34451460.27782713100
2.4719-2.53870.32041550.28032713100
2.5387-2.61330.35931390.27462717100
2.6133-2.69760.30551500.27272731100
2.6976-2.79380.32751320.26842727100
2.7938-2.90550.33971550.26732724100
2.9055-3.03750.34221270.2892723100
3.0375-3.19730.33361420.27322728100
3.1973-3.39710.31711390.27312740100
3.3971-3.65850.26951240.24682756100
3.6585-4.02510.26631600.21372731100
4.0251-4.6040.21861330.1842736100
4.604-5.78690.21011620.18662732100
5.7869-23.9060.19221400.1671272397
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5133-0.745-0.0191.01220.02010.72210.0178-0.0065-0.01760.04820.01430.0390.06150.0693-0.02660.26890.0094-0.02530.308-0.0330.328721.9793-14.019833.3366
21.32250.22640.50050.8293-0.07730.4985-0.31430.2112-0.0029-0.4850.1626-0.0494-0.2129-0.21630.15350.80890.00790.02550.4701-0.09180.380715.6954-30.0691-2.7277
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 5 through 446)A5 - 446
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 5 through 445)B5 - 445

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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