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- PDB-7fax: Complex structure of TbLeo1 and LW domain from Trypanosoma brucei -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7fax
タイトルComplex structure of TbLeo1 and LW domain from Trypanosoma brucei
要素
  • TbLW
  • TbLeo1 peptide
キーワードTRANSCRIPTION / LW / Paf1C
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase II C-terminal domain phosphoserine binding / Cdc73/Paf1 complex / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transcription elongation by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Leo1-like protein / Leo1-like protein / TFIIS N-terminal domain profile. / Transcription factor IIS, N-terminal / TFIIS helical bundle-like domain / TFIIS/LEDGF domain superfamily / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA polymerase-associated protein LEO1 / PWWP domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei brucei TREU927 (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Liao, S. / Gao, J. / Tu, X.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31500601 中国
引用ジャーナル: Int.J.Biol.Macromol. / 年: 2023
タイトル: Structural basis for evolutionarily conserved interactions between TFIIS and Paf1C.
著者: Gao, J. / Jishage, M. / Wang, Y. / Wang, R. / Chen, M. / Zhu, Z. / Zhang, J. / Diwu, Y. / Xu, C. / Liao, S. / Roeder, R.G. / Tu, X.
履歴
登録2021年7月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TbLW
B: TbLeo1 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4132
ポリマ－14,4132
非ポリマー00
水41423
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1360 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area6770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.919, 79.919, 38.843
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number79
Space group name H-MI4

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要素

#1: タンパク質 TbLW


分子量: 12410.729 Da / 分子数: 1 / 変異: C274M / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei brucei TREU927 (トリパノソーマ)
遺伝子: Tb927.2.3480
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q586Y0
#2: タンパク質・ペプチド TbLeo1 peptide


分子量: 2002.246 Da / 分子数: 1 / 変異: F79L / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei brucei TREU927 (トリパノソーマ)
遺伝子: Tb09.211.3840
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q38DC5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.39 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 3.5M NaCOOH, pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年3月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: -k,-h,-l / Fraction: 0.35
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. obs: 22291 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.8 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 75.7
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / Rmerge(I) obs: 0.538 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique obs: 1633 / CC1/2: 0.867 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
CRANK2位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.8→21.969 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 44.36 / 位相誤差: 38.73 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2384 2230 10 %
Rwork0.2149 20043 -
obs0.2207 22291 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 58.7 Å2 / Biso mean: 13.5037 Å2 / Biso min: 3.86 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→21.969 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数910 0 0 23 933
Biso mean---25.68 -
残基数----117
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 16

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8002-1.83930.24931380.24931274141290
1.8393-1.8820.24091380.23991240137890
1.882-1.9290.24111480.24591294144290
1.929-1.98110.26431360.23391221135790
1.9811-2.03940.26991380.24971240137890
2.0394-2.10510.2491400.231240138090
2.1051-2.18020.22291380.23651269140790
2.1802-2.26740.28251380.22691248138690
2.2674-2.37040.25771370.22221249138690
2.3704-2.4950.30841320.23621271140391
2.495-2.65090.26751330.22821231136490
2.6509-2.85490.24451470.21671269141690
2.8549-3.14090.27181420.22951259140190
3.1409-3.59250.24591360.22071241137790
3.5925-4.5150.1881540.17691233138789
4.515-18.3680.20581350.17771264139990
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 14.1551 Å / Origin y: 11.5895 Å / Origin z: 11.9306 Å
111213212223313233
T0.0614 Å2-0.0047 Å2-0.0167 Å2-0.0393 Å20.0201 Å2--0.0691 Å2
L1.2189 °20.2847 °20.2034 °2-1.0662 °20.0038 °2--1.3143 °2
S-0.0083 Å °-0.034 Å °0.0409 Å °-0.0374 Å °-0.0155 Å °-0.0674 Å °0.0385 Å °-0.029 Å °0.0012 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA7 - 109
2X-RAY DIFFRACTION1allB123 - 136
3X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 29

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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