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- PDB-7f8p: Crystal structure of the Mycobacterium tuberculosis L,D-transpept... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7f8p
タイトルCrystal structure of the Mycobacterium tuberculosis L,D-transpeptidase-2 (LdtMt2) with new carbapenem drug T203
要素L,D-transpeptidase 2
キーワードHYDROLASE / L / D-transpeptidase / Cysteine protease
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidoglycan-protein cross-linking / peptidoglycan L,D-transpeptidase activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / acyltransferase activity / cell wall organization / regulation of cell shape / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Bacterial Ig domain, transpeptidase-associated / Bacterial Ig domain / : / L,D-transpeptidase (L,D-TPase) catalytic domain profile. / L,D-transpeptidase catalytic domain / L,D-transpeptidase catalytic domain / L,D-transpeptidase catalytic domain-like / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-56X / Chem-59I / GLUTAMIC ACID / L,D-transpeptidase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Kumar, P. / Lamichhane, G.
資金援助 インド, 米国, 3件
組織認可番号国
Science and Engineering Research Board (SERB)CRG/2019/005079 インド
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R33 AI111739 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R21 AI137720 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2022
タイトル: Allosteric cooperation in beta-lactam binding to a non-classical transpeptidase.
著者: Ahmad, N. / Dugad, S. / Chauhan, V. / Ahmed, S. / Sharma, K. / Kachhap, S. / Zaidi, R. / Bishai, W.R. / Lamichhane, G. / Kumar, P.
履歴
登録2021年7月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年5月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L,D-transpeptidase 2
B: L,D-transpeptidase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,1768
ポリマ－79,0642
非ポリマー1,1126
水15,385854
1
A: L,D-transpeptidase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,5526
ポリマ－39,5321
非ポリマー1,0205
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area230 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area16180 Å2
手法PISA
2
B: L,D-transpeptidase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,6242
ポリマ－39,5321
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area16130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.799, 94.278, 75.707
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.136, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 L,D-transpeptidase 2 / LDT 2 / Ldt(Mt2)


分子量: 39532.004 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (結核菌)
遺伝子: ldtB, lppS, Rv2518c, RVBD_2518c, P425_02624 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: I6Y9J2, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの

-
非ポリマー , 5種, 860分子

#2: 化合物 ChemComp-59I / (2R,3R)-3-methyl-4-(2-oxidanylidene-2-propan-2-yloxy-ethyl)sulfanyl-2-[(2R)-3-oxidanyl-1-oxidanylidene-butan-2-yl]-2,3-dihydro-1H-pyrrole-5-carboxylic acid


分子量: 345.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23NO6S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#5: 化合物 ChemComp-56X / (4R,5S,6S)-6-((R)-1-hydroxyethyl)-3-((2-isopropoxy-2-oxoethyl)thio)-4-methyl-7-oxo-1-azabicyclo[3.2.0]hept-2-ene-2-carboxylic acid


分子量: 343.395 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H21NO6S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 854 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.36 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 20% 5000 MME, 200mM Ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2016年4月2日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→30.35 Å / Num. obs: 2095305 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 11.97 Å2 / CC1/2: 0.97 / CC star: 0.975 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rpim(I) all: 0.036 / Rrim(I) all: 0.082 / Rsym value: 0.062 / Net I/σ(I): 23.7
反射 シェル解像度: 1.7→1.73 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.738 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique obs: 4434 / CC1/2: 0.852 / CC star: 0.959 / Rpim(I) all: 0.364 / Rrim(I) all: 0.823 / Rsym value: 0.845 / Χ2: 0.781 / % possible all: 95.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5DU7

5du7


解像度: 1.7→30.35 Å / SU ML: 0.1456 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 18.5978
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1876 3275 2.22 %
Rwork0.1654 144041 -
obs0.1659 147316 80.29 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 16.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→30.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5274 0 71 854 6199
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00645484
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.96877514
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0598845
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051982
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.6799774
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.730.2585820.24113700X-RAY DIFFRACTION47.38
1.73-1.760.2428920.21643946X-RAY DIFFRACTION50.54
1.76-1.780.2548850.21324054X-RAY DIFFRACTION51.83
1.78-1.820.254820.20534104X-RAY DIFFRACTION52.86
1.82-1.850.23781080.19234309X-RAY DIFFRACTION54.84
1.85-1.880.1856880.18174524X-RAY DIFFRACTION58
1.88-1.920.19281140.17214853X-RAY DIFFRACTION62.18
1.92-1.960.19091130.1685232X-RAY DIFFRACTION66.95
1.96-2.010.19731450.16435672X-RAY DIFFRACTION73.19
2.01-2.060.18051290.16326191X-RAY DIFFRACTION79.76
2.06-2.120.21091500.15686727X-RAY DIFFRACTION85.05
2.12-2.180.20341700.16136983X-RAY DIFFRACTION90.17
2.18-2.250.18091710.16577385X-RAY DIFFRACTION93.97
2.25-2.330.18091770.16727464X-RAY DIFFRACTION96.56
2.33-2.420.22791760.16927647X-RAY DIFFRACTION97.7
2.42-2.530.17561670.17087594X-RAY DIFFRACTION97.78
2.53-2.670.1971770.17447629X-RAY DIFFRACTION98.1
2.67-2.830.18471740.17177650X-RAY DIFFRACTION98.29
2.83-3.050.18371750.1657742X-RAY DIFFRACTION98.42
3.05-3.360.17171850.1567649X-RAY DIFFRACTION98.37
3.36-3.840.1711730.1497639X-RAY DIFFRACTION98.19
3.84-4.840.17031650.14167718X-RAY DIFFRACTION98.91
4.84-30.350.17831770.17937629X-RAY DIFFRACTION97.68

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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