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- PDB-7f4x: Joint neutron and X-ray crystal structure of the nucleotide-bindi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7f4x
タイトルJoint neutron and X-ray crystal structure of the nucleotide-binding domain of Hsp72 in complex with ADP
要素Heat shock 70 kDa protein 1B
キーワードHYDROLASE / Complex / Chaperone / nuclueotide-binding domain
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular heat acclimation / negative regulation of inclusion body assembly / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / positive regulation of microtubule nucleation / ATP-dependent protein disaggregase activity / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / regulation of mitotic spindle assembly / aggresome / cellular response to steroid hormone stimulus ...cellular heat acclimation / negative regulation of inclusion body assembly / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / positive regulation of microtubule nucleation / ATP-dependent protein disaggregase activity / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / regulation of mitotic spindle assembly / aggresome / cellular response to steroid hormone stimulus / mRNA catabolic process / chaperone cofactor-dependent protein refolding / regulation of protein ubiquitination / HSF1-dependent transactivation / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Attenuation phase / ATP metabolic process / inclusion body / heat shock protein binding / negative regulation of protein ubiquitination / protein folding chaperone / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / centriole / positive regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of interleukin-8 production / G protein-coupled receptor binding / ATP-dependent protein folding chaperone / negative regulation of cell growth / PKR-mediated signaling / histone deacetylase binding / unfolded protein binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / virus receptor activity / cellular response to heat / cellular response to oxidative stress / protein refolding / vesicle / blood microparticle / ficolin-1-rich granule lumen / protein stabilization / nuclear speck / ribonucleoprotein complex / negative regulation of cell population proliferation / signaling receptor binding / focal adhesion / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Heat shock 70 kDa protein 1B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 中性子回折 / シンクロトロン / NUCLEAR REACTOR / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Yokoyama, T. / Ostermann, A. / Schrader, T.E.
引用ジャーナル: Iucrj / 年: 2022
タイトル: Neutron crystallographic analysis of the nucleotide-binding domain of Hsp72 in complex with ADP.
著者: Yokoyama, T. / Fujii, S. / Ostermann, A. / Schrader, T.E. / Nabeshima, Y. / Mizuguchi, M.
履歴
登録2021年6月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年9月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock 70 kDa protein 1B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,2404
ポリマ－42,7651
非ポリマー4743
水1,53185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1170 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area16320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.677, 64.618, 145.593
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Heat shock 70 kDa protein 1B / Heat shock 70 kDa protein 2 / HSP70-2 / HSP70.2


分子量: 42765.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPA1B, HSP72 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DMV9
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Na / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験
手法使用した結晶の数
X線回折1
中性子回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 20-25% PEG 2000 MME, 90 mMsodium acetate, 10 mM acetic acid, 200 mM MgCl2, 10%(v/v) glycerol

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-IDSerial crystal experiment
12981N
22981N
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンPhoton Factory AR-NW12A11
NUCLEAR REACTORFRM II BIODIFF23.98
検出器
タイプID検出器日付
DECTRIS PILATUS 12M1PIXEL2017年5月14日
MAATEL IMAGINE2IMAGE PLATE2017年6月26日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMneutron2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
23.981
反射

Entry-ID: 7F4X

解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)冗長度 (%)Rrim(I) allDiffraction-IDNet I/σ(I)
1.6-44.455763997.55.70.081113.5
2.2-39.32095290.42.30.11728.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. unique obsRrim(I) allDiffraction-ID% possible all
1.6-1.665.92.455790.733195.4
2.2-2.262.12.916730.374288.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8_1069精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化

SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 構造決定の手法: 分子置換 / 位相誤差: 19.04 / 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 開始モデル: 5AQZ

5aqz

/ 立体化学のターゲット値: ML / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL

解像度 (Å)Refine-IDRfactor RfreeRfactor RworkRfactor obsNum. reflection RfreeNum. reflection obs% reflection Rfree (%)% reflection obs (%)σ(F)
1.6-37.838X-RAY DIFFRACTION0.18980.16550.1667288157604597.561.37
2.199-38.805NEUTRON DIFFRACTION0.2220.18410.1861053209355.0390.42
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→37.838 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2930 0 29 85 3044
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0076814
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.99212111
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.3091846
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074467
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051359
NEUTRON DIFFRACTIONf_bond_d0.0076814
NEUTRON DIFFRACTIONf_angle_d0.99212111
NEUTRON DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.3091846
NEUTRON DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074467
NEUTRON DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051359
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.62620.26551320.23052518X-RAY DIFFRACTION95
1.6262-1.65430.26351330.2292516X-RAY DIFFRACTION96
1.6543-1.68440.24541320.20862522X-RAY DIFFRACTION96
1.6844-1.71680.23491350.20292553X-RAY DIFFRACTION96
1.7168-1.75180.24081340.20072555X-RAY DIFFRACTION97
1.7518-1.78990.22011340.19522536X-RAY DIFFRACTION96
1.7899-1.83150.24951360.18592581X-RAY DIFFRACTION98
1.8315-1.87730.24451340.1852544X-RAY DIFFRACTION97
1.8773-1.92810.20031350.17862572X-RAY DIFFRACTION97
1.9281-1.98480.18911370.17222597X-RAY DIFFRACTION98
1.9848-2.04890.18631350.17272573X-RAY DIFFRACTION97
2.0489-2.12210.24451360.17432583X-RAY DIFFRACTION97
2.1221-2.2070.20731370.17432609X-RAY DIFFRACTION99
2.207-2.30750.17941390.1752630X-RAY DIFFRACTION99
2.3075-2.42910.22131380.16982623X-RAY DIFFRACTION98
2.4291-2.58130.18871380.17422632X-RAY DIFFRACTION98
2.5813-2.78050.18441390.16862637X-RAY DIFFRACTION99
2.7805-3.06020.1971410.17362681X-RAY DIFFRACTION99
3.0602-3.50280.20621410.1692679X-RAY DIFFRACTION99
3.5028-4.41210.14321440.13412736X-RAY DIFFRACTION99
4.4121-37.8380.15281510.13882846X-RAY DIFFRACTION99
2.1994-2.29950.24141350.22352357NEUTRON DIFFRACTION88
2.2995-2.42070.24641230.19462476NEUTRON DIFFRACTION91
2.4207-2.57230.22911290.19682511NEUTRON DIFFRACTION92
2.5723-2.77090.20831320.19112448NEUTRON DIFFRACTION91
2.7709-3.04970.24991240.19982442NEUTRON DIFFRACTION90
3.0497-3.49070.24651280.1992386NEUTRON DIFFRACTION87
3.4907-4.39690.2141360.16472532NEUTRON DIFFRACTION91
4.3969-38.8050.18831460.15972730NEUTRON DIFFRACTION93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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